APOENCIM: ZNAČILNOSTI, FUNKCIJE IN PRIMERI - BIOLOGIJA - 2026

Apoenzyme je protein del encima, zato je znan tudi kot apoprotein. Apoencim je neaktiven, torej ne more opravljati svoje funkcije izvajanja določene biokemične reakcije in je nepopoln, dokler se ne veže na druge molekule, znane kot kofaktorji.

Proteinski del (apoencim) skupaj s kofaktorjem tvori celoten encim (holoencim). Encimi so beljakovine, ki lahko povečajo hitrost biokemijskih procesov. Nekateri encimi potrebujejo svoje kofaktorje za izvajanje katalize, drugi pa ne.

Glavne značilnosti

So beljakovinske strukture

Apoencimi ustrezajo beljakovinskemu delu encima, to so molekule, katerih funkcija je, da delujejo kot katalizatorji nekaterih kemijskih reakcij v telesu.

So del konjugiranih encimov

Encimi, ki ne potrebujejo kofaktorjev, so znani kot preprosti, kot so pepsin, tripsin in ureaza. Namesto tega so encimi, ki potrebujejo določen kofaktor, znani kot konjugirani encimi. Ti so sestavljeni iz dveh glavnih komponent: kofaktorja, ki je neproteinska struktura; in apoencim, strukturo proteinov.

Kofaktor je lahko organska spojina (npr. Vitamin) ali anorganska spojina (npr. Kovinski ion). Organski kofaktor je lahko koencim ali protetska skupina. Koencim je kofaktor, ki se ohlapno veže na encim in se zato zlahka sprosti z aktivnega mesta encima.

Priznajo različne kofaktorje

Obstaja veliko kofaktorjev, ki se vežejo s apoencimi za tvorbo holoencimov. Pogosti koencimi so NAD +, FAD, koencim A, vitamin B in vitamin C. Pogosti kovinski ioni, ki se vežejo na apoencime, so med drugim železo, baker, kalcij, cink in magnezij.

Kofaktorji se tesno ali ohlapno vežejo z apoencimom, da apoencim pretvori v holoencim. Ko kofaktor odstranimo iz holoencima, se ta pretvori nazaj v apoencim, ki je neaktiven in nepopoln.

Apoencimske funkcije

Ustvarite holoencime

Glavna funkcija apoencimov je vzpostavljanje holoencimov: apoencimi se vežejo s kofaktorjem in iz te povezave nastane holoencim.

Privede do katalitičnega delovanja

Kataliza se nanaša na postopek, s katerim je mogoče pospešiti nekatere kemične reakcije. Zahvaljujoč apoencimom se holoencimi dokončajo in lahko aktivirajo svoje katalitično delovanje.

Primeri

Ogljikova anhidraza

Ogljikova anhidraza je ključni encim v živalskih celicah, rastlinskih celicah in v okolju za stabilizacijo koncentracij ogljikovega dioksida.

Brez tega encima bi bila pretvorba ogljikovega dioksida v bikarbonat - in obratno - izjemno počasna, zaradi česar skoraj ni mogoče izvesti vitalnih procesov, kot sta fotosinteza v rastlinah in izdih med dihanjem.

Hemoglobin

Hemoglobin je globularni protein, prisoten v rdečih krvnih celicah vretenčarjev in v plazmi številnih nevretenčarjev, katerih funkcija je prevoz kisika in ogljikovega dioksida.

Vezava kisika in ogljikovega dioksida na encim poteka na mestu, imenovanem heme skupina, ki je odgovorna za to, da vretenčarski krvi daje rdečo barvo.

Globularni hemoglobin

Citokrom oksidaza

Citokrom oksidaza je encim, ki je prisoten v večini celic. Vsebuje železo in porfirin.

Ta oksidacijski encim je zelo pomemben za procese proizvodnje energije. Najdemo ga v mitohondrijski membrani, kjer katalizira prenos elektronov iz citokroma v kisik, kar na koncu privede do tvorbe vode in ATP (energijske molekule).

Alkohol dehidrogenaza

Alkohol dehidrogenaza je encim, ki ga najdemo predvsem v jetrih in želodcu. Ta apoencim katalizira prvi korak v presnovi alkohola; to je oksidacija etanola in drugih alkoholov. Na ta način jih pretvori v acetaldehid.

Njegovo ime nakazuje mehanizem delovanja v tem postopku: predpona "des" pomeni "ne", "hidro" pa se nanaša na atom vodika. Tako je funkcija alkoholne dehidrogenaze odstranitev vodikovega atoma iz alkohola.

Piruvat kinaza

Piruvatkinaza je apoencim, ki katalizira končni korak v celičnem procesu razpada glukoze (glikolize).

Njegova funkcija je pospešiti prenos fosfatne skupine iz fosfoenolpiruvata v adenozin-difosfat, pri čemer nastane ena molekula piruvata in ena ATP.

Piruvatkinaza ima v različnih tkivih živali 4 različne oblike (izoencimi), od katerih ima vsaka posebne kinetične lastnosti, potrebne za uskladitev s presnovnimi potrebami teh tkiv.

Piruvat karboksilaza

Piruvat karboksilaza je encim, ki katalizira karboksilacijo; to je prenos karboksilne skupine v molekulo piruvata, da nastane oksaloacetat.

Kapitalizira posebej v različnih tkivih, na primer: v jetrih in ledvicah pospešuje začetne reakcije za sintezo glukoze, v maščobnem tkivu in možganih pa spodbuja sintezo lipidov iz piruvata.

Vključen je tudi v druge reakcije, ki so del biosinteze ogljikovih hidratov.

Acetil koencim A karboksilaza

Karboksilaza acetil-CoA je pomemben encim pri presnovi maščobnih kislin. To je protein, ki ga najdemo tako živali kot rastline, saj predstavlja več podenot, ki katalizirajo različne reakcije.

Njegova funkcija je v bistvu prenašanje karboksilne skupine v acetil-CoA, da jo pretvori v malonil koencim A (malonil-CoA).

Ima 2 izoformi, imenovani ACC1 in ACC2, ki se razlikujeta po svoji funkciji in po porazdelitvi v tkivih sesalcev.

Monoamin oksidaza

Monoamin oksidaza je encim, ki je prisoten v živčnih tkivih, kjer opravlja pomembne funkcije za inaktivacijo nekaterih nevrotransmiterjev, kot so serotonin, melatonin in epinefrin.

Sodeluje v reakcijah biokemične razgradnje različnih monoaminov v možganih. V teh oksidativnih reakcijah encim porablja kisik, da odstrani amino skupino iz molekule in proizvede aldehid (ali keton) in ustrezen amonijak.

Laktat dehidrogenaza

Laktat dehidrogenaza je encim, ki ga najdemo v celicah živali, rastlin in prokariotov. Njegova funkcija je spodbujanje pretvorbe laktata v pirovično kislino in obratno.

Ta encim je pomemben pri celičnem dihanju, med katerim se glukoza iz hrane razgradi, da dobi celice koristne energije.

Čeprav je laktata dehidrogenaza v tkivih obilna, je raven tega encima v krvi nizka. Ko pa pride do poškodbe ali bolezni, se veliko molekul sprosti v krvni obtok. Tako je laktat dehidrogenaza pokazatelj nekaterih poškodb in bolezni, kot so srčni infarkti, anemija, rak, HIV, med drugim.

Katalaza

Katalaze najdemo v vseh organizmih, ki živijo v prisotnosti kisika. To je encim, ki pospeši reakcijo, s katero vodikov peroksid razpade na vodo in kisik. Na ta način preprečuje kopičenje strupenih spojin.

Tako pomaga zaščititi organe in tkiva pred poškodbami, ki jih povzroči peroksid, spojina, ki se stalno proizvaja v številnih presnovnih reakcijah. Pri sesalcih se nahaja pretežno v jetrih.

Reference

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Predhodna študija serumske laktatne dehidrogenaze (LDH) -Prognostični biomarker pri dojenju karcinoma. Časopis za klinične in diagnostične raziskave, 6–8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Struktura biotinilne domene acetil-koencima A karboksilaze, določena s fazo MAD. Struktura, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokemija (8. izd.). WH Freeman in družba.
4. Butt, AA, Michaels, S., in Kissinger, P. (2002). Povezava ravni laktatne dehidrogenaze v serumu z izbranimi oportunističnimi okužbami in napredovanjem HIV. Mednarodni časopis za nalezljive bolezni, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Delovanje ogljikove anhidraze v krvi. Narava, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Strukture in mehanizem družine monoaminooksidaz. Biomolekularni pojmi, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Humana piruvat kinaza M2: večnamenski protein. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktura, mehanizem in regulacija piruvat karboksilaze. Biochemical Journal, 413 (3), 369–387.
9. Muirhead, H. (1990). Izoencimi piruvat kinaze. Transakcije Biokemične družbe, 18, 193–196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biologija (7. izd.) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Struktura in delovanje ogljikovih anhidratov. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, in Healy, J. (2004). Monoaminske oksidaze: gotovosti in negotovosti. Trenutna medicinska kemija, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Osnove biokemije: življenje na molekularni ravni (5. izd.). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Je višji laktat kazalnik metastatskega tveganja tumorja, pilotska študija MRS z uporabo hiperpolariziranega 13C-piruvata. Akademska radiologija, 21 (2), 223–231.