GLOBIN: ZNAČILNOSTI, STRUKTURA, DELOVANJE IN SPREMEMBE - BIOLOGIJA - 2026

Globin je proteinski strukturi razmeščena v sferična ali kroglaste oblike, tako da odtod ime. Ta struktura je terciarnega tipa in je značilna, da je zapletena, saj se veriga aminokislin prepogiba in tvori sferoprotein. Obstaja več vrst verig globinov, ki so bile razvrščene po grških črkah: alfa, beta, delta, gama, epsilon in zeta verižni globin.

Aminokisline, ki sestavljajo primarno strukturo beljakovin, se razlikujejo glede na vrsto, ki ji pripadajo (ljudje ali živali). Obstajajo tudi razlike med istimi vrstami glede na trenutno stanje organizma (embrionalno življenje, življenje ploda ali po porodu).

Različne strukture, ki v svoji sestavi vsebujejo globin. Viri: Wikipedia.com/BiancaDescals / Prvotni nalagal je bil ProteinBoxBot na angleški Wikipediji. /Wikipedia.com

Genetske informacije za sintezo različnih globinskih verig so vsebovane v različnih kromosomih. Na primer, verige alfa verige najdemo na kromosomu 16, medtem ko so genske informacije za beta, delta, gama in epsilonski globini na kromosomu 11.

značilnosti

Globin je del pomembnih struktur v telesu, na primer najpomembnejša sta: hemoglobin in mioglobin.

Hemoglobin vsebuje štiri globinske verige (alfa 1 in alfa 2) in (beta 1 in beta 2). Vsak globin ima gubo, kjer ščiti skupino heme.

Po drugi strani je mioglobin. Ki ima manj zapleteno strukturo kot hemoglobin. To predstavlja kroglasti polipeptid enega samega traku, razporejenega sekundarno.

Do nedavnega je veljalo, da gre za edine snovi, ki vsebujejo globin v višjih bitjih, danes pa je znano, da imata v svoji sestavi še globin: citoklobin in nevroglobin.

Citolobin je prisoten v večini tkiv in je še posebej v vezivnem tkivu, prav tako pa ga najdemo tudi v mrežnici.

Nevroglobin ima prednost pri živčnem tkivu, od tod tudi njegovo ime. Nevroglobin najdemo v živčnih celicah možganov, ki se nahajajo na ravni možganske skorje, pa tudi na drugih lokacijah, kot so talamus, hipotalamus, hipokampus in možgan.

Niso pa edine lokacije, saj jih zunaj živčnega sistema najdemo na otočkih Langerhansov trebušne slinavke in na mrežnici.

Struktura

Obstaja 6 različnih vrst verig globinov, ki jih označujejo črke grške abecede: alfa (α), beta (β), gama (γ), delta (δ), epsilon (ε) in zeta (ζ). Te verige spadajo v družino globinov, vendar se med seboj razlikujejo po številu aminokislin, ki jih imajo.

Ti polipeptidi imajo primarno, sekundarno in terciarno strukturo. Enojna veriga aminokislin predstavlja primarno strukturo. Ko je veriga navita v spirale ali vijake, tvorijo sekundarno strukturo.

Če se potem ta struktura večkrat zloži nad seboj, tvori kroglasto strukturo, ki ustreza terciarni strukturi.

Prav tako lahko kvaternarno obliko pridobijo le, če se v globinski obliki kombinirajo 4 globinske molekule ali verige.

Tako se pojavlja v zapleteni strukturi hemoglobina. Vendar pa je v mioglobinu drugače. V tem primeru se globin pojavlja kot monomer, to je, da ima eno peptidno verigo, ki je razporejena v gubah, kar ustvarja 8 vijačnic (sekundarna struktura).

Tako hemoglobin kot mioglobin vsebujeta skupino hemov znotraj svoje zapletene strukture.

Hemoglobin

V tej molekuli se vežeta 2 alfa globinski verigi in 2 beta verigi. Tako se odlično prilegajo nastanitvi skupine heme in železa v njihovem središču.

Med temi strukturami obstajajo šibke vezi in močne vezi. 19 aminokislin sodeluje v šibkih združenjih in zveza se zgodi na naslednji način: alfa 1 veriga se pridruži verigi beta 2, alfa 2 veriga pa se pridruži verigi beta 1.

Medtem 35 aminokislin sodeluje v močnih združenjih in verige, ki se pridružijo, so: alfa 1 veriga se pridruži verigi beta 1, alfa 2 veriga pa se pridruži verigi beta 2.

Lokacija alfa 1 in alfa 2, beta 1 in beta 2 verig v strukturi hemoglobina. Vir: OpenStax College uredil sliko (prevedeno v španščino)

Mioglobin

Globolarna beljakovinska skupina je prisotna tudi v mioglobinu, vendar v tem primeru obstaja ena peptidna veriga, sestavljena iz 153 aminokislin. Njegova prostorska ureditev je sekundarna in ima 8 alfa vijačnic.

Ta beljakovinska struktura strateško postavlja hidrofobne aminokisline v notranjost strukture, medtem ko so hidrofilne ali polarne aminokisline navzven.

Ta zasnova je popolna za namestitev skupine heme znotraj (hidrofobni del). To se na beljakovine veže s nekovalentnimi vezmi.

Citolobin

Odkrili so ga leta 2001 in naj bi šlo za vrsto hemoglobina, vendar se razlikuje po tem, da je heksakoordiniran, hemoglobin in mioglobin pa pentakoordiniran. To je povezano s položajem, ki ga ima aminokislina histidin blizu skupine heme.

Nevroglobin

Odkrili so ga leta 2000. Nevroglobin je monomer, ki vsebuje 150 aminokislin, zato je zelo podoben mioglobinu. Struktura nevroglobina je od 21 do 25% podobna mioglobinu in hemoglobinu.

Lastnosti

Ker globin v telesu ni sam, ampak kot del določenih struktur, so omenjene funkcije, ki jih opravlja vsak od njih:

Hemoglobin

Najdemo ga znotraj eritrocitov. Odgovoren je za fiksiranje in transport kisika iz pljuč do tkiv. Kot tudi očisti telo ogljikovega dioksida, dela nasprotne poti.

Mioglobin

Skupina heme, ki se nahaja v globinu, ima funkcijo skladiščenja molekul kisika za oksigenacijo srčne mišice in skeletne mišice.

Citolobin

Verjame se, da lahko ta protein vpliva na zaščito hipoksičnih in oksidativnih stresnih stanj v tkivih. Prav tako se misli, da lahko prenaša arterijski kisik v možgane.

Nevroglobin

Menijo, da ima nevroglobin sposobnost vezave kisika, ogljikovega monoksida in dušikovega oksida.

Vendar funkcija nevroglobina še ni znana z gotovostjo, domneva pa se, da je povezana z uravnavanjem hipoksije in možganske ishemije. Še posebej bi deloval kot nevroprotektiv.

Ker ima nevroglobin podobno strukturo kot hemoglobin in mioglobin, se domneva, da bi lahko sodeloval pri oskrbi s kisikom na nevronski ravni. Verjame se tudi, da lahko izloči proste radikale in dušik, ki nastajata v dihalni verigi.

Glede dušikovega oksida velja, da ga izloči, ko je kisik normalen, in ga tvori v hipoksičnih procesih iz NO ₂ .

Spremembe

Alfa in beta globinske verige so kodirane z različnimi geni, ki se nahajajo na kromosomih 16 oziroma 11.

Posamezniki s hemoglobinom S (srpaste celice ali srpastecelična anemija) imajo napako v verigi beta globinov. Okvara je sestavljena iz substitucije dušikovih baz na ravni nukleotida številka 20 vključenega gena, pri čemer pride do spremembe adenina za timin.

Mutacije v genu β ^s kromosoma 11 povzročajo različne haplotipe, imenovane globin: Senegal, Kamerun, Benin, Bantu ali CAR ter azijski ali arabsko-indijski.

Poznavanje vrste haplotipa, ki ga imajo pacienti s srpasto anemijo, je epidemiološko pomembno, saj nam omogoča, da poznamo porazdelitev različnih haplotipov, vendar ti podatki zagotavljajo tudi pomembne podatke za poznavanje prognoze bolezni.

Na primer: za haptitip Bantu je znano, da je bolj strog, medtem ko sta senegalski in azijski tip blažji.

Razlike med enim haplotipom in drugim ležijo v količini hemoglobina F, ki ga imajo. Višji kot je delež hemoglobina F in nižji je hemoglobin S, tem boljša je napoved. Nižji je hemoglobin F in višji je hemoglobin S, slabša je prognoza.

Te mutacije so podedovane avtosomsko skupaj z mutacijo hemoglobina S.

Reference

1. Globin. Wikipedija, prosta enciklopedija. 19. oktober 2018, 13:44 UTC 11. julij 2019, 17:26, wikipedia.org
2. "Mioglobin." Wikipedija, prosta enciklopedija. 7. julij 2019, 21:16 UTC 11. julij 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplotipi gena beta globina pri nosilcih hemoglobina S v Kolumbiji. Biomédica 2012; 32: 103-111. Dostopno na: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: nov član družine globinov. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291–296. Dostopno na: scielo.sld
5. "Citoglobin." Wikipedija, prosta enciklopedija. 1. september 2017, 17:26 UTC 12. julij 2019, 00:28 wikipedia.org