ALANIN: ZNAČILNOSTI, ZGRADBA, FUNKCIJE, BIOSINTEZA - BIOLOGIJA - 2026

Alanina (Ala) je eden od 22 znanih aminokislin, ki obsegajo strukturo proteinskega vseh organizmov, iz bakterij na človeka. Ker ga telo lahko sintetizira, ga uvrščamo med nebistvene aminokisline.

Beljakovine imajo osnovno ali primarno strukturo, sestavljeno iz verige aminokislin, imenovane polipeptidna veriga, v teh verigah je vsaka aminokislina sestavljena iz osrednjega ogljika, imenovanega α ogljik.

Kemična struktura aminokisline Alanin (Vir: Borb, prek Wikimedia Commons)

Α ogljik je vezan na štiri skupine: amino skupino (-NH2), karboksilno skupino (-COOH), atom vodika (-H) in skupino ali stransko verigo (-R), ki identificira vsako aminokislino. Karboni v stranski verigi zaporedno prevzemajo črke ß, γ, δ in ε.

Aminokisline so razvrščene po polarnosti njihovih stranskih verig in tako obstajajo apolarne hidrofobne in polarne hidrofilne aminokisline, ki so posledično lahko nevtralne, bazične in kisle. Alanin je hidrofobna apolarna aminokislina in je najpreprostejša aminokislina po glicinu in najbolj bogat v večini beljakovin.

Alanin se lahko tvori v mišicah in ga transportira v jetra, kjer ga vnesemo v glukoneogeno pot, torej pot tvorbe glukoze iz neglikozidnih snovi. Alanin se lahko sintetizira tudi v jetrih s katabolizmom triptofana in uracila in se lahko razgradi, da nastane piruvat.

Sodeluje pri sintezi triptofana, piridoksina (vitamin B6) in karnozina, in ker se lahko pretvori v piruvat, posredno sodeluje pri uravnavanju glikemije ali kot vir energije za skeletne mišice.

Uporablja se kot prehransko dopolnilo za izboljšanje športne uspešnosti, naravno pa ga najdemo v govedini, svinjini in ribah, pa tudi v mleku in njegovih derivatih ter v jajcih. Nekatere stročnice, sadje in oreški so prav tako bogati z alaninom.

Struktura

Prej smo razpravljali, da ima alanin kot vse aminokisline α-ogljik s štirimi skupinami, na katere je R skupina metilna skupina (-CH3).

Zato je pri telesnem pH (okrog 7,4) α-ogljik alanin vezan na protonirano amino skupino (-NH3 +), karboksilno skupino, ki je izgubila proton (-COO-), vodik in a metilna skupina (-CH3).

Večina aminokislin je ionizabilnih pri pH 7,0 in geometrijsko lahko imajo izomere, ki jih poznamo kot enantiomere, zrcalne slike, tako kot desna in leva roka.

Nato lahko vse aminokisline najdemo kot "kiralne pare", označene z D ali L (dekstro in levo), odvisno od položaja atomov, ki obdajajo α-ogljik.

Vendar pa se alanin, tako kot pri večini aminokislin, nahaja večinoma v obliki L, saj je encim vstavljen med sintezo beljakovin.

To aminokislino lahko najdemo tudi kot β-alanin, v katerem je amino skupina vezana na svoj β-ogljik, torej na prvi ogljik njene stranske verige.

Β-Alanin najdemo v pantotenski kislini (vitamin B5) in v nekaterih naravnih peptidih. D-Alanin najdemo v nekaterih polipeptidih, ki so del sten nekaterih bakterijskih celic.

Skupina R (metil, CH

Metilna skupina stranske verige alanina je nasičen ogljikovodik, ki daje tej nepolirani hidrofobni značilnosti tej aminokislini. Ta značilnost alanina je običajna z drugimi aminokislinami te skupine, kot so glicin, valin, levcin in izolevcin.

Aminokisline, ki sestavljajo skupino alifatikov, so kemično nevtralne aminokisline in igrajo zelo pomembno vlogo pri tvorbi in vzdrževanju tridimenzionalne strukture beljakovin, saj se med seboj ponašajo, razen vode.

Te aminokisline, vključno z alaninom, vsebujejo enako število ionizabilnih skupin z nasprotnimi naboji, zato nimajo neto naboja in jih imenujemo "zwitterions."

Lastnosti

Kot večina znanih aminokislin se tudi alanin uporablja pri sintezi peptidov in beljakovin na splošno ter sodeluje pri vzpostavitvi polipeptidne strukture in v terciarni strukturi nekaterih proteinov.

Druga pomembna funkcija alanina je posredno sodelovanje pri nadzoru glikemije:

Lahko povzroči piruvat in obratno, lahko tudi doseže jetra in postane glukoza z glukoneogenezo, ki se sprosti v obtok ali pa se po potrebi uporabi pri sintezi glikogena.

Alanin sodeluje kot prenašalec amonija iz mišice do jeter, saj ga lahko sintetiziramo z aminacijo iz piruvata, ga transportiramo v jetra in ga tam preoblikujemo s transaminacijo.

To se zgodi sočasno s pretvorbo α-ketoglutarata v glutamat, ki lahko vstopi v cikel sečnine in se pretvori nazaj v piruvat.

Druge funkcije

Ta aminokislina je bistvena za sintezo triptofana in piridoksina. Čeprav je kemijsko slabo reaktiven, ima lahko alanin funkcije za prepoznavanje substrata in uravnavanje encimov.

Ena od funkcij β-alanina je kot prehransko dopolnilo, saj se uporablja kot ergogen pripomoček za vadbo. Zaužitje β-alanina poveča koncentracijo karnozina (dipeptida, ki ga tvori β-alanin in histidin) v skeletnih mišicah, ki deluje kot "pufer".

Karnozin običajno ne prispeva bistveno k skupni puferski zmogljivosti mišične celice, kar je posledica nizke koncentracije. Dajanje β-alanina poveča to koncentracijo in s tem pufersko sposobnost, s čimer se izboljša vzdržljivost z zmanjšanjem utrujenosti.

Biosinteza

Najpomembnejša sinteza alanina v človeškem telesu poteka z reduktivno aminacijo piruvične kisline. Ta reakcija zahteva en sam encimski korak.

Piruvat zagotavlja ogljikov skelet, glutamat pa amino skupino, ki se prenaša v piruvat. Encim, ki katalizira to reverzibilno reakcijo, je alanin transaminaza.

Kot rezultat te reakcije nastaja alanin in α-ketoglutarat. Alanin je nato lahko prisoten v glukoneogenezi, v glikolizi in v Krebsovem ciklu.

Drugi vir alanina izvira iz razpada triptofana na acetil-CoA. Na ta način, ko encim kinureninaza hidrolizira 3-hidroksi kinurenin, 3-hidroksi antranilat in alanin. Alanin se sprošča in 3-hidroksi antranilat sledi presnovni poti.

Razgradnja uracila je še en vir alanina. V tem primeru nastane β-alanin, ki lahko sledi več metaboličnih poti, od katerih ena postane acetil-CoA.

Degradacija

Splošni postopek razgradnje aminokislin

Aminokisline niso shranjene kot ogljikovi hidrati in maščobe, zato je treba tiste, ki se sprostijo med razgradnjo beljakovin, ponovno uporabiti za sintezo novih beljakovin in nukleotidov.

Po drugi strani se lahko aminokisline razgradijo, njihovi ogljikovi okostji pa se lahko uporabijo v kataboličnih ali anaboličnih reakcijah.

Ko se aminokisline razgradijo, presežek dušika tvori amonijak, ki je strupena snov, ki jo je treba odstraniti in prvi korak pri razgradnji aminokislin je izločanje dušika.

Pri sesalcih se ta razgradnja pojavi v jetrih; tam se vsa aminokislina, ki je v presežku in je ni mogoče uporabiti, razgradi.

Razgradnja alanina

Do razgradnje alanina pride s pretvorbo alanina v piruvat. To reakcijo katalizira alanin transaminaza in zahteva prisotnost α-ketoglutarata kot akceptorja amino skupine in naknadno tvorbo glutamata; gre za reverzibilno reakcijo.

Te reakcije tvorbe alanina iz piruvata in razpad alanina na tvorbo piruvata so del cikla, ki vključuje skeletne mišice in jetra.

Jetra oskrbujejo glukozo z mišicami in mišice z glikolizo pretvorijo glukozo v piruvat, da ustvari ATP; Ta piruvat lahko vstopi v sintezo alanina, ki se lahko odvaja v krvni obtok in se vrne v jetra, ki ga pretvorijo nazaj v piruvat, ki vstopi v glukoneogenezo in tvori glukozo.

Po potrebi se cikel ponovi. V jetrih proizvodnja piruvata iz alanina ustvarja amonijeve ione, ki se vežejo na glutamin in glutamat in ti vstopijo v sečnični cikel. Potem se sečnina izloči z urinom.

Alanin, glicin, cistein, serin in treonin so glukogene aminokisline, saj njihova razgradnja lahko povzroči piruvat, α-ketoglutarat, sukcinil-CoA, fumarat ali oksaloacetat, vse glukoneogene predhodnike glukoze.

Hrana bogata z alaninom

Glavni viri aminokislin so pusto meso, ribe, školjke, jajca in mlečni izdelki, alanin pa najdemo tudi v številnih živilih na rastlinski osnovi. Primeri živil, bogatih z alaninom, so:

- meso, kot so goveje meso, svinjina, ovce, piščanec, puranje, zajec, ribe; jajca, mleko in derivati.

- Oreščki, kot so lešniki, orehi, kostanji, mandlji in arašidi, so vir alanina.

- kokos, avokado, šparglji, jajčevci, kasava ali kasava, pesa, korenje in sladki krompir.

- Stročnice, kot so koruza, fižol in grah.

- žita, kot so riž, rž, pšenica, kakav, oves in rž.

Reference

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L., & Potter, W. (2012). Ergogeni učinki β-alanina in karnozina: Predlagane bodoče raziskave za količinsko opredelitev njihove učinkovitosti. Hranila, 4 (7), 585–601.
2. Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K.,… Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: celovita presnovna rekonstrukcija človeškega hepatocita za analizo fiziologije jeter. Molecular Systems Biology, 6 (411), 1–13.
3. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biokemija (3. izd.). San Francisco, Kalifornija: Pearson.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harperjeva ilustrirana biokemija (28. izd.). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerjeva načela biokemije. Izdaje Omega (5. izd.).