- Značilnosti in struktura
- Za kaj je namenjen hemoglobin?
- Kakšna je molekula hemoglobina?
- Kakšna je skupina heme?
- Kako nastane oksihemoglobin?
- Kakšna je največja količina kisika, ki jo hemoglobin lahko prenese?
- Krivulja vezave oksihemoglobina
- Reference
Ali pa je ksihemoglobin ime, ki ga hemoglobin dobi, kadar se veže na kisik. Hemoglobin je protein, ki ga najdemo znotraj rdečih krvnih celic, katerih glavna funkcija je prevoz kisika iz pljuč do tkiv.
Prva živa bitja so bila enocelična in so živela v tekočem okolju, iz katerega so se hranili in iz katerega so izločali svoje odpadke, kot to počnejo nekateri organizmi, ki obstajajo danes. V teh pogojih te procese dosežemo z enostavnimi difuzijskimi mehanizmi, saj je celična stena v intimnem stiku z medijem, ki jo oskrbuje.
Krizo disociacije oksihemoglobina (Vir: Ratznium v angleški različici WikipediaLater je Aaronsharpe naložil na en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)
Razvoj vse bolj zapletenih večceličnih organizmov je pomenil, da so se notranje celice precej oddaljile od okolja, tako da so difuzijski mehanizmi kot edini vir oskrbe postali nezadostni.
Tako so bili razviti specializirani sistemi za pridobivanje hranil in plinov, kot sta prebavni in dihalni sistem, ter transportni mehanizmi za približevanje teh hranil in plinov celici: kardiovaskularni sistem.
Da bi proizvajale energijo v obliki molekul ATP, celice potrebujejo kisik. Ker ATP ni mogoče hraniti, ga je treba nenehno sintetizirati, kar pomeni trajno potrebo po kisiku v celicah.
Hemoglobin se je, evolucijsko gledano, pojavil kot transporter plina, ki je "rešil" problem prevoza kisika iz okolja v celico.
Značilnosti in struktura
Za razpravo o značilnostih in strukturi oksihemoglobina se je treba sklicevati na hemoglobin, saj oksihemoglobin ni nič drugega kot hemoglobin, vezan na kisik. Zato bodo v nadaljevanju opisane skupne značilnosti molekule v prisotnosti ali ne zadevnega plina.
Za kaj je namenjen hemoglobin?
Hemoglobin je potreben za prevoz kisika do tkiv v količini in hitrosti, ki jo to zahteva, glede na to, da ima kisik v krvi tako nizko topnost, da njegov transport z difuzijo ne bi bil dovolj za oskrbo potreb tkiva.
Kakšna je molekula hemoglobina?
Hemoglobin je tetramerni protein (ki ima štiri podenote), ima sferično obliko in molekulsko maso 64 kDa.
Njegove štiri podenote sestavljajo eno samo funkcionalno enoto, kjer vsaka vzajemno vpliva na drugo. Vsaka podenota je sestavljena iz polipeptidne verige, globina in protetične skupine, heme ali skupine "heme", ki deluje kot kofaktor in ni sestavljena iz aminokislin; to pomeni, da v naravi ni beljakovina.
Globin najdemo v dveh oblikah: alfa globin in beta globin. Tetramer hemoglobina sestavlja par alfa globinskih verig (141 aminokislin) in par verig beta globinov (od 146 aminokislin).
Vsaka od štirih polipeptidnih verig je pritrjena na hemsko skupino, ki ima v središču železov atom v železnem stanju (Fe2 +).
Kakšna je skupina heme?
Skupina heme je porfirinski obroč, ki ga sestavljajo štirje pirolni obroči (heterociklične aromatične spojine s formulo C4H5N), ki so povezani z metilnimi mostovi. Železo v železnem stanju v središču je vezano na strukturo s pomočjo usklajenih dušikovih vezi.
Vsaka skupina hema se lahko veže na eno molekulo kisika, zato lahko vsaka molekula hemoglobina veže samo 4 molekule plina.
Človeško telo vsebuje približno 2,5 x 1013 eritrocitov, ki so krvne celice, ki tvorijo in prevažajo hemoglobin. Vsak eritrocit ima približno 280 milijonov molekul hemoglobina in tako lahko prenese več kot milijardo molekul kisika.
Kako nastane oksihemoglobin?
Oksihemoglobin nastane po združitvi kisikovega atoma z vsakim atomom železa v železnem stanju, ki ga najdemo v vsaki skupini hemov molekule hemoglobina.
Izraz oksihemoglobin se torej nanaša na oksigeniran in ne kemično oksidiran hemoglobin, saj pri združevanju s kisikom in železom ne izgubi elektrona v železnem stanju.
Oksigenacija povzroči spremembo kvartarne strukture molekule, to je spremembo konformacije, ki se lahko prenaša iz globinskih verig v heme skupino in obratno.
Kakšna je največja količina kisika, ki jo hemoglobin lahko prenese?
Hemoglobin lahko v svoji strukturi veže največ štiri molekule kisika. Če je molska prostornina idealnih plinov 22,4 L / mol, se bo en mol hemoglobina (64 500 g) vezaval z 89,6 litra kisika (4 moli O2 x 22,4 L / mol).
Torej se mora vsak gram hemoglobina vezati z 1,39 ml O2, da je 100% nasičen (89,6 L / 64500 g x (1000 ml / L)).
V praksi krvni testi dajejo nekoliko nižje rezultate, saj obstajajo majhne količine methemoglobina (oksidiranega hemoglobina) in karboksihemoglobina (hemoglobin + ogljikov monoksid (CO)), ki ne more vezati kisika.
Upoštevajoč to pravilo "Hüfnerjevega" pravi, da ima 1g hemoglobina v krvi največjo kapaciteto, da veže kisik 1,34 ml.
Krivulja vezave oksihemoglobina
Število molekul kisika, ki se lahko vežejo na molekulo hemoglobina, je odvisno od delnega tlaka kisika ali PO2. Če kisika ni, se hemoglobin deoksigenira, a ko se PO2 povečuje, se poveča število oksigenov, ki se vežejo na hemoglobin.
Postopek vezave kisika na hemoglobin je odvisen od parcialnega tlaka kisika. Rezultat se imenuje "krivulja oksihemoglobina" in ima značilno "S" ali sigmoidno obliko.
Glede na PO2 bo hemoglobin manj ali bolj sposoben "sprostiti" ali "oddati" kisik, ki ga nosi, kot tudi napolniti z njim.
Na primer v območju med 10 in 60 mmHg tlaka dobimo najbolj strm del krivulje. V tem stanju se hemoglobin zlahka odreče velikim količinam O2. To je stanje, ki ga dosežemo v tkivih.
Kadar je PO2 med 90 in 100 mmHg (12 do 13 kPa), je hemoglobin skoraj 100% nasičen z O2; in kadar je arterijski PO2 60 mmHg (8 kPa), je nasičenost z O2 še vedno visoka kar 90%.
V pljučih so to prevladujoči pogoji (tlak med 60 in 100 mmHg) in prav to omogoča, da se molekule hemoglobina, prisotne v eritrocitih, napolnijo s kisikom.
Ta sigmoidna oblika, ki nariše krivuljo oksihemoglobina, zagotavlja, da se ta protein obnaša kot odličen nakladalnik pljuč, zelo učinkovit transporter v arterijski krvi in odličen darovalec O2 v tkivih, sorazmerno z lokalno hitrostjo presnove. torej na zahtevo.
Reference
- Fox, SI (2006). Human Physiology 9. izdaja (str. 501-502). McGraw-Hill press, New York, ZDA.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA in Rodwell, VW (2014). Harperjeva ilustrirana biokemija. McGraw-Hill.
- Rawn, JD (1998). Biokemija (1989). Burlington, Severna Karolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem, Soc. Dalton Trans, 1327.
- Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fiziologija. (3. izd.) Ediciones Harcourt, SA
- West, JB (1991). Fiziološka osnova medicinske prakse. Williams in Wilkins