PRIMARNA STRUKTURA BELJAKOVIN: ZNAČILNOSTI - BIOLOGIJA - 2026

Primarna struktura proteinov je vrstni red, v katerem so razporejena aminokislin polipeptida ali polipeptidov, ki jih izdelujejo. Protein je biopolimer, sestavljen iz monomerov α-aminokislin, povezanih s peptidnimi vezmi. Vsak protein ima določeno zaporedje teh aminokislin.

Beljakovine opravljajo najrazličnejše biološke funkcije, vključno z oblikovanjem in ohranjanjem celovitosti celic skozi citoskelet, obrambo telesa pred tujki skozi protitelesa in kataliziranjem kemičnih reakcij v telesu s pomočjo encimov.

Primarne, sekundarne, terciarne in kvartarne strukture proteinov, tridimenzionalna konformacija. Posneto in urejeno iz: Alejandro Porto.

Danes je določanje sestave beljakovin in vrstni red razporeditve aminokislin (zaporedje) hitrejše kot pred leti. Te informacije so shranjene v mednarodnih elektronskih bazah podatkov, do katerih lahko dostopate prek interneta (med drugim GenBank, PIR).

Amino kisline

Aminokisline so molekule, ki vsebujejo amino skupino in skupino karboksilne kisline. V primeru α-aminokislin imajo centralni atom ogljika (α ogljik), na katerega sta poleg vodikovega atoma in značilne R skupine, ki se imenujejo, amino skupina in karboksilna skupina. stranska veriga.

Zaradi te konfiguracije α-ogljika so tvorjene aminokisline, znane kot α-aminokisline, kiralne. Nastaneta dve obliki, ki sta med seboj zrcalni posnetki in se imenujejo L in D enantiomeri.

Vsi proteini v živih bitjih so sestavljeni iz 20 α-aminokislin s konfiguracijo L. Stranske verige teh 20 aminokislin so različne in imajo zelo raznoliko kemijsko skupino.

V osnovi lahko α-aminokisline razvrstimo (poljubno), odvisno od vrste stranske verige, na naslednji način.

Alifatske aminokisline

V tej skupini so po mnenju nekaterih avtorjev glicin (Gli), alanin (Ala), valin (Val), levcin (Leu) in izolevcin (Ile). Med drugimi avtorji sta tudi metionin (Met) in prolin (pro).

Aminokisline s stranskimi verigami, ki vsebujejo hidroksil ali žveplo

Vsebuje serin (Ser), cistein (Cys), treonin (Thr) in tudi metionin. Po mnenju nekaterih avtorjev naj bi skupina vključevala le Ser in Thr.

Ciklične aminokisline

Sestavljen je izključno iz prolina, ki ga, kot že omenjeno, med alifatske aminokisline vključujejo tudi drugi avtorji.

Aromatične aminokisline

Fenilalanin (Phe), tirozin (Tyr) in triptofan (Trp).

Osnovne aminokisline

Histidin (His), Lizin (Lys) in Arginin (Arg)

Kisle aminokisline in njihovi amidi

Vsebuje aspartansko (Asp) in Glutaminsko (Glu) kislino ter tudi amida Aspargin (Asn) in Glutamin (Gln). Nekateri avtorji to zadnjo skupino ločijo na dva; na eni strani kislih aminokislin (prvi dve), na drugi pa tisti, ki vsebujejo karboksilamid (preostali dve).

Peptidne vezi

Aminokisline lahko povezujemo med seboj prek peptidnih vezi. Te vezi, imenovane tudi amidne vezi, se vzpostavijo med α-amino skupino ene aminokisline in α-karboksilno skupino druge. Ta zveza nastane z izgubo molekule vode.

Zveza med dvema aminokislinama povzroči nastanek dipeptida in če dodamo nove aminokisline, lahko zaporedoma tvorimo tripeptide, tetrapeptide in tako naprej.

Polipeptidi, sestavljeni iz majhnega števila aminokislin, se običajno imenujejo oligopeptidi, in če je število aminokislin veliko, jih imenujemo polipeptidi.

Vsaka aminokislina, ki je dodana v polipeptidno verigo, sprosti eno molekulo vode. Del aminokisline, ki je med vezanjem izgubil H + ali OH-, se imenuje aminokislinski ostanek.

Večina teh oligopeptidnih in polipeptidnih verig bo imela na enem koncu amino-terminalno skupino (N-terminal), na drugem pa terminalni karboksil (C-terminal). Poleg tega lahko vsebujejo veliko ionizabilnih skupin med stranskimi verigami aminokislinskih ostankov, ki jih sestavljajo. Zaradi tega veljajo za poliampolite.

Tvorba peptidne vezi med dvema aminokislinama. Posneto in urejeno iz: Alejandro Porto.

Zaporedje aminokislin

Vsak protein ima določeno zaporedje svojih aminokislinskih ostankov. Ta vrstni red je tisto, kar je znano kot primarna struktura proteina.

Vsak posamezen protein v vsakem organizmu je specifičen za vrsto. To pomeni, da je mioglobin človeka enak tistemu pri drugem človeku, vendar ima majhne razlike z mioglobini drugih sesalcev.

Količina in vrste aminokislin, ki jih beljakovina vsebuje, sta prav tako pomembni kot lokacija teh aminokislin v polipeptidni verigi. Da bi razumeli beljakovine, morajo biokemiki najprej izolirati in očistiti vsak posamezen protein, nato narediti analizo vsebnosti aminokislin in na koncu določiti njegovo zaporedje.

Obstajajo različne metode za izolacijo in čiščenje beljakovin, med katerimi so: centrifugiranje, kromatografija, filtracija z geli, dializa in ultrafiltracija, pa tudi uporaba topnosti lastnosti preiskovanega proteina.

Določitev aminokislin v beljakovinah poteka po treh korakih. Prvi je razpad peptidnih vezi s hidrolizo. Nato se različne vrste aminokislin v mešanici ločijo; in nazadnje je vsaka od pridobljenih aminokislin količinsko določena.

Za določitev primarne strukture beljakovin lahko uporabimo različne metode; trenutno pa se najpogosteje uporablja metoda Edman, ki je v bistvu sestavljena iz večkratnega označevanja in ločevanja N-terminalne aminokisline od preostale verige ter določanja vsake aminokisline, sproščene posebej.

Kodiranje beljakovin

Primarna struktura proteinov je kodirana v genih organizmov. Genske informacije so vsebovane v DNK, vendar jih je treba za prevod v beljakovine najprej prepisati v molekule mRNA. Vsak nukleotidni triplet (kodon) kodira aminokislino.

Ker je 64 možnih kodonov in se pri gradnji beljakovin uporablja samo 20 aminokislin, lahko vsako aminokislino kodira več kot en kodon. Skoraj vsa živa bitja uporabljajo iste kodone za kodiranje istih aminokislin. Zato se genetski zapis šteje za skoraj univerzalen jezik.

V tej kodi so kodoni, ki se uporabljajo za zagon in tudi za zaustavitev prenosa polipeptida. Stop-kodoni ne kodirajo nobenih aminokislin, ampak zaustavijo prevod na C-koncu verige in so predstavljeni s trojčki UAA, UAG in UGA.

Po drugi strani pa AUG kodon običajno deluje kot začetni signal in tudi kodira metionin.

Po prevajanju se lahko proteini podvržejo nekaterim predelavam ali spremembam, na primer skrajšanju z drobljenjem, da dosežejo svojo končno konfiguracijo.

Reference

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Biokemestrija. 3 ^th izdaja. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner in VW Rodwell. 1996. Harper's Biochemestry. Appleton in Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko in L. Stryer (drugo). Biokemerija. 5 ^th izdaja. WH Freeman in družba.
4. J. Koolman in K.-H. Roehm (2005). Barvni atlas biokemije. 2 ^nd izdaja. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biokemija. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biokemerija. WH Freeman in Company, New York.