Katalaza je Oksidoreduktaza encim (H2O2: H2O2 Oksidoreduktaza) porazdeli po naravi. V različnih tkivih in celicah katalizira reakcijo "razpada" vodikovega peroksida na molekularni kisik in vodo.
Prva opažanja te vrste encima segajo v zgodnja leta 1810, šele leta 1901 je Loew ugotovil, da je katalaza prisotna v skoraj vseh obstoječih živih organizmih in v več različnih vrstah celic.
Molekularna struktura encima Katalaza (Vir: Vossman via Wikimedia Commons)
Ta encim, ki je ključen za vzdrževanje celične celovitosti in glavni regulator presnove vodikovega peroksida, je bil temeljni dejavnik, s katerim smo lahko potrdili, da v naravi obstajajo encimi, ki delujejo na določene substrate.
Sesalci in drugi organizmi imajo encime katalaze, ki se lahko obnašajo tudi kot peroksidaze, katalizirajo redoks reakcije različnih substratov z uporabo vodikovega peroksida.
V večini evkariotov encimi katalaze najdemo predvsem v podceličnih organelah, znanih kot "peroksisomi", pri ljudeh pa obstajajo številna patološka stanja, povezana s pomanjkanjem tega encima.
značilnosti
Aktivnost encimov, kot je katalaza, se lahko precej razlikuje glede na vrsto obravnavanega tkiva. Na primer, pri sesalcih je aktivnost katalaze pomembna tako v ledvicah kot v jetrih, v vezivnem tkivu pa je veliko nižja.
Tako je katalaza pri sesalcih povezana predvsem z vsemi tkivi, ki imajo pomemben aerobni metabolizem.
Sesalci imajo katalaze v mitohondrijih in peroksisomih, v obeh predelih pa so encimi, povezani z organelarnimi membranami. V nasprotju z eritrociti je katalazna aktivnost povezana z topnim encimom (ne pozabite, da imajo eritrociti malo notranjih organelov).
Katalaza je encim z velikim številom prometa ali katalitična konstanta (je zelo hiter in učinkovit), splošna reakcija, ki jo katalizira, pa je naslednja:
2H2O2 → 2H2O + O2
V prisotnosti nizkih koncentracij vodikovega peroksida se na primer sesalka katalaza ponaša kot oksidaza, namesto da za molekule kisika (O2) oksidira molekule, kot sta indol in β-feniletilamin, predhodniki aminokisline triptofan in nevrotransmiter oz.
Trenutno so znani nekateri konkurenčni zaviralci katalazne aktivnosti, zlasti natrijev azid in 3-aminotriazol. Azid je v svoji anionski obliki močan zaviralec drugih beljakovin s hem skupinami in se uporablja za odstranjevanje ali preprečevanje rasti mikroorganizmov pod različnimi pogoji.
Struktura
Pri ljudeh katalazo kodira gen 34 kb, ki ima 12 intronov in 13 eksonov in kodira 526 aminokislinski protein.
Večina preučenih katalaze je tetramernih encimov z molekulsko maso blizu 240 kDa (60 kDa za vsako podenoto), vsak monomer pa je povezan s protetično skupino hemina ali feroprotoporfirina.
Njegova struktura je sestavljena iz štirih področij, sestavljenih iz sekundarnih struktur, ki jih tvorijo alfa vijaki in zložljivi listi, in študije, izvedene na jetrnih encimih ljudi in goveda, so pokazale, da so ti proteini vezani na štiri molekule NADPH.
Zdi se, da te molekule NADPH niso bistvene za encimsko aktivnost katalaze (za proizvodnjo vode in kisika iz vodikovega peroksida), vendar se zdijo povezane z zmanjšanjem občutljivosti tega encima za visoke koncentracije strupeni substrat.
Področja vsake podenote človeške katalaze so:
-Neglobularna podaljšana N-končna roka, ki deluje za stabilizacijo kvaternarne strukture
-P-sod iz osmih protiparalnih β prepognjenih listov, ki prispevajo nekaj stranskih vezavnih ostankov v skupino heme
- Domena "ovojnice", ki obdaja zunanjo domeno, vključno s skupino heme in na koncu
-Domena s strukturo alfa vijačnice
Štiri podenote, s temi štirimi domenami, so odgovorne za nastanek dolgega kanala, katerega velikost je kritična za mehanizem prepoznavanja vodikovega peroksida s pomočjo encima (ki aminokisline, kot so histidin, asparagin, glutamin in asparaginska kislina, uporablja za it).
Lastnosti
Po navedbah nekaterih avtorjev katalaza izpolnjuje dve encimski funkciji:
- Razpad vodikovega peroksida v vodo in molekularni kisik (kot specifična peroksidaza).
-Oksidacija darovalcev protona, kot so metanol, etanol, številni fenoli in mravljinčna kislina, pri čemer uporabimo en mol vodikovega peroksida (kot nespecifično peroksidazo).
-V eritrocitih se zdi, da velika količina katalaze igra pomembno vlogo pri zaščiti hemoglobina pred oksidanti, kot so vodikov peroksid, askorbinska kislina, metilhidrazin in drugi.
Encim, prisoten v teh celicah, je odgovoren za obrambo drugih tkiv z malo katalazno aktivnostjo pred visokimi koncentracijami vodikovega peroksida.
-Neke žuželke, kot je hrošček bomardier, uporabljajo katalazo kot obrambni mehanizem, saj razgrajujejo vodikov peroksid in uporabljajo plinasti kisikov produkt te reakcije za pospeševanje sproščanja vode in drugih kemičnih spojin v obliki hlapov.
-V rastlinah je katalaza (prisotna tudi v peroksisomih) ena od komponent mehanizma fotorespiracije, med katero se fosfoglikolat, ki ga proizvaja encim RuBisCO, uporablja za proizvodnjo 3-fosfoglicerata.
Sorodne patologije pri ljudeh
Glavni viri proizvodnje substrata za katalazo, vodikov peroksid, so reakcije, ki jih katalizirajo oksidazni encimi, reaktivne kisikove vrste in nekatere tumorske celice.
Ta spojina sodeluje pri vnetnih procesih, pri izražanju adhezivnih molekul, pri apoptozi, pri uravnavanju agregacije trombocitov in pri nadzoru celične proliferacije.
Kadar primanjkuje tega encima, nastajajo visoke koncentracije njegovega substrata, kar povzroči lezije v celični membrani, okvare prenosa elektronov v mitohondrijih, presnovi homocisteina in DNK.
Med boleznimi, povezanimi z mutacijami v kodirajočem genu za človeško katalazo, spadajo:
-Melitusna sladkorna bolezen
-Aterična hipertenzija
-Alzheimer
-Vitiligo in drugi
Reference
- Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., & Eaton, J. (1986). Eritrocitna katalaza. Somatska oksidativna obramba? J. Clin. Naložite. , 77, 319–321.
- Góth, L., Rass, P., & Páy, A. (2004). Mutacije encima katalaze in njihova povezanost z boleznimi. Molekularna diagnoza, 8 (3), 141–149.
- Kirkman, H., & Gaetanit, GF (1984). Katalaza: tetramerni encim s štirimi tesno povezanimi molekulami NADPH. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 4343-4347.
- Kirkman, HN, in Gaetani, GF (2006). Sisavska katalaza: cenjen encim z novimi skrivnostmi. Trendi v biokemijskih znanostih, 32 (1), 44–50.
- Rawn, JD (1998). Biokemija. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
- Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biologija (5. izd.). Philadelphia, Pennsylvania: Založništvo Saunders College.
- Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagin, A., & Grebenko, A. (1981). Tridimenzionalna struktura encima katalaza. Narava, 293 (1), 411–412.