ALFA AMILAZA: ZNAČILNOSTI, STRUKTURA, FUNKCIJE - BIOLOGIJA - 2026

Alfa amilaze (α-amilaze) je amilolitični encim filter amilaze Endo, ki je odgovoren za hidrolizo a-1,4 vezi med ostankom glukoze, ki obsegajo različne vrste ogljikovih hidratov v naravi.

Sistematsko znan kot sistemsko znan kot α-1,4-glukan 4-glukanohidroli ima široko porazdelitev, saj ga najdemo pri živalih, rastlinah in mikroorganizmih. Na primer, pri ljudeh so amilaze v slini in tiste, ki jih izloča trebušna slinavka, vrste α-amilaze.

Struktura C-terminalne domene živalskega alfa amilaze (Vir: Jawahar Swaminathan in osebje MSD na Evropskem inštitutu za bioinformatiko prek Wikimedia Commons)

Kuhn je leta 1925 prvi uvedel izraz "α-amilaza", ki temelji na dejstvu, da imajo produkti hidrolize, ki katalizirajo te encime, konfiguracijo α. Kasneje, leta 1968, je bilo ugotovljeno, da delujejo prednostno na podlagah linearne in nerazvejene strukturne konfiguracije.

Kot drugi amilolitični encimi je tudi α-amilaza odgovorna za hidrolizo škroba in drugih sorodnih molekul, kot je glikogen, pri čemer nastajajo manjši polimeri, sestavljeni iz ponavljajočih se enot glukoze.

Poleg fizioloških funkcij, ki jih ima ta encim pri živalih, rastlinah in mikroorganizmi, ki ga izražajo, predstavlja α-amilaza skupaj z drugimi obstoječimi razredi amilaze 25% encimov, ki se uporabljajo v industrijske in biotehnološke namene na svetu. trenutni trg.

Mnoge vrste gliv in bakterij so glavni vir pridobivanja α-amilaz, ki se pogosteje uporabljajo v industriji in znanstvenih poskusih. To je predvsem posledica njegove vsestranskosti, enostavnega pridobivanja, preprostega rokovanja in nizkih stroškov, povezanih z njegovo proizvodnjo.

značilnosti

Α-amilaze, ki jih najdemo v naravi, imajo lahko zelo različne optimalne vrednosti pH za svojo funkcijo; na primer, optimalno za živalske in rastlinske α-amilaze je med 5,5 in 8,0 pH enot, vendar imajo nekatere bakterije in glive več alkalnih in več kislih encimov.

Encimi, ki so prisotni v slini in trebušni slinavki, delujejo najbolje pri pH blizu 7 (nevtralni), potrebujejo kloridne ione, da dosežejo svojo največjo encimsko aktivnost in se lahko vežejo na dvovalentne kalcijeve ione.

Tako živalski encimi, slinski in trebušni slinavki, nastajajo v organizmih z neodvisnimi mehanizmi, ki vključujejo posebne celice in žleze in verjetno niso povezani z encimi, ki so prisotni v krvnem obtoku in drugih telesnih votlinah.

Tako optimalna pH kot temperatura delovanja teh encimov sta v veliki meri odvisna od fiziologije obravnavanega organizma, saj obstajajo ekstremni mikroorganizmi, ki rastejo v zelo posebnih pogojih glede na te in številne druge parametre.

Nazadnje, glede na regulacijo njihove aktivnosti, je značilno, da si med encimi iz skupine α-amilaz delijo, da jih lahko, tako kot druge amilaze, zavirajo ioni težkih kovin, kot so živo srebro, baker oz. srebro in svinec.

Struktura

Α-amilaza je encim z več domena, ki ima pri živalih in rastlinah približno molekulsko maso 50 kDa, različni avtorji pa se strinjajo, da so encimi iz te družine glikohidrolaz encimi z več kot desetimi strukturnimi domenami.

Osrednja domena ali katalitična domena je zelo ohranjena in je znana kot domena A, ki je sestavljena iz simetričnega pregiba 8 listov, prepognjenih v β, razporejenih v "sod" obliki, ki jih obdajajo 8 alfa vijačnic, tako da je lahko tudi v literaturi najdemo kot (β / α) 8 ali tip „TIM“.

Pomembno je upoštevati, da so na C-terminalu konca β-listov domene A ohranjeni aminokislinski ostanki, ki sodelujejo v katalizi in vezavi substrata in da se ta domena nahaja v območju N-končnega proteina .

Druga izmed najbolj preučenih domen teh encimov je tako imenovana B domena, ki izstopa med β prepognjenim listom in alfa vijačnico številka 3 domene A. To ima temeljno vlogo pri vezavi substrata in dvovalentnem kalciju.

Opisane so bile dodatne domene za encime α-amilaze, kot so domene C, D, F, G, H in I, ki se nahajajo pred ali za domeno A in katerih funkcije niso natančno znane in so odvisne od organizma, ki se preučuje.

α-amilaze mikroorganizmov

Molekularna teža α-amilaz je odvisna od drugih biokemijskih in strukturnih značilnosti od organizma, ki se preučuje. Tako imajo α-amilaze številnih gliv in bakterij mase 10 kDa in kar 210 kDa.

Visoka molekulska teža nekaterih teh mikrobnih encimov je pogosto povezana s prisotnostjo glikozilacij, čeprav je glikozilacija beljakovin v bakterijah precej redka.

Lastnosti

Pri živalih so α-amilaze odgovorne za prve korake v presnovi škroba in glikogena, saj so odgovorni za njihovo hidrolizo na manjše delce. Organi prebavil, odgovorni za njegovo proizvodnjo pri sesalcih, so trebušna slinavka in žleze slinavke.

Poleg očitne presnovne funkcije proizvodnjo α-amilaz, ki jih tvorijo slinavke mnogih sesalcev, aktiviranih z delovanjem norepinefrina, mnogi avtorji obravnavajo kot pomemben "psihobiološki" marker stresa v centralnem živčnem sistemu.

Ima tudi sekundarne funkcije v zdravju ust, saj njegova dejavnost deluje na izločanje ustnih bakterij in preprečuje njihovo lepljenje na ustne površine.

Glavna funkcija v rastlinah

V rastlinah igrajo α-amilaze bistveno vlogo pri kalitvi semen, saj gre za encime, ki hidrolizirajo škrob, prisoten v endospermu, ki hrani zarodek v notranjosti, postopek, ki ga v glavnem nadzira gibberellin, fitohormon.

Industrijske aplikacije

Encimi, ki pripadajo družini α-amilaze, imajo več aplikacij v različnih kontekstih: industrijski, znanstveni in biotehnološki itd.

V velikih industrijah za predelavo škroba se α-amilaze priljubljeno uporabljajo za proizvodnjo glukoze in fruktoze, pa tudi za proizvodnjo kruha z izboljšanimi teksturami in večjo sposobnost vlečenja.

Na področju biotehnologije obstaja veliko zanimanja za izboljšanje komercialno uporabljenih encimov, da bi izboljšali njihovo stabilnost in delovanje pod različnimi pogoji.

Reference

1. Aiyer, PV (2005). Amilaze in njihove uporabe. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Bernfeld, P. (1960). Amilaze, a in B. v encimih presnove ogljikovih hidratov (Zvezek I, str. 149–158).
3. Granger, DA, Kivlighan, KT, El, M., Gordis, EB, & Stroud, LR (2007). Slinavna a-amilaza v biobehevioralnih raziskavah. Nedavni razvoj in aplikacije. Ann NY Acad. Sci., 1098, 122–144.
4. Monteiro, P., & Oliveira, P. (2010). Uporaba mikrobne a-amilaze v industriji - pregled. Brazilski časopis za mikrobiologijo, 41, 850–861.
5. Reddy, NS, Nimmagadda, A., & Rao, KRSS (2003). Pregled mikrobne družine α-amilaze. African Journal of Biotechnology, 2 (12), 645–648.
6. Salt, W., Schenker, S. (1976). Amilaza - njen klinični pomen: pregled literature. Medicina, 55 (4), 269–289.
7. Svensson, B., Macgregor, EA (2001). Povezava zaporedja in strukture s specifičnostjo v družini encimov a-amilaze. Biochimica et Biophysica Acta, 1546, 1–20.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Rastlinske in živalske amilaze. Ann Chem., 1, 115-189.