TREONIN: ZNAČILNOSTI, FUNKCIJE, DEGRADACIJA, KORISTI - BIOLOGIJA - 2025

Treonin (Thr T) ali kislinske-Ls-treo α-amino-β-maslena, je eden od sestavnih aminokislin iz celičnih proteinov. Ker človek in druge vretenčarje nimajo biosintetskih poti za njegovo proizvodnjo, treonin velja za eno od 9 esencialnih aminokislin, ki jih je treba pridobiti s prehrano.

Treonin je bil zadnja od 20 najpogostejših aminokislin, odkritih v beljakovinah, dejstvo, ki se je zgodilo v zgodovini več kot stoletje po odkritju asparagina (1806), ki je bila prva opisana aminokislina.

Struktura aminokisline Threonine (Vir: Clavecin via Wikimedia Commons)

Odkril ga je William Cumming Rose leta 1936, ki je skoval izraz "treonin" zaradi strukturne podobnosti, ki jo je našel med to aminokislino in treonsko kislino, spojino, pridobljeno iz sladkorne trske.

Kot beljakovinska aminokislina ima treonin v celicah več funkcij, med katerimi so mesto vezave značilnih ogljikovih hidratnih verig glikoproteinov in mesto prepoznavanja za proteinske kinaze s specifičnimi funkcijami (proteini treonin / serin kinaze).

Podobno je treonin bistvena sestavina beljakovin, kot so zobna sklenina, elastin in kolagen in ima tudi pomembne funkcije v živčnem sistemu. Uporablja se kot prehransko dopolnilo in kot "lajšanje" fizioloških stanj tesnobe in depresije.

značilnosti

Treonin spada v skupino polarnih aminokislin, ki imajo R skupino ali stransko verigo brez pozitivnih ali negativnih nabojev (nepolnjene polarne aminokisline).

Karakteristike njegove R skupine tvorijo visoko vodotopno aminokislino (hidrofilno ali hidrofilno), kar velja tudi za ostale člane te skupine, kot so cistein, serin, asparagin in glutamin.

Skupaj s triptofanom, fenilalaninom, izolevcinom in tirozinom je treonin ena od petih aminokislin, ki ima tako glukogene kot ketogene funkcije, saj iz njegove presnove nastajajo ustrezni intermedirati, kot sta piruvat in sukcinil-CoA.

Ta aminokislina ima približno molekularno maso 119 g / mol; Tako kot mnoge neizpolnjene aminokisline ima izoelektrično točko okoli 5,87, pogostost v strukturah beljakovin pa je blizu 6%.

Nekateri avtorji treonin združujejo z drugimi aminokislinami s "sladkim" okusom, med katerimi so na primer serin, glicin in alanin.

Struktura

Α-aminokisline, kot je treonin, imajo splošno strukturo, to je, da je vsem skupna. To odlikuje prisotnost ogljikovega atoma, znanega kot "α ogljik", ki je kiralni in na katerega so vezane štiri različne vrste molekul ali substituentov.

Ta ogljik deli eno od svojih vezi z atomom vodika, drugo z R skupino, ki je značilna za vsako aminokislino, druga dva pa zasedata skupini amino (NH2) in karboksilna (COOH), ki sta skupni vsem. amino kisline.

R-skupina treonina ima hidroksilno skupino, ki mu omogoča, da tvori vodikove vezi z drugimi molekulami v vodnem mediju. Njeno identiteto lahko opredelimo kot alkoholno skupino (etanol z dvema ogljikovima atomoma), ki je izgubila enega izmed vodikov, da bi se pridružila atomu ogljika α (-CHOH-CH3).

Ta skupina -OH lahko služi kot "most" ali vezno mesto za najrazličnejše molekule (na primer oligosaharidne verige se lahko pritrdijo nanjo med tvorbo glikoproteinov) in je zato ena od tistih, ki so odgovorne za nastanek modificirani derivati ​​treonina.

Biološko aktivna oblika te aminokisline je L-treonin, ki sodeluje tako pri konformaciji beljakovinskih struktur kot pri različnih presnovnih procesih, kjer deluje.

Lastnosti

Kot beljakovinska aminokislina je treonin del strukture številnih beljakovin v naravi, kjer sta njen pomen in bogastvo odvisna od identitete in funkcije beljakovine, ki ji pripada.

Poleg svojih strukturnih funkcij pri konformaciji peptidnega zaporedja beljakovin, treonin opravlja tudi druge funkcije tako v živčnem sistemu kot v jetrih, kjer sodeluje pri presnovi maščob in preprečuje njihovo kopičenje v tem organu.

Treonin je del zaporedja, ki jih prepoznajo serin / treonin kinaze, ki so odgovorni za številne procese fosforilacije beljakovin, ki so bistveni za uravnavanje večkratnosti funkcij in dogodkov znotrajcelične signalizacije.

Uporablja se tudi za zdravljenje nekaterih črevesnih in prebavnih motenj, dokazano pa je, da je koristen pri zmanjševanju patoloških stanj, kot sta tesnoba in depresija.

Prav tako je L-treonin ena od aminokislin, potrebnih za vzdrževanje pluripotentnega stanja matičnih celic mišjih embrionalnih celic, dejstvo, ki je očitno povezano s presnovo S-adenozil-metionina in dogodki metilacije histona. , ki so neposredno vključeni v izražanje genov.

V industriji

Skupna lastnost mnogih aminokislin je njihova sposobnost reakcije z drugimi kemičnimi skupinami, kot so aldehidi ali ketoni, da tvorijo značilne "okuse" številnih spojin.

Med temi aminokislinami je treonin, ki podobno kot serin med praženjem nekaterih živil reagira s saharozo in povzroča "pirazine", značilne aromatične spojine, ki jih najdemo v praženih izdelkih, kot je kava.

Threonin je prisoten v številnih zdravilih naravnega izvora in tudi v številnih sestavkih prehranskih dopolnil, ki so predpisani bolnikom s podhranjenostjo ali dietami s slabo aminokislino.

Druga najbolj razvpita funkcija L-treonina, ki se je sčasoma povečevala, je dodatek pri pripravi koncentrirane krme za prašičerejo in perutninsko proizvodnjo.

L-treonin se v teh panogah uporablja kot prehransko dopolnilo v slabih formulacijah z vidika beljakovin, saj zagotavlja gospodarske prednosti in blaži pomanjkljivosti surovih beljakovin, ki jih zaužijejo te domače živali.

Glavna oblika proizvodnje te aminokisline je navadno z mikrobno fermentacijo in podatki o svetovni proizvodnji za kmetijske namene za leto 2009 presegajo 75 ton.

Biosinteza

Treonin je ena od devetih esencialnih aminokislin za človeka, kar pomeni, da ga telesne celice ne morejo sintetizirati, zato ga je treba pridobiti iz beljakovin živalskega ali rastlinskega izvora, ki se dobavljajo z njim. vsakodnevna prehrana.

Rastline, glive in bakterije sintetizirajo treonin po podobnih poteh, ki se lahko med seboj nekoliko razlikujejo. Vendar večina teh organizmov začne iz aspartata kot predhodnika, ne le za treonin, ampak tudi za metionin in lizin.

Biosintetska pot v mikrobih

Pot biosinteze L-treonina v mikroorganizmih, kot so bakterije, je sestavljena iz petih različnih faz, kataliziranih z encimi. Izhodiščni substrat je, kot smo razpravljali, aspartat, ki ga fosforiliramo z encimom, odvisnim od ATP, aspartat kinazo.

Ta reakcija povzroči presnovek L-aspartil fosfat (L-aspartil-P), ki služi kot substrat za encim aspartil sealdehid dehidrogenazo, ki katalizira njegovo pretvorbo v aspartil semialdehid na način, odvisen od NADPH.

Aspartil semialdehid lahko uporabimo tako za biosintezo L-lizina kot za biosintezo L-treonina; v tem primeru molekul uporablja encim homoserin dehidrogenaza, odvisen od NADPH, za proizvodnjo L-homoserina.

L-homoserin je fosforiliran v L-homoserin fosfat (L-homoserin-P) s pomočjo ATP-odvisne homoserin-kinaze, navedeni reakcijski produkt pa je substrat za encim treonin sintazo, ki je sposoben sintetizirati L-treonin.

L-metionin lahko sintetiziramo iz L-homoserina, proizvedenega v prejšnjem koraku, zato predstavlja "konkurenčno" pot za sintezo L-treonina.

Tako sintetiziran L-treonin lahko uporabimo za sintezo beljakovin ali pa ga uporabimo tudi za sintezo glicina in L-levcina, dve aminokislini, ki sta prav tako pomembni z beljakovinskega vidika.

Uredba

Pomembno je poudariti, da tri od petih encimov, ki sodelujejo v biosintezi L-treonina v bakterijah, regulirajo produkt reakcije z negativnimi povratnimi informacijami. To so aspartat kinaza, homoserin dehidrogenaza in homoserin kinaza.

Poleg tega je regulacija te biosintetske poti odvisna tudi od celičnih potreb drugih biosintetskih produktov, povezanih z njo, saj je tvorba L-lizina, L-metionina, L-izolevcina in glicina odvisna od proizvodne poti L-treonin.

Degradacija

Treonin se lahko razgradi po dveh različnih poteh, da nastane piruvat ali sukcinil-CoA. Slednje je najpomembnejši produkt katabolizma treonina pri ljudeh.

Presnova treonina poteka predvsem v jetrih, vendar tudi trebušna slinavka, čeprav v manjši meri, sodeluje v tem procesu. Ta pot se začne s transportom aminokisline po plazemski membrani hepatocitov s specifičnimi transporterji.

Proizvodnja piruvata iz treonina

Pretvorba treonina v piruvat se zgodi zaradi njegove pretvorbe v glicin, ki poteka v dveh katalitičnih korakih, ki se začnejo s tvorbo 2-amino-3-ketobutirata iz treonina in z delovanjem encima treonin dehidrogenaza.

Pri ljudeh ta pot predstavlja le med 10 in 30% katabolizma treonina, vendar je njegov pomen glede na organizem, ki ga štejemo, saj je na primer pri drugih sesalcih veliko bolj katabolično pomemben govorjenje.

Proizvodnja sukcinil-CoA iz treonina

Tako kot metionin, valin in izolevcin se tudi ogljikovi atomi treonina uporabljajo za proizvodnjo sukcunil-CoA. Ta postopek se začne s pretvorbo aminokisline v α-ketobutirat, ki se nato uporabi kot substrat za encim α-keto kisline dehidrogenazo, da dobimo propionil-CoA.

Preoblikovanje treonina v α-ketobutirat katalizira encim treonin dehidratataza, ki vključuje izgubo molekule vode (H2O) in drugega amonijevega iona (NH4 +).

Propionil-CoA se karboksilira v metilmalonil-CoA z dvostopenjsko reakcijo, ki zahteva vnos ogljikovega atoma v obliki bikarbonata (HCO3-). Ta izdelek služi kot substrat za odvisen od metilmalonil-CoA mutaze-koencima B12, ki "epimerimizira" molekulo in tvori sukcinil-CoA.

Drugi katabolični izdelki

Poleg tega lahko ogljikov skelet treonina katabolično uporabimo za proizvodnjo acetil-CoA, kar ima tudi pomemben vpliv z energijskega vidika na telesne celice.

V nekaterih organizmih treonin deluje tudi kot substrat za nekatere biosintetske poti, na primer izolevcin. V tem primeru lahko s 5 katalitičnimi koraki α-ketobutirat, dobljen iz katabolizma treonina, usmerimo v tvorbo izolevcina.

Živila, bogata s treoninom

Čeprav večina živil, bogatih z beljakovinami, vsebuje določen odstotek vseh aminokislin, je za jajca, mleko, sojo in želatino še posebej bogato aminokislina treonin.

Threonin je tudi v mesu živali, kot so piščanec, svinjina, zajec, jagnjetina in različne vrste perutnine. V živilih rastlinskega izvora je bogata z zeljem, čebulo, česnom, čičerko in jajčevci.

Najdemo ga tudi v rižu, koruzi, pšeničnih otrobih, stročjih zrnih ter v številnih sadežih, kot so jagode, banane, grozdje, ananas, slive in druge bogate beljakovine, oreščki, kot so orehi oz. med drugim pistacije.

Prednosti njegovega vnosa

Po mnenju strokovnega odbora Svetovne zdravstvene organizacije za prehrano in kmetijstvo (WHO, FAO) dnevne potrebe po treoninu za povprečnega odraslega človeka znašajo približno 7 mg na kilogram telesne teže, kar bi moralo biti pridobljena iz hrane, zaužite s prehrano.

Te številke izhajajo iz eksperimentalnih podatkov, pridobljenih iz raziskav, opravljenih z moškimi in ženskami, kjer je ta količina treonina zadostna za doseganje pozitivnega ravnovesja dušika v telesnih celicah.

Vendar pa so študije, izvedene z otroki, starimi od 6 mesecev do enega leta, pokazale, da so za te minimalne zahteve L-treonina med 50 in 60 mg na kilogram teže na dan.

Med glavnimi prednostmi vnosa prehranskih dopolnil ali zdravil s posebnimi formulacijami, bogatimi z L-treoninom, spada zdravljenje amiotrofične lateralne skleroze ali Lou Gehrigove bolezni.

Dodatna zaloga treonina ugodno absorbira hranila v črevesju in prispeva tudi k izboljšanju jetrnih funkcij. Pomembno je tudi za transport fosfatnih skupin skozi celice.

Motnje pomanjkanja

Pri majhnih otrocih so prirojene okvare metabolizma treonina, ki povzročajo zaviranje rasti in druge povezane presnovne motnje.

Pomanjkanje te aminokisline je poleg drugih patologij, povezanih s pomanjkanjem zadrževanja dušika in njegovo izgubo v urinu, povezano z nekaterimi neuspehi pri povečanju telesne mase dojenčkov.

Ljudje na dietah, ki vsebujejo treonin, so lahko bolj nagnjeni k maščobnim jetrom in nekaterim črevesnim okužbam, povezanim s to aminokislino.

Reference

1. Barret, G., Elmore, D. (2004). Aminokisline in peptidi. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Potreba po treoninu zdravih odraslih, pridobljena s tehniko 24-urne uravnoteženosti aminokislin. American Journal of Clinical Nutrition, 75 (4), 698–704.
3. Bradford, H. (1931). Zgodovina odkritja aminokislin. II. Pregled aminokislin, ki so bile od leta 1931 opisane kot sestavine naravnih beljakovin. Napredek v kemiji beljakovin, 81–171.
4. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Aminokisline Aminokisline. V Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (3. izd., Str. 1–12). Lippincott.
5. De Lange, CFM, Gillis, AM, & Simpson, GJ (2001). Vpliv vnosa treonina na odlaganje beljakovin v telesu in izkoriščanje treonina pri gojenju prašičev, ki so se hranili s prečiščeno prehrano. Journal of Animal Science, 79, 3087–3095.
6. Edelman, A., Blumenthal, D., & Krebs, E. (1987). Proteinske serinske / treoninske kinaze. Annu Rev., 56, 567–613.
7. Edsall, J. (1960). Aminokisline, beljakovine in biokemija raka (Vol. 241). London: Academic Press, Inc.
8. House, JD, Hall, BN, in Brosnan, JT (2001). Presnova treonina v izoliranih hepatocitih podgane. American Journal of Physiology - Endocrinology and Metabolism, 281, 1300–1307.
9. Hudson, B. (1992). Biokemija živilskih beljakovin. Springer-Science + Business Media, BV
10. Kaplan, M., & Flavin, M. (1965). Biosinteza treonina. Na poti v glive in bakterije ter mehanizmu izomerizacijske reakcije. Časopis za biološko kemijo, 240 (10), 3928–3933.
11. Kidd, M., & Kerr, B. (1996). L-treonin za perutnino: pregled. Applied Poultry Science, Inc., 358-367.
12. Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, E. (1954). Zahteva po treoninu za običajnega dojenčka. Časopis za prehrano, 10 (56), 231–251.
13. Rigo, J., & Senterre, J. (1980). Optimalen vnos treonina za nedonošenčke, ki se hranijo s peroralno ali parenteralno prehrano. Journal of Parenteral and Enteral Nutrition, 4 (1), 15–17.
14. Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S.,… Cantley, LC (2013). Vpliv metabolizma treonina na S-adenosilmetionin in metilovanje histona. Znanost, 339, 222–226.
15. Vickery, HB, Schmidt, CLA (1931). Zgodovina odkritja aminokislin. Kemični pregledi, 9 (2), 169–318.
16. Spletni MD. (drugo). Pridobljeno 10. septembra 2019, s spletnega mesta www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
17. Wormser, EH, & Pardee, AB (1958). Uravnavanje biosinteze treonina v Escherichia coli. Arhiv biokemije in biofizike, 78 (2), 416–432.
18. Xunyan, X., Quinn, P., & Xiaoyuan, X. (2012). Raziskovalna vrata. Pridobljeno 10. septembra 2019 z www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671