KVARTARNA STRUKTURA BELJAKOVIN: ZNAČILNOSTI - BIOLOGIJA - 2025

Kvartarni struktura proteinov opredeljuje prostorske odnose med vsako od svojih polipeptidnih podenot pridružila nekovalentnimi sil. V polimernih proteinih se vsaka od polipeptidnih verig, ki jih sestavljajo, imenuje podenota ali protomer.

Beljakovine lahko sestavljajo en (monomerni), dva (dimerni), več (oligomerni) ali več protomer (polimerni). Ti protomeri imajo lahko podobno ali zelo različno molekularno strukturo. V prvem primeru naj bi bili homotipični proteini, v drugem primeru pa heterotipični.

Primer kvartarne strukture proliferacijskega celičnega proteinskega jedrskega proteina. Vzeto in urejeno iz: Thomas Shafee.

V znanstvenem zapisu biokemiki uporabljajo grške črke s podpisom za opis protomerne sestave proteinov. Na primer, tetramerni homotipski protein je označen kot α ₄ , medtem ko je tetramerni protein, sestavljen iz dveh različnih dimerjev, označen kot α ₂ β ₂ .

Struktura beljakovin

Beljakovine so kompleksne molekule, ki prevzemajo različne tridimenzionalne konfiguracije. Te konfiguracije so edinstvene za vsak protein in jim omogočajo, da opravljajo zelo specifične funkcije. Stopnje strukturne organizacije beljakovin so naslednje.

Primarna struktura

Nanaša se na zaporedje, v katerem so različne aminokisline razporejene v polipeptidni verigi. To zaporedje poda zaporedje DNK, ki kodira omenjeni protein.

Sekundarna struktura

Večina beljakovin ni v celoti razširjenih dolgih verig aminokislin, temveč ima področja, ki jih redno zložimo v vijake ali rjuhe. To zlaganje je tako imenovano sekundarna struktura.

Terciarna struktura

Zložene površine sekundarne konstrukcije je mogoče zložiti in sestaviti v bolj kompaktne strukture. Ta zadnji pregib je tisto, kar daje proteinu tridimenzionalno obliko.

Kvartarna zgradba

V beljakovinah, ki jih tvori več kot ena podenota, so kvartarne strukture prostorski odnosi, ki obstajajo med vsako podenoto, ki so povezani z nekovalentnimi vezmi.

Primarne, sekundarne, terciarne in kvartarne strukture proteinov, tridimenzionalna konformacija. Posneto in urejeno iz: Alejandro Porto.

Stabilnost kvartarne strukture

Tridimenzionalna struktura proteinov se stabilizira s šibkimi ali nekovalentnimi interakcijami. Medtem ko so te vezi ali interakcije veliko šibkejše od običajnih kovalentnih vezi, so številne in njihov kumulativni učinek je močan. Tu si bomo ogledali nekaj najpogostejših interakcij.

Hidrofobne interakcije

Nekatere aminokisline vsebujejo hidrofobne stranske verige. Ko imajo beljakovine te aminokisline, zlaganje molekule uredi te stranske verige proti notranjosti beljakovine in jih zaščiti pred vodo. Narava različnih stranskih verig pomeni, da na različne načine prispevajo k hidrofobnemu učinku.

Van der Waals interakcije

Do teh interakcij pride, ko se molekule ali atomi, ki niso povezani s kovalentnimi vezmi, preveč približajo drug drugemu in se zaradi tega njihove zunanje elektronske orbite začnejo prekrivati.

Takrat se med temi atomi vzpostavi odbojna sila, ki raste zelo hitro, ko se približajo njihovi centri. To so tako imenovane 'sile der der Waals'.

Interakcije med obremenitvijo in nalaganjem

Elektrostatična interakcija se zgodi med parom nabitih delcev. Pri beljakovinah se tovrstna interakcija pojavi, tako zaradi neto električnega naboja beljakovine kot zaradi posameznega naboja ionov, ki jih vsebuje. Tovrstno interakcijo včasih imenujemo solni most.

Vodikove vezi

Vzpostavljena je vodikova vez med vodikovim atomom, ki je kovalentno vezan na skupino darovalnika vodikove vezi, in parom prostih elektronov, ki pripadajo skupini sprejemnikov vezi.

Ta vrsta vezi je zelo pomembna, saj so lastnosti mnogih molekul, tudi lastnosti vode in bioloških molekul, v veliki meri posledica vodikovih vezi. Deluje lastnosti kovalentnih vezi (elektroni se delijo) in tudi nekovalentne interakcije (interakcija naboj-naboj).

Dipolne interakcije

V molekulah, vključno z beljakovinami, ki nimajo neto naboja, se lahko pojavi neenakomerna razporeditev njihovih notranjih nabojev, pri čemer je ena skrajnost nekoliko bolj negativna kot druga. To je tisto, kar je znano kot dipol.

To dipolarno stanje molekule je lahko trajno, lahko pa ga tudi induciramo. Dipole lahko privlačijo ioni ali drugi dipoli. Če so dipoli stalni, ima interakcija večji obseg kot interakcija z induciranimi dipoli.

Poleg teh nekovalentnih interakcij nekateri oligomerni proteini stabilizirajo svojo kvartarno strukturo s pomočjo vrste kovalentne vezi, disulfidne vezi. Ugotovimo jih med sulfhidrilnimi skupinami cisteinov različnih protomerov.

Disulfidne vezi prav tako pomagajo stabilizirati sekundarno strukturo proteinov, vendar v tem primeru povezujejo cisteinilne ostanke znotraj istega polipeptida (intrapolipeptidne disulfidne vezi).

Interakcije med protomeri

Kot je navedeno zgoraj, so v beljakovinah, ki jih sestavlja več podenot ali protomer, lahko te podenote podobne (homotipske) ali različne (heterotipske).

Homotipske interakcije

Podenote, ki sestavljajo protein, so asimetrične polipeptidne verige. Vendar se lahko v homotipskih interakcijah te podenote združijo na različne načine in dosegajo različne vrste simetrije.

Interaktivne skupine vsakega protomerja so praviloma locirane na različnih položajih, zato jih imenujemo heterologne interakcije. Heterologne interakcije med različnimi podenotami se včasih zgodijo tako, da je vsaka podenota zvita glede na prejšnjo, da lahko doseže vijačno strukturo.

V drugih primerih interakcije potekajo tako, da so definirane skupine podenot razporejene okoli ene ali več osi ​​simetrije, kar je znano kot simetrija točkovnih skupin. Kadar je več simetričnih osi, se vsaka podenota vrti glede na soseda 360 ° / n (kjer n predstavlja število osi).

Med tipi simetrije, ki se pridobijo na ta način, so na primer vijačni, kubični in ikozaedri.

Kadar dve podenoti delujeta skozi binarno os, se vsaka enota vrti za 180 ° glede na drugo, okoli te osi. Ta simetrija je znan kot C ₂ simetrije . V njej so mesta interakcije v vsaki podenoti enaka; v tem primeru ne govorimo o heterologni interakciji, temveč o izologni interakciji.

Če je nasprotno, povezava med dvema komponentama dimera je heterološka, ​​dobimo asimetrični dimer.

Heterotipske interakcije

Podenote, ki delujejo v proteinu, niso vedno iste narave. Obstajajo beljakovine, ki jih sestavlja dvanajst ali več različnih podenot.

Interakcije, ki ohranjajo stabilnost beljakovin, so enake kot pri homotipskih interakcijah, na splošno pa dobimo popolnoma asimetrične molekule.

Hemoglobin je na primer tetramer, ki ima dva različna para podenot (α ₂ β ₂ ).

Kvartarna struktura hemoglobina. Vzeto in urejeno iz: Benjah-bmm27. Modificiral Alejandro Porto. .

Reference

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biokemerija. 3. izdaja Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner in VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton in Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko in L. Stryer (2002). Biokemerija. 5. izdaja WH Freeman in družba.
4. J. Koolman in K.-H. Roehm (2005). Barvni atlas biokemije. 2. izdaja Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemija. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biokemerija. WH Freeman in Company, New York.