MIOFIBRILI: ZNAČILNOSTI, ZGRADBA, SESTAVA, FUNKCIJE - BIOLOGIJA - 2026

V miofibrile so strukturne enote mišičnih celic, znan tudi kot mišičnih vlaken. So zelo obilne, razporejene so vzporedno in jih vdela citosol teh celic.

Strizirane mišične celice ali vlakna so zelo dolge celice, ki merijo do 15 cm in premera 10 do 100 μm. Njegova plazemska membrana je znana kot sarkolemma, njen citosol pa sarkoplazma.

Diagram mišične zgradbe človeka (Vir: Deglr6328 ~ commonswiki, prek Wikimedia Commons)

Znotraj teh celic so poleg miofibrilov več jeder in mitohondrijev, ki jih poznamo kot sarkozomi, pa tudi izrazit endoplazemski retikulum, znan kot sarkoplazemski retikulum.

Miofibrili so pri vretenčarjih prepoznani kot "kontraktilni elementi" mišic. Sestavljene so iz več vrst beljakovin, ki jim dajejo elastične in raztegljive lastnosti. Poleg tega zavzemajo pomemben del sarkoplazme mišičnih vlaken.

Razlike med mišičnimi vlakni

Obstajata dve vrsti mišičnih vlaken: progasta in gladka vlakna, vsaka z anatomsko razporeditvijo in specifično funkcijo. Miofibrili so še posebej pomembni in se kažejo v progastih mišičnih vlaknih, ki sestavljajo skeletno mišico.

Strizirana vlakna predstavljajo ponavljajoč se vzorec prečnih pasov, če jih gledamo pod mikroskopom in so povezana s skeletnimi mišicami in delom srčnih mišic.

Po drugi strani gladka vlakna pod mikroskopom ne kažejo enakega vzorca in jih najdemo v značilnih mišicah žil in prebavnega sistema (in vseh notranjih organov).

Splošne značilnosti

Miofibrili so sestavljeni iz dveh vrst kontraktilnih filamentov (imenovanih tudi miofilamenti), ki jih sestavljajo nitasti proteini miozin in aktin, ki bosta opisana v nadaljevanju.

Grafični prikaz miofibrilov v skeletnih mišicah (Vir: Spremenjeno iz BruceBlaus prek Wikimedia Commons)

Različni raziskovalci so ugotovili, da se razpolovni čas kontraktilnih beljakovin miofibrilov giblje od 5 dni do 2 tednov, tako da je mišica zelo dinamično tkivo, ne samo s kontraktilnega vidika, temveč tudi z vidika sinteze in obnove. njegovih strukturnih elementov.

Funkcionalna enota vsake miofibrile v mišičnih celicah ali vlaknih se imenuje sarcomere in je omejena z območjem, znanim kot "Z trak ali črta", od koder se aktinski miofilamenti širijo v vzporednem zaporedju.

Ker miofibrili zasedajo znaten del sarkoplazme, te vlaknaste strukture omejujejo lokacijo jeder celic, ki jim pripadajo, na obod celic, blizu sarkolemme.

Nekatere človeške patologije so povezane s premestitvijo jeder v miofibrilarne snope, ti pa so znani kot centro-jedrske miopatije.

Oblikovanje miofibrilov ali "miofibrilologeneza"

Prve miofibrile sestavijo med razvojem embrionalne skeletne mišice.

Proteini, ki sestavljajo sarcomere (funkcionalne enote miofibrilov), so sprva poravnani od koncev in strani nekaterih "premiofibrilov", ki so sestavljeni iz aktinskih filamentov in majhnih delov ne-mišičnega miozina II in specifičnega α-aktina mišic.

Ko se to zgodi, se geni, ki kodirajo srčne in skeletne izoforme α-aktina, v mišičnih vlaknih izražajo v različnih razmerjih. Najprej je količina srčne izoforme, ki je izražena, večja, nato pa se ta spremeni v okostje.

Po nastanku premiofibrilov se nastajajoče miofibrile sestavijo za območje nastanka premiofibrilov in v njih odkrijemo obliko mišičnega miozina II.

Na tej točki se miozinski filamenti poravnajo in zapletejo z drugimi specifičnimi proteini, ki vežejo miozin, kar velja tudi za aktinske filamente.

Struktura in sestava

Kot smo že omenili, so miofibrili sestavljeni iz kontraktilnih beljakovinskih miofilamentov: aktina in miozina, ki ju poznamo tudi kot tanki in debeli miofilamenti. Te so vidne pod svetlobnim mikroskopom.

- Tanki miofilamenti

Tanke nitke miofibrilov sestavljajo beljakovinski aktin v njegovi nitasti obliki (aktin F), ki je polimer kroglične oblike (aktin G), ki je manjše velikosti.

Nitasti niti G-aktina (F-aktin) tvorijo dvojni pramen, ki se zvije v vijačnico. Vsak od teh monomerov tehta več ali manj 40 kDa in lahko na določenih mestih veže miozin.

Ti filamenti so premera približno 7 nm in potekajo med dvema območjema, poznanima kot I in A pas, v A pasu pa so ti nitki nameščeni okoli debelih nitk v sekundarni šesterokotni postavitvi.

Natančneje, vsaka tanka nit je simetrično ločena od treh debelih nitk, vsako debelo nitko pa obdaja šest tankih nitk.

Tanke in debele nitke med seboj delujejo skozi "križne mostove", ki štrlijo iz debelih nitk in se pojavljajo v strukturi miofibrilov v rednih razmikih oddaljenosti, blizu 14 nm.

Shematski prikaz miofilamentov, ki sestavljajo miofibrile in njihove preseke (Vir: Kamran Maqsood 93 prek Wikimedia Commons)

Aktinski filamenti in drugi povezani proteini segajo čez "robove" Z linij in prekrivajo miozinske nitke proti sredini vsakega sarcomera.

- Debeli miofilamenti

Debele nitke so polimeri proteina miozina II (vsaka 510 kDa) in so razmejene z regijami, znanimi kot "pasovi A".

Miofilamenti miozina so dolgi približno 16 nm in so razporejeni v šesterokotni razporeditvi (če opazimo prerez miofibrila).

Vsaka nitka miozina II je sestavljena iz mnogih napolnjenih molekul miozina, od katerih je vsaka sestavljena iz dveh polipeptidnih verig, ki imata v obliki kluba območje ali "glavo" in sta razporejena v "svežnjah", da tvorita nitke.

Oba snopa se držita čez njuna konca v sredini vsakega sarcomera, tako da so "glave" vsakega miozina usmerjene proti črti Z, kjer so pritrjene tanke nitke.

Miozinske glave izpolnjujejo zelo pomembne funkcije, saj imajo vezna mesta za molekule ATP, poleg tega pa so med krčenjem mišic sposobne tvoriti križne mostove za interakcijo s tankimi aktinskimi nitkami.

- Pridruženi proteini

Aktinski filamenti so "zasidrani" ali "pritrjeni" na plazemsko membrano mišičnih vlaken (sarkolemma) zahvaljujoč interakciji z drugim proteinom, znanim kot distrofin.

Poleg tega obstajata dva pomembna proteina, ki vežeta aktin, znana kot troponin in tropomiozin, ki skupaj z aktinskimi nitkami tvorita proteinski kompleks. Oba proteina sta bistvena za uravnavanje medsebojnih interakcij med tankimi in debelimi nitkami.

Tropomiozin je tudi dvovetilna, nitasta molekula, ki se v območju žlebov med obema pramenoma povezuje z aktini vijaki. Troponin je tristranski globusni proteinski kompleks, ki je razporejen v intervalih na aktinskih nitkah.

Ta zadnji kompleks deluje kot kalcijev odvisno "stikalo", ki uravnava krčenje procesov mišičnih vlaken, zato je izrednega pomena.

V progastih mišicah vretenčarjev sta tudi dva druga proteina, ki delujeta z debelimi in tankimi nitkami, znana kot titin oziroma nebulin.

Nebulin ima pomembne funkcije pri uravnavanju dolžine aktinskih filamentov, medtem ko titin sodeluje pri podpori in zasidranju miozinskih filamentov v območju sarkomera, znanem kot M linija.

Drugi proteini

Obstajajo tudi drugi proteini, ki so povezani z debelimi miofilamenti, znanimi kot miozin, ki veže protein C in miomezin, ki sta odgovorna za fiksacijo miozinskih filamentov v liniji M.

Lastnosti

Miofibrili imajo elementarne posledice za gibanje vretenčarjev.

Ker jih tvorijo vlaknasti in kontraktilni beljakovinski kompleksi mišičnega aparata, so ti ključni za izvajanje reakcij na živčne dražljaje, ki vodijo v gibanje in premik (v skeletnih progastih mišicah).

Nesporne dinamične lastnosti skeletne mišice, ki obsega več kot 40% telesne teže, podeljujejo miofibrili, ki imajo v človeškem telesu hkrati od 50 do 70% beljakovin.

Miofibrili kot del teh mišic sodelujejo pri vseh njegovih funkcijah:

- mehansko : pretvoriti kemično energijo v mehansko energijo za ustvarjanje sile, vzdrževati držo, proizvajati gibe itd.

- presnovni : ker mišica sodeluje pri presnovi bazalne energije in služi kot skladišče osnovnih snovi, kot so aminokisline in ogljikovi hidrati; prispeva tudi k proizvodnji toplote in k porabi energije in kisika, ki se uporabljata pri fizičnih aktivnostih ali športnih vadbah.

Ker so miofibrili sestavljeni večinoma iz beljakovin, predstavljajo mesto shranjevanja in sproščanja aminokislin, ki prispevajo k vzdrževanju ravni glukoze v krvi med postom ali stradanjem.

Tudi sproščanje aminokislin iz teh mišičnih struktur je pomembno z vidika biosintetskih potreb drugih tkiv, kot so koža, možgani, srce in drugi organi.

Reference

1. Despopoulos, A., & Silbernagl, S. (2003). Barvni atlas fiziologije (5. izd.). New York: Thieme.
2. Friedman, AL, in Goldman, YE (1996). Mehanska karakterizacija miofibrilov skeletnih mišic. Biophysical Journal, 71 (5), 2774–2785.
3. Frontera, WR, & Ochala, J. (2014). Skeletna mišica: kratek pregled zgradbe in delovanja. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183–195.
4. Goldspink, G. (1970). Razmnoževanje miofibrilov med rastjo mišičnih vlaken. J. celični sekt. , 6, 593–603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harperjeva ilustrirana biokemija (28. izd.). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN, & Baylies, MK (2017). Miofibrili so stisnili na jedra. Nature Cell Biology, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D.,… Pruyne, D. (2016). Montaža in vzdrževanje miofibrilov v progasti mišici. V Priročniku za eksperimentalno farmakologijo (str. 37). New York, ZDA: Springer International Publishing Švica.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J., & Sanger, JM (2010). Montaža in dinamika miofibrilov. Časopis za biomedicino in biotehnologijo, 2010, 8.
9. Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Priprava in lastnosti vretenčarskih gladkih - mišičnih miofibrilov in aktomiozina. European Journal of Biochemistry, 55 (1), 49–60.
10. Villee, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). Splošna zoologija (2. izd.). London: WB Saunders Company.