PROLIN: ZNAČILNOSTI, ZGRADBA, FUNKCIJE, HRANA - BIOLOGIJA - 2026

Prolin (Pro P) pripada 22 aminokislin razvrščene kot osnovno. Je nebistvena aminokislina, saj jo lahko sintetizirajo človek in druge sesalske živali.

Leta 1900 je nemški znanstvenik Richard Willstatter prvi izvlekel in opazoval prolin. Vendar je izraz Emili Fischer leta 1901 skoval izraz "prolin", ki temelji na pirolidinskem obroču aminokisline; Temu raziskovalcu je uspelo tudi podrobno razložiti sintezo prolina iz mlečnega kazeina.

Kemična struktura aminokisline prolin (vir: Clavecin via Wikimedia Commons)

V beljakovinah, kot je kazein, prolin igra bistveno vlogo pri strukturnih "zvitjih" in pregibih. V tem proteinu se prolin homogeno porazdeli po celotni strukturi in se veže na β kazein in αs1 protein; poleg tega preprečuje nastanek napak strukturnih ovinkov ali zank.

V biokemijskih analizah, ki se običajno uporabljajo za določitev natančnega zaporedja aminokislin, ki sestavljajo beljakovine, je prolin ena najtežjih aminokislin za zaznavanje, saj ima sekundarna aminokislina prolina drugačno vedenje in ga ni mogoče zlahka zaznati. .

Skrv je morda najbolj znana bolezen, povezana s prolinom. To je povezano s pomanjkanjem vnosa vitamina C, ki neposredno vpliva na hidroksilacijo prolina v kolagenskih vlaknih, kar povzroča sistemsko oslabitev zaradi nestabilnosti kolagenih vlaken, ki so po telesu.

značilnosti

Sekundarna amino skupina, vezana na α-ogljik, otežuje nalogo razvrščanja prolina. Vendar je v nekaterih besedilih razvrščen skupaj z razvejanimi aminokislinami ali z alifatskimi stranskimi verigami, saj je stranska veriga ali R skupina prolina hidrofobna ali alifatska.

Ena najpomembnejših značilnosti prolina je, da v nobenem primeru ne more tvoriti vodikovih vezi, zaradi česar je idealen za strukturiranje zapletenih in zapletenih obratov v terciarnih strukturah proteinov.

Tako kot imajo vse aminokisline dve izoformi, ki sta odvisni od centralnega ogljikovega atoma, lahko prolin v naravi najdemo kot L-prolin ali kot D-prolin. Vendar je oblika L-prolina najbolj bogata v naravi in ​​je tista, ki je del beljakovinskih struktur.

V beljakovinah, kjer ga najdemo, prolin pogosto zasede mesta blizu površine ali na pregibni ali "zviti" mesti polipeptidne verige, ker toga in zaprta struktura prolina otežuje močno interakcijo z drugimi aminokislinami. .

Struktura

Prolin ima posebno strukturo med osnovnimi aminokislinami, saj ima sekundarno amino skupino (NH2) in ne primarno amino skupino, ki je značilna za vse aminokisline.

R skupina ali stranska veriga prolina je pirolidinski ali tetrahidropirolni obroč. To skupino tvori heterociklični amin (brez dvojnih vezi) petih ogljikovih atomov, kjer je vsak nasičen z vodikovimi atomi.

Prolin ima posebnost, da je "centralni" atom ogljika vključen v pirolidinski heterociklični obroč, tako da sta edina "prosta" ali "štrleča" atoma karboksilna skupina (COOH) in atom vodika (H ) heterocikličnega obroča aminokisline.

Prolineova molekularna formula je C5H9NO2, ime IUPAC pa je pirolidin-2-karboksilna kislina. Približna molekulska teža znaša 115,13 g / mol, njegova pogostost pojavljanja v beljakovinah pa je približno 7%.

Lastnosti

Kolagena in tropokolagenska vlakna so najbolj razširjena beljakovina pri večini vretenčarjev. Ti sestavljajo kožo, kite, matrico kosti in številna druga tkiva.

Kolagena vlakna so sestavljena iz številnih ponavljajočih se polipeptidnih trojnih vijačnic, ki so posledično sestavljena iz več ostankov prolina in glicina v zaporedju glicin-prolin-prolin / hidroksiprolin (slednji je modificirani derivat prolina).

Prolin je v svoji naravni obliki del prokolagena, ki je predhodnik kolagenskih polipeptidov in nekaterih drugih proteinov vezivnega tkiva. Encim prokolagen prolin hidroksilaza je odgovoren za hidroksilacijo ostankov prolina, da izvira hidroksiprolin in tako doseže zorenje prokolagela v kolagen sam.

Kakšna je glavna funkcija prolina v kolagenskih vlaknih?

Hidroksiprolin mu daje značilnosti odpornosti na kolagen, saj ima ta derivat aminokisline možnost tvoriti veliko število vodikovih vezi med verigami trojne vijačnice, ki sestavljajo protein.

Encimi, ki katalizirajo hidroksilacijo ostankov prolina, zahtevajo prisotnost vitamina C (askorbinske kisline), kot že omenjeno, je skorbut zaradi oslabitve kolagenskih vlaken zaradi neuspeha pri hidroksilaciji ostankov prolina. , kar povzroči zmanjšanje vodikovih vezi, ki držijo kolagenska vlakna.

Druge funkcije

Prolin je nujen za nastanek beljakovinskih gub in zvijanja.

Njegova zaprta struktura otežuje sprejem te aminokisline v beljakovinah, ker ne more tvoriti vodikovih vezi, da bi "medsebojno vplivala" z drugimi bližnjimi ostanki, kar povzroči nastanek "zavojev" ali "zvitkov". po vsej strukturi beljakovin, kjer jih najdemo.

Vsi kratkotrajni proteini imajo vsaj eno regijo z obilnimi ponovitvami prolina, glutamata, serina in treonina. Te regije segajo od 12 do 60 ostankov in jih imenujemo PEST sekvence.

Beljakovine, ki vsebujejo zaporedje PEST, so označene z ubikvitacijo za kasnejšo razgradnjo proteasomov.

Biosinteza

Številne aminokisline lahko sintetiziramo iz vmesnih spojin pri glikolizi, pentoz fosfatni poti ali ciklu citronske kisline (Krebsov cikel). Prolin in arginin se tvorita na kratkih poteh glutamata.

Biosintetična pot, ki je skoraj vsem živim organizmom praktično skupna, se začne s pretvorbo L-glutamata v γ-L-glutamil-5-fosfat zahvaljujoč delovanju encima glutamat-5-kinaza (v bakterijah) ali z γ-glutamil -kinaza (pri ljudeh).

Ta reakcija vključuje ATP-odvisno fosforilacijo, pri čemer se poleg glavnega produkta tvori molekula ADP.

Reakcija, katalizirana z glutamat 5-polaldehid dehidrogenazo (pri bakterijah) ali z γ-glutamil fosfat reduktazo (pri ljudeh), pretvori γ-L-glutamil-5-fosfat v L-glutamat-5-polaldehid in ta reakcija je zaslužna prisotnost kofaktorja NADPH.

L-glutamat-5-polaldehid se reverzibilno in spontano dehidrira v (S) -1-1-pirolin-5-karboksilat, ki se nato pretvori v L-prolin z encimom pirolin-5-karboksilat reduktaza (pri bakterijah in ljudeh ), v reakciji katerih je potrebna tudi molekula NADPH ali NADH.

Degradacija

Prolin, arginin, glutamin in histidin se nenehno razgradijo na α-ketoglutarat, da vstopijo v cikel citronske kisline ali v Krebsov cikel. V posebnem primeru prolina najprej oksidira z encimom prolin oksidaza v pirolin-5-karboksilat.

V prvem koraku, ko pride do oksidacije prolina v pirolin-5-karboksilat, ločeni protoni sprejmejo E-FAD, kar zmanjša na E-FADH2; ta korak je izključno aminokislina prolin.

S spontano reakcijo se pirolin-5-karboksilat pretvori v glutamat γ-pol-aldehid, ki nato služi kot substrat za encim glutamat γ-pol-aldehid dehidrogenazo. V tem koraku se sprostita dva protona, enega od njih sprejme NAD, ki je reduciran na NADH, drugi pa je prost v obliki H +.

Arginin se, podobno kot prolin, pretvori v γ-semialdehid glutamat, vendar z nadomestno presnovno potjo, ki vključuje dva različna encima.

Encim glutamat γ-semialdehid dehidrogenaza pretvori glutamat γ-semialdehid v L-glutamat. Nato se ta L-glutamat ponovno oksidira z encimom glutamat dehidrogenazo, s katerim se končno tvori α-ketoglutarat, ki bo vključen v cikel citronske kisline.

V koraku oksidacije glutamata se sprosti proton (H +) in amino skupina (NH3 +). Proton zmanjša skupino NADP + in nastane molekula NADPH.

Kljub številnim podobnostim med razgradnjo in biosintezo poti prolina in arginina se te aminokisline sintetizirajo in razgrajujejo po popolnoma nasprotnih poteh z uporabo različnih encimov, različnih kofaktorjev in različnih znotrajceličnih oddelkov.

Valinsko bogata hrana

Na splošno imajo vse visoko beljakovinske hrane velike količine prolina. Sem spadajo meso, mleko, jajca in drugo. Ko pa je naše telo v optimalnem zdravstvenem stanju in prehrani, je sposobno endogeno sintetizirati prolin.

Prolin lahko najdemo tudi v številnih stročnicah in oreščkih ter v polnozrnatih žitaricah, kot je na primer oves. Druga živila, bogata s prolinom, so pšenični otrobi, orehi, mandlji, grah in fižol.

Nekatere prodajalne zdrave hrane pogosto sestavljajo tablete aminokislin L-lizin in L-prolin skupaj, da pomagajo ljudem s težavami s sklepi ali upočasnijo staranje tkiv.

Vendar pa ni z gotovostjo dokazano, da jemanje prehranskih dopolnil teh aminokislin pomembno vpliva na zamudo starosti ali drugih stanj, značilnih za napredovanje starosti.

Prednosti njegovega vnosa

Diete, ki so bogate s prolinom, so običajno predpisane ljudem s sklepnimi boleznimi, kot so artritis, izpahi, raztrgani ligamenti, dislokacije, tendinitis in drugi, in to zaradi njegove povezanosti s sintezo kolagenih vlaken, prisotnih v vezna tkiva telesa.

Številni farmakološki losjoni in tablete, ki se uporabljajo v estetski industriji, so obogateni z L-prolinom, saj so nekatere raziskave pokazale, da lahko ta aminokislina na nek način poveča sintezo kolagena in s tem izboljša teksturo kože oz. pospešiti celjenje ran, raztrganin, razjed in opeklin.

V prehrambeni industriji obstajajo beljakovine, ki imajo "bioaktivne peptide", ki opravljajo funkcije, ki presegajo njihove prehranske lastnosti. Ti peptidi imajo običajno dva do devet aminokislinskih ostankov, vključno s prolinom, argininom in lizinom.

Omenjeni bioaktivni peptidi imajo lahko antihipertenzivno delovanje z določenim opioidnim učinkom; lahko delujejo kot imunomodulatorji s spodbujanjem imunskega odziva proti nekaterim patogenom in lahko celo povzročijo povečanje vazoaktivnosti, kar izboljša kroženje tistih, ki jih uživajo.

Motnje pomanjkanja

Gluten je beljakovina v pšeničnih zrnih, ki povzroča vnetje črevesja. Ljudje, ki trpijo za "intoleranco na gluten", so znani kot bolniki s celiakijo, za ta protein pa je znano, da je bogat s prolinom in glutaminom, katerih proteolitična razgradnja je težko za ljudi s tem stanjem.

Nekatere bolezni so povezane z napačnim zlaganjem pomembnih beljakovin in zelo pogosto je to, da imajo te pomanjkljivosti povezavo s cis-trans izomerizacijo amidnih vezi v ostankih prolina, saj za razliko od drugih peptidnih vezi, v katerih trans izomer je zelo naklonjen, v prolini pa je prikrajšan.

Pri ostankih prolina je bilo opaziti, da je značilna težnja k nastanku cis izomera najprej kot trans izomer v amidih, ki mejijo na ostanke prolina, kar lahko ustvari "napačno" konformacijo proteinov.

Presnovne motnje

Kot druge esencialne in nebistvene aminokisline so tudi glavne patološke motnje, povezane s prolinom, običajno povezane s pomanjkljivostmi asimilacije te aminokisline.

Na primer, hiperprolinemija je tipičen primer pomanjkanja enega od encimov, ki sodelujejo pri razgradnji prolina, natančneje 1-pirolin-5-karboksilat dehidrogenaze, kar vodi do kopičenja njenega substrata oz. ki končno inaktivira pot.

To patologijo običajno diagnosticirajo z visoko vsebnostjo prolina v krvni plazmi in s prisotnostjo presnovka 1-pirolin-5-karboksilata v urinu prizadetih bolnikov.

Glavni simptomi te bolezni so nevrološke motnje, ledvične bolezni in izguba sluha ali gluhost. Drugi težji primeri vključujejo hudo duševno zaostalost in izrazite psihomotorne težave.

Reference

1. Abu-Baker, S. (2015). Pregled biokemije: pojmi in povezave
2. Delauney, AJ in Verma, DPS (1993). Prolinska biosinteza in osmoregulacija v rastlinah. Rastlinski dnevnik, 4 (2), 215-223.
3. List, B., Lerner, RA in Barbas, CF (2000). Neposredne asimetrične reakcije aldola, katalizirane s prolinom. Journal of the American Chemical Society, 122 (10), 2395-2396
4. Nelson, DL, Lehninger, AL, Cox, MM (2008). Lehningerjeva načela biokemije. Macmillan.
5. Plimmer, RHA (1912). Kemična sestava proteinov (Zvezek 1). Longmans, zelen.
6. Szabados, L., & Savouré, A. (2010). Prolin: večnamenska aminokislina. Trendi v rastlinski znanosti, 15 (2), 89–97.