MIOFILAMENTI: VRSTE, STRUKTURA IN ORGANIZACIJA - BIOLOGIJA - 2026

V myofilaments so Krčenje proteini miofibrile, ki so strukturne enote mišične celice, celice podolgovatega imenovana mišičnih vlaken.

Mišična vlakna in njihove komponente imajo posebna imena. Na primer, membrana, citoplazma, mitohondriji in endoplazemski retikulum so znani kot sarkolemma, sarkoplazma, sarkozomi in sarkoplazemski retikulum.

Struktura miofilamentov (Vir: Mikael Häggström, ki se uporablja z dovoljenjem. Via Wikimedia Commons)

Na enak način se kontraktilni elementi v notranjosti skupaj imenujejo miofibrili; kontraktilne beljakovine, ki sestavljajo miofibrile, imenujemo miofilamenti.

Obstajata dve vrsti miofilamentov: tanka in debela. Tanke nitke so v glavnem sestavljene iz treh beljakovin: F-aktina, tropomiozina in troponina. Debele nitke so sestavljene izključno iz drugega proteina, znanega kot miozin II.

Poleg teh obstajajo še drugi proteini, povezani z debelimi in tankimi nitkami, ki pa nimajo kontraktilnih funkcij, ampak bolj strukturne, med katerimi najdemo nekaj titina in nebulina.

Vrste mišičnih vlaken

Posebna razporeditev miofilamentov, ki sestavljajo miofibrile, povzroča dve vrsti mišičnih vlaken: progasta mišična vlakna in gladka mišična vlakna.

Strizirana mišična vlakna, ko jih pregledamo pod optičnim mikroskopom, kažejo vzorec strij ali prečnih pasov, ki se ponavljajo po celotni površini in dajejo mišicam, ki jih vsebujejo, ime progaste mišice. Obstajata dve vrsti progastih mišičnih vlaken, skeletna in srčna.

Mišična vlakna, ki ne kažejo tega vzorca prečnih pasov, imenujemo gladka vlakna. Oni so tisti, ki sestavljajo mišice žilnih sten in notranjih organov.

Struktura

Tanki miofilamenti

Ti miofilamenti so sestavljeni iz F aktina in dveh povezanih proteinov: tropomiozin in troponin, ki imata regulativno funkcijo.

F aktin ali nitasti aktin je polimer drugega manjšega krogličnega proteina, imenovanega G aktin ali kroglični aktin, z molekulsko maso približno 42 kDa. Ima mesto vezave za miozin in je razporejen v dve verigi, razporejeni kot dvojna vijačnica, sestavljena iz približno 13 monomerov na zavoj.

Za F-aktinske filamente je značilno, da imata dva pola: ena pozitivna, usmerjena proti disku Z in druga negativna, nameščena proti sredini sarcomera.

Tropomiozin sestavlja tudi dvojna veriga polipeptida z dvojno vijačnico. Gre za protein 64 kDa, ki tvori nitke, ki se nahajajo v utorih, ki jih puščajo dvojne vijačne verige tankih F-aktinskih filamentov, kot da "zapolnjujejo" prazne prostore v vijačnici.

V mirovanju tropomiozin prekrije ali "pokrije" vezna mesta aktina za miozin in tako prepreči interakcijo obeh beljakovin, kar povzroča krčenje mišic. Okoli vsake tanke nitke in približno 25-30 m od začetka vsakega tropomiozina je še en protein, imenovan troponin.

Troponin (Tn) je beljakovinski kompleks, sestavljen iz treh globularnih polipeptidnih podenot, imenovanih troponin T, C in I. Vsaka molekula tropomiozina ima povezan troponinski kompleks, ki ga uravnava, in skupaj sta odgovorna za regulacijo iniciacije in prenehanja. krčenja mišic.

Debeli miofilamenti

Debele nitke so polimeri miozina II, ki tehtajo 510 kDa in so sestavljeni iz dveh težkih verig po 222 kDa vsake in štiri lahke verige. Lahke verige so dveh vrst: 18 kDa bistvene lahke verige in 22 kDa regulacijske lahke verige.

Vsaka težka veriga miozina II je v obliki palice z majhno kroglasto glavo na koncu, ki štrli skoraj 90 ° in ima dve vezavni mesti, eno za aktin in drugo za ATP. Zato ti proteini spadajo v družino ATPaz.

Gosto nitko sestavlja več kot 200 molekul miozina II. Globularna glava vsake od teh molekul med krčenjem deluje kot "veslo", s čimer potiska aktin, na katerega je pritrjen, tako da drsi proti središču sarcomera.

Organizacija

V skeletno progastem mišičnem vlaknu miofibrili zasedajo večino sarkoplazme in so razporejeni v urejenih vzdolžnih grozdih po celici.

V vzdolžnem odseku, ki ga vidimo z optičnim mikroskopom, opazujemo svetlobne pasove, ki jih imenujemo trakovi I, in temne pasove, ki jih imenujemo pasovi A. Ti pasovi ustrezajo urejeni razporeditvi miofibrilov in s tem miofilamentov, ki jih sestavljajo.

V sredini Band I je temna in tanka črta, imenovana Line ali Z Disk. V središču vsakega pasu A je svetlejše območje, znano kot Band H, ki je v sredini razdeljeno s temnejšo črto, imenovano Line M .

Med dvema črtama Z je opisana struktura, imenovana sarcomere, ki je funkcionalna enota skeletne mišice. Sarkomere sestavljajo kontraktilni miofilamenti, urejeni pravilno v pasovih A, H in hemi-pasu I na vsakem koncu.

Trakovi I vsebujejo samo tanke nitke, A pas vsebuje debele nitke, ki se na obeh koncih prepletajo s finimi nitkami, H pas pa vsebuje samo debele nitke.

Kako so miofilamenti organizirani znotraj sarcomerov?

Tako debele kot tanke miofilamente lahko opazimo s pregledom vzorca skeletnih mišic pod elektronskim mikroskopom. Temu se reče, da se "prepletajo" ali "prepletajo" med seboj v zaporednem, urejenem in vzporednem razporeditvi.

Tanke nitke izvirajo iz plošč Z in segajo na vsaki strani v nasprotni smeri in proti sredini vsakega sosednjega sarcomera. Iz Z plošč na vsakem koncu sarkomera, v sproščenih mišicah, aktin potuje do začetka H pasu na vsaki strani.

Tako v mišičnih vlaknih sproščene skeletne mišice debeli miofilamenti zasedajo osrednje območje, ki tvori temne pasove ali A pasove; tanke nitke pa segajo na obe strani sarcomera, ne da bi segale do njegovega središča.

V prerezu v območju, kjer se prekrivajo debele in tanke nitke, je mogoče opaziti šestkotni vzorec, ki vključuje debelo nitko v sredini in šest tankih nitk, ki ga obdajajo, in ki se nahajajo na vsakem od robov šesterokotnika .

Ta organizacija miofilamentov v sarkomeru se ohranja s funkcijo vrste beljakovin, povezanih z miofilamenti in ki imajo strukturne funkcije, med katerimi lahko izpostavimo titin, alfa aktin, nebulin, miozin in protein C. .

Mehanizem krčenja

Ko se acetil holin (nevrotransmiter) sprosti v živčno-mišično ploščo s stimulacijo motoričnega nevrona, se mišično vlakno vzbudi in se v sarkoplazmatskem retikulumu odprejo napetostni kalcijevi kanali.

Kalcij se veže na troponin C, kar povzroči konformacijsko spremembo tropomiozina, izpostavi aktivna mesta aktina in tako sproži krčenje. Ko raven kalcija pade, se tropomiozin vrne v prvotni položaj in krčenje preneha.

Izpostavitev mest za vezavo aktina na miozin omogoča, da se beljakovine vežejo, miozin pa potisne aktin v središče sarcomera in drsi po miozinu.

Med krčenjem mišic se črte Z vsakega sarkomera približajo središču, približajo se črti M, povečajo prepletenost aktina in miozina in zmanjšajo velikost I in H pasov. Stopnja skrajševanja bo odvisna od seštevanja skrajševanja vsakega od sarkomerov skrčene mišice.

Reference

1. Berne, R., in Levy, M. (1990). Fiziologija. Mosby; Mednarodna izdaja.
2. Fox, SI (2006). Ljudska fiziologija (9. izd.). New York, ZDA: McGraw-Hill Press.
3. Gartner, L., & Hiatt, J. (2002). Tekstni atlas histologije (2. izd.). Mehiški DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harperjeva ilustrirana biokemija (28. izd.). McGraw-Hill Medical.
5. Rawn, JD (1998). Biokemija. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
6. Ross, M., & Pawlina, W. (2006). Histologija. Besedilo in atlas s korelirano celično in molekularno biologijo (5. izd.). Lippincott Williams & Wilkins.
7. West, J. (1998). Fiziološke podlage medicinske prakse (12. izv.). Mehika DF: Uredništvo Médica Panamericana.