SEKUNDARNA STRUKTURA BELJAKOVIN: ZNAČILNOSTI - BIOLOGIJA - 2026

Sekundarna struktura proteinov je ime, s katerim je definirano lokalno zložen konformacija nekaterih delih polipeptidne verige. Ta struktura je sestavljena iz več vzorcev, ki se redno ponavljajo.

Obstaja veliko načinov, kako se verige beljakovin zložijo. Vendar je le nekaj teh oblik zelo stabilnih. V naravi sta najpogostejši obliki beljakovin α vijačnica in tudi β lista. Te strukture lahko opišemo s koti vezi ψ (psi) in φ (phi) ostankov aminokislin.

Diagram in model kroglic in palic beljakovin alfa spirale (sekundarna struktura). Posneto in urejeno iz: Alejandro Porto.

Interakcije, ki se vzpostavijo med stranskimi verigami aminokislinskih ostankov, lahko pomagajo stabilizirati ali obratno destabilizirati sekundarno strukturo proteinov. Sekundarno strukturo lahko opazimo v sestavi številnih vlaknastih beljakovin.

Zgodovina

V 30. letih prejšnjega stoletja je William Atsbury, ki je delal z rentgenom, ugotovil, da ima beljakovina las, pa tudi beljakovina divjega prašiča, v svoji strukturi segmente, ki se redno ponavljajo.

Na podlagi teh rezultatov in ob poznavanju pomena, ki ga vodikove vezi predstavljajo v orientaciji polarnih skupin peptidnih vezi, je William Pauling in sodelavci posledično hipotetično določil možne pravilne konformacije, ki bi jih lahko imeli proteini.

Pauling in njegovi sodelavci so v desetletju 50. let vzpostavili več postulatov, ki jih je bilo treba izpolniti med vezmi polipeptidnih verig, in na prvem mestu, da se dva atoma ne moreta približati drug drugemu na razdalji, manjši od njihove ustrezni radijski sprejemniki Van der Waals.

Prav tako so navedli, da so za stabiliziranje pregib verig potrebne nekovalentne vezi.

Na podlagi teh postulatov in predhodnega znanja ter z uporabo molekulskih modelov so lahko opisali nekatere redne konformacije proteinov, vključno s tistimi, za katere se je kasneje pokazalo, da so najpogostejše v naravi, na primer α vijačnica in β list. .

Α vijačnica

Gre za najpreprostejšo sekundarno strukturo, kjer je polipeptidna veriga razporejena v valjani in stisnjeni obliki okoli namišljene osi. Poleg tega stranske verige vsake aminokisline štrlijo iz te vijačne hrbtenice.

V tem primeru so aminokisline razporejene tako, da imajo kote vezi ψ od -45 ° do -50 ° in φ -60 °. Ti koti se nanašajo na vez med α-ogljikom in karbonilnim kisikom in vezjo med dušikom in α-ogljikom vsake aminokisline.

Poleg tega so znanstveniki ugotovili, da je za vsak obrat alkalijske α helix prisotnih 3,6 aminokislinskih ostankov in da je ta obrat v proteinih vedno dekrosrotatorski. Α-vijak je poleg najpreprostejše strukture prevladujoča oblika v α-keratinih, približno 25% aminokislin v krogličnih beljakovinah pa prevzame to strukturo.

A vijačnica se stabilizira zaradi številnih vodikovih vezi. Tako se v vsakem zavoju vijačnice vzpostavijo tri ali štiri tovrstne povezave.

V vodikovih vezah delujeta dušik peptidne vezi in kisikov atom karbonilne skupine naslednje četrte aminokisline v smeri proti amino-terminalni strani te verige.

Znanstveniki so dokazali, da se lahko α-vijak tvori iz polipeptidnih verig, sestavljenih iz L- ali D-aminokislin, pod pogojem, da imajo vse aminokisline enako stereoizomerno konfiguracijo. Poleg tega lahko naravne L-aminokisline tvorijo α-vijake, ki se vrtijo tako v desno kot v levo.

Vendar pa ne morejo vsi polipeptidi tvoriti stabilnih α-helic, saj njihova primarna struktura vpliva na njegovo stabilnost. R verige nekaterih aminokislin lahko destabilizirajo strukturo in tako preprečijo konformacijo α vijačnic.

Β list

V β-listu ali v-prepognjenem listu ima vsak izmed aminokislinskih ostankov 180 ° rotacijo glede na preostali aminokislinski ostanek. Posledica tega je, da okostje polipeptidne verige ostane podaljšano in v obliki cikcaka ali harmonike.

Polipeptidne verige, ki so zložene v harmonijo, se lahko namestijo druga ob drugi in med obema verigama ustvarijo linearne vodikove vezi.

Dve sosednji polipeptidni verigi sta lahko razporejeni vzporedno, to je, da sta obe usmerjeni v amino-karboksilni smeri in tvorita vzporedni β-list; ali pa so nameščeni v nasprotnih smereh, potem se tvori protiparalni β list.

Stranske verige sosednjih aminokislinskih ostankov štrlijo iz verižne hrbtenice v nasprotnih smereh, kar ima za posledico izmeničen vzorec. Nekatere strukture beljakovin omejujejo aminokislinske β strukture.

Na primer, v gosto pakiranih beljakovinah so na njihovih kontaktnih površinah pogostejše aminokisline kratke R verige, kot sta glicin in alanin.

Β list sekundarnih struktur beljakovin. Vzeto in urejeno iz Preston Manor School + JFL.

Druge skladnosti sekundarne strukture

Propeler 3

Za to strukturo so značilni 3 aminokislinski ostanki na zavoj, namesto 3.6, ki jih predstavlja α vijačnica, in zanka vezanja vodika, sestavljena iz 10 elementov. To strukturo opažamo pri nekaterih beljakovinah, vendar v naravi ni zelo pogosta.

Π vijačnica

Ta struktura ima na drugi strani 4,4 aminokislinskih ostankov na spiralni obrat in 16-člansko zanko vodikovih vezi. Čeprav je ta konfiguracija sterično možna, je v naravi še nikoli nismo opazili.

Možen vzrok za to je lahko njegovo votlo središče, preveliko, da bi omogočilo ukrepanje Van der Waalsovim silam, kar bi pripomoglo k stabilizaciji strukture, in kljub temu premalo, da bi omogočilo prehod vodnih molekul.

Super sekundarna struktura

Supersekundarne strukture so kombinacije sekundarnih struktur α-vijačnic in β prepognjenih listov. Te strukture se lahko pojavijo v številnih krogličnih beljakovinah. Obstajajo različne možne kombinacije, od katerih ima vsaka svoje značilnosti.

Nekaj ​​primerov supersekundarnih struktur je: βαβ enota, v kateri sta dva vzporedna β lista povezana z α-vijačnim segmentom; enota αα, za katero sta značilni dve zaporedni α-vijačnici, vendar ločeni z ne spiralnim segmentom, povezanim z združljivostjo njihovih stranskih verig.

Več β-listov je mogoče zložiti na sebi, kar daje konfiguracijo β-sodčka, medtem ko antiparalni β-list, zloženi na sebi, predstavlja nadsekundno strukturo, imenovano grški ključ.

Reference

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biokemerija. 3. izdaja Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner in VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton in Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko in L. Stryer (2002). Biokemerija. 5. izdaja WH Freeman in družba.
4. J.Koolman in K.-H. Roehm (2005). Barvni atlas biokemije. 2. izdaja Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemija. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee in JR McKee (2003). Biokemija: molekularna osnova življenja. 3 ^rd izdaja. McGraw-HiII Companies, Inc.