Alfa vijačnico je najpreprostejši sekundarne strukture, ki lahko protein po togosti in prostega vrtenja vezi med njenimi aminokislinskih ostankov sprejme v prostoru.
Zanjo je značilna spiralna oblika, v kateri so aminokisline, ki so videti razporejene okoli namišljene vzdolžne osi, pri čemer so R skupine obrnjene zunaj nje.
Diagram strukture alfa vijačnic (Alejandro Porto, Wikimedia Commons)
Alfa vijačnice so leta 1951 prvič opisali Pauling in sod., Ki so uporabili razpoložljive podatke o medratomskih razdaljah, kotih vezi in drugih strukturnih parametrih peptidov in aminokislin, da bi napovedali najverjetnejše konfiguracije, ki bi jih verige lahko prevzele. polipeptidi.
Opis alfa vijačnice je nastal iz iskanja vseh možnih struktur v peptidni verigi, ki so bile stabilizirane z vodikovimi vezmi, kjer so bili ostanki stehiometrično enakovredni in konfiguracija vsake od njih planarna, na kar kažejo podatki iz resonanca peptidnih vezi, ki so bile na voljo do danes.
Ta sekundarna struktura je najpogostejša med beljakovinami, in jo sprejmejo tako topni proteini kot celostne membranske beljakovine. Verjame se, da več kot 60% beljakovin obstaja v obliki alfa vijačnice ali beta lista.
Struktura
Na splošno ima vsak obrat alfa vijačnice v povprečju 3,6 aminokislinskih ostankov, kar je približno 5,4 A v dolžini. Vendar se koti in dolžine obrata razlikujejo od beljakovin do beljakovin s strogo odvisnostjo od aminokislinskega zaporedja primarne strukture.
Večina alfa vijačnic ima zavoj na desni strani, vendar je zdaj znano, da lahko obstajajo beljakovine z alfa vijaki z levimi zavoji. Pogoj za nastanek ene ali druge je, da so vse aminokisline v isti konfiguraciji (L ali D), saj so odgovorne za smer vrtenja.
Stabilizacijo teh pomembnih strukturnih motivov za beljakovinski svet podajajo vodikove vezi. Te vezi nastanejo med vodikovim atomom, ki je vezan na elektronegativno dušikovo peptidno vez, in elektronegativnim karboksilnim atomom kisika aminokisline štiri položaje naprej, v N-terminalnem območju glede na samega sebe.
Vsak zavoj vijačnice se nato pridruži vodikovim vezam, ki so bistvenega pomena za doseganje splošne stabilnosti molekule.
Vsi peptidi ne morejo tvoriti stabilnih alfa vijačnic. To je dano z lastno sposobnostjo vsake aminokisline v verigi, da tvori vijake, kar je neposredno povezano s kemijsko in fizikalno naravo njenih nadomestnih R skupin.
Na primer, pri določenem pH lahko mnogi polarni ostanki pridobijo enak naboj, zato jih ni mogoče zaporedno postaviti v vijačnico, ker bi odboj med njimi pomenilo veliko popačenje v njem.
Velikost, oblika in lega aminokislin so prav tako pomembne determinante vijačne stabilnosti. Brez nadaljnjega bi lahko ostanki, kot so Asn, Ser, Thr in Cys, nameščeni tesno znotraj zaporedja, negativno vplivali tudi na konfiguracijo alfa vijačnice.
Na enak način sta hidrofobnost in hidrofilnost alfa spiralnih segmentov v določenem peptidu izključno odvisna od identitete R skupin aminokislin.
V integralnih membranskih beljakovinah alfa vijaki obilujejo ostanke močnega hidrofobnega značaja, ki so nujno potrebni za vstavljanje in konfiguracijo segmentov med apolarnimi repi sestavnih fosfolipidov.
Po drugi strani imajo topni proteini alfa vijake, ki so bogate s polarnimi ostanki, kar omogoča boljšo interakcijo z vodnim medijem, ki je prisoten v citoplazmi ali v intersticijskih prostorih.
Funkcionalni pomen
Motivi alfa helix imajo široko paleto bioloških funkcij. Specifični vzorci medsebojnih interakcij igrajo ključno vlogo pri delovanju, sestavljanju in oligomerizaciji tako membranskih beljakovin kot topnih proteinov.
Te domene so prisotne v številnih transkripcijskih faktorjih, pomembnih z vidika regulacije ekspresije genov. Prisotni so tudi v beljakovinah, ki imajo strukturni pomen, in v membranskih beljakovinah, ki prenašajo in / ali prenašajo signale različnih vrst.
Tu je nekaj klasičnih primerov beljakovin z alfa vijaki:
Miozin
Miozin je ATP-aza, ki se aktivira z aktinom, ki je odgovorna za krčenje mišic in različne oblike mobilnosti celic. Mišični in nemišični miozini so sestavljeni iz dveh globusnih regij ali "glav", ki ju povezuje dolg alfa-spiralni "rep".
Kolagen
Tretjino celotne vsebnosti beljakovin v človeškem telesu predstavlja kolagen. Je najpogostejši protein v zunajceličnem prostoru, njegova značilnost pa je strukturni motiv, sestavljen iz treh vzporednih pramenov z levičarsko spiralno konfiguracijo, ki se združijo v tvorbo desne trojne vijačnice.
Keratin
Keratini so skupina beljakovin, ki tvorijo nitke, ki jih pri vretenčarjih proizvajajo nekatere epitelijske celice. So glavna sestavina nohtov, las, krempljev, lupine želv, rogov in perja. Del njegove fibrilarne strukture sestavljajo segmenti alfa vijačnic.
Keratinsko strukturiranje (Mlpatton, Wikimedia Commons)
Hemoglobin
Kisik v krvi prenaša hemoglobin. Del globina tega tetramernega proteina je sestavljen iz dveh enakih alfa vijakov, ki imajo 141 ostankov, in dveh beta verig s po 146 ostanki.
Proteini tipa "cinkov prst"
Evkariontski organizmi imajo veliko bogastvo cinkovih prstnih beljakovin, ki delujejo v različne namene: prepoznavanje DNA, embalaža RNA, aktivacija transkripcije, regulacija apoptoze, zlaganje beljakovin itd. Veliko beljakovin s cinkovimi prsti ima alfa vijake kot glavno sestavino njihove strukture in ki so bistvene za njihovo delovanje.
Reference
- Aurora, R., Srinivasan, R., in Rose, GD (1994). Pravila za odpoved a-alfa-helixa s strani glicina. Znanost, 264 (5162), 1126-1130.
- Blaber, M., Zhang, X., in Matthews, B. (1993). Strukturna osnova nagnjenosti k alkalijski vijačnici za aminokisline. Znanost, 260 (1), 1637–1640.
- Brennan, RG, in Matthews, BW (1989). Motiv vezave DNA-helix-turn-helix DNA. Časopis za biološko kemijo, 264 (4), 1903-1906.
- Eisenberg, D. (2003). Odkritje strukturnih značilnosti beljakovin alfa-vijačnice in beta-lista, glavna. Pnas, 100 (20), 11207-11210. Huggins, ML (1957). Struktura alfa keratina. Kemija, 43, 204–209.
- Klement, W., Willens, R., in Duwez, P. (1960). Struktura mioglobina. Narava, 185, 422–427.
- Laity, JH, Lee, BM in Wright, PE (2001). Proteini cinkovega prsta: Novi vpogled v strukturno in funkcionalno raznolikost. Trenutno mnenje o strukturni biologiji, 11 (1), 39–46.
- Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., … Martin, K. (2003). Molekularna celična biologija (5. izd.). Freeman, WH & Company.
- Luckey, M. (2008). Membranska strukturna biologija: z biokemijskimi in biofizikalnimi temelji. Cambridge University Press. Pridobljeno s spletnega mesta www.cambridge.org/9780521856553
- McKay, MJ, Afrose, F., Koeppe, RE, & Greathouse, DV (2018). Tvorba vijačnic in stabilnost membran. Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes, 1860 (10), 2108–2117.
- Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerjeva načela biokemije. Izdaje Omega (5. izd.).
- Pauling, L., Corey, RB in Branson, HR (1951). Struktura proteinov: dve spiralni konfiguraciji polipeptidne verige, vezane na vodik. Zbornik Nacionalne akademije znanosti Združenih držav Amerike, 37, 205–211.
- Perutz, MF (1978). Struktura hemoglobina in dihalni transport. Scientific American, 239 (6), 92–125.
- Scholtz, JM, in Baldwin, RL (1992). Mehanizem nastajanja alfa-heliksa s peptidi. Letni pregled biofizike in biomolekularne strukture, 21 (1), 95–118.
- Shoulders, MD, & Raines, RT (2009). Struktura kolagena in stabilnost. Letni pregled biokemije, 78 (1), 929–958.
- Subramaniams, A., Jones, WK, Gulick, J., in Neumannli, J. (1991). Tkivno specifična ureditev promotorja gena za težko verigo alfa-miozin pri transgenih miših. Časopis za biološko kemijo, 266 (36), 24613–24620.
- Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratin: Struktura, mehanske lastnosti, pojav v bioloških organizmih in napori pri bioinspiraciji. Napredek v znanosti o materialih. Elsevier Ltd.
- Warrick, HM, & Spudich, J. a. (1987). Struktura in delovanje miozina v celični gibljivosti. Letni pregled celične biologije, 3, 379–421.
- Zhang, SQ, Kulp, DW, Schramm, CA, Mravic, M., Samish, I., & Degrado, WF (2015). Membranski in topni proteinski helix-helix interactome: Podobna geometrija z različnimi interakcijami. Struktura, 23 (3), 527–541