MALTASA: ZNAČILNOSTI, SINTEZA IN FUNKCIJE - BIOLOGIJA - 2026

Maltaze , znan tudi kot a-glukozidaza, maltaze kisline, INVERTAZA glukozo, glucosidosucrasa, α-glukozidaze lizosomatskega ali maltaze-glucoamylase je encim odgovoren za hidrolizo maltoze v celicah intestinalnega epitelija v zadnjih stopnjah prebavo škroba.

Spada v razred hidrolaz, zlasti v podrazred glikozidaz, ki lahko razbijejo α-glukozidne vezi med ostanki glukoze (ES. 3.2.1.20). Ta kategorija združuje več encimov, katerih specifičnost je usmerjena v eksohidrolizo terminalnih glikozidov, povezanih z α-1,4 vezmi.

Reakcija, katalizirana z maltazo. Na levi molekulo maltoze, na desni pa dve molekuli glukoze, ki sta posledica hidrolize (Vir: Dapantazis .jpg prek Wikimedia Commons)

Nekatere maltaze so sposobne hidrolizirati polisaharide, vendar z veliko počasnejšo hitrostjo. Na splošno se po delovanju maltaze sprostijo ostanki α-D-glukoze, vendar lahko encimi istega podrazreda hidrolizirajo β-glukane in tako sprostijo ostanke β-D-glukoze.

Obstoj encimov maltaze je bil sprva dokazan leta 1880 in zdaj je znano, da ni prisoten le pri sesalcih, ampak tudi v mikroorganizmih, kot so kvas in bakterije, pa tudi v številnih višjih rastlinah in žitih.

Primer pomena aktivnosti teh encimov je povezan s Saccharomyces cerevisiae, mikroorganizmom, ki je odgovoren za proizvodnjo piva in kruha, ki je sposoben razgraditi maltozo in maltotriozo zahvaljujoč encimom maltoze, katerih proizvodi se presnavljajo v izdelke značilni fermentativi tega organizma.

značilnosti

Pri sesalcih

Maltaza je amfipatski protein, povezan z membrano celic črevesne krtače. Znan je tudi izocim, znan kot kisla maltaza, ki se nahaja v lizosomih in je sposoben hidrolizirati različne vrste glikozidnih vezi na različnih substratih, ne le maltoze in α-1,4 vezi. Oba encima imata številne strukturne značilnosti.

Lizosomalni encim je dolg približno 952 aminokislin in se post-translacijsko obdeluje z glikozilacijo in odstranitvijo peptidov na N- in C-termininih.

Študije, opravljene z encimom iz črevesja podgan in prašičev, ugotavljajo, da je pri teh živalih encim sestavljen iz dveh podenot, ki se med seboj razlikujeta po nekaterih fizikalnih lastnostih. Ti dve podenoti izhajata iz istega predhodnika polipeptida, ki je proteolitično cepljen.

Za razliko od prašičev in podgan, encim pri ljudeh nima dveh podenot, ampak je enojna, velika molekulska teža in visoko glikozilirana (z N- in O-glikozilacijo).

V kvasovkah

Maltaza kvasa, kodirana z genom MAL62, tehta 68 kDa in je citoplazemski protein, ki obstaja kot monomer in hidrolizira širok spekter α-glukozidov.

V kvasovkah je pet izoencimov, kodiranih v telomernih conah petih različnih kromosomov. Vsak kodirni lokus gena MAL vsebuje tudi genski kompleks vseh genov, ki sodelujejo v presnovi maltoze, vključno s permeazo in regulativnimi proteini, kot da bi bil operon.

V rastlinah

Izkazalo se je, da je encim, prisoten v rastlinah, občutljiv na temperature nad 50 ° C in da se maltaza pojavlja v velikih količinah v vzgojenih in ne-vzgojenih žitih.

Nadalje je ta encim med razgradnjo škroba specifičen za maltozo, saj ne deluje na druge oligosaharide, vendar se vedno konča z tvorbo glukoze.

Sinteza

Pri sesalcih

Črevesna črevesna maltaza se sintetizira kot enotna polipeptidna veriga. Ogljikovi hidrati, bogati z ostanki manoze, so sočasno prevedeni z glikozilacijo, kar na videz ščiti zaporedje pred proteolitično razgradnjo.

Študije biogeneze tega encima določajo, da je sestavljen kot molekula z visoko molekulsko maso v stanju, vezanem na membrano endoplazmatskega retikuluma, in da ga pozneje predelajo encimi trebušne slinavke in se "ponovno glikozilirajo" v Kompleks Golgi.

V kvasovkah

V kvasovkah je pet izoencimov, kodiranih v telomernih conah petih različnih kromosomov. Vsak kodirni lokus gena MAL vsebuje tudi genski kompleks vseh genov, ki sodelujejo v presnovi maltoze, vključno s permeazo in regulativnimi proteini.

V bakterijah

Sistem metabolizma maltoze pri bakterijah, kot je E. coli, je zelo podoben laktoznemu sistemu, zlasti v genetski organizaciji operona, ki je odgovoren za sintezo regulativnih, transporterskih in encimsko aktivnih beljakovin na substratu (maltaze ).

Lastnosti

V večini organizmov, kjer je zaznana prisotnost encimov, kot je maltaza, ima ta encim enako vlogo: razgradnjo disaharidov, kot je maltoza, da dobimo topne ogljikove hidrate, ki se lažje presnavljajo.

V črevesju sesalcev ima maltaza ključno vlogo pri zadnjih korakih razgradnje škroba. Pomanjkanje tega encima običajno opazimo v pogojih, kot je glikogenoza tipa II, ki je povezana s shranjevanjem glikogena.

V bakterijah in kvasovkah reakcije, ki jih katalizirajo tovrstni encimi, predstavljajo pomemben vir energije v obliki glukoze, ki vstopi v glikolitično pot, zaradi fermentacije ali ne.

V rastlinah maltaza skupaj z amilazo sodeluje pri razgradnji endosperma v semeh, ki "spijo" in ki se aktivirajo gibberellini, hormoni, ki uravnavajo rast rastlin, kot predpogoj za kalitev.

Poleg tega ima veliko prehodnih rastlin, ki proizvajajo škrob podnevi, specifične maltaze, ki ponoči prispevajo k razgradnji intermediatov v njihovi presnovi, kloroplasti pa so bili v teh organizmih glavna mesta za shranjevanje maltoze.

Reference

1. Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Nadaljnje čiščenje in karakterizacija kisline a-glukozidaza. Biochemical Journal, 108, 161-167.
2. Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosinteza črevesnih mikrovillarnih beljakovin. Biochemical Journal, 210, 389–393.
3. Davis, WA (1916). III. Porazdelitev maltaze v rastlinah. Funkcija maltaze pri razgradnji škroba in njen vpliv na amiloklastično aktivnost rastlinskih materialov. Biochemical Journal, 10 (1), 31–48.
4. EXPASy. Portal virov bioinformatike. (drugo). Pridobljeno z encim.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, JP in Sharkey, TD (2005). Dnevna dolžina in cirkadiani učinki na razgradnjo škroba in presnovo maltoze. Fiziologija rastlin, 138, 2280–2291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Struktura, biosinteza in glikozilacija človeškega malega črevesja. Časopis za biološko kemijo, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Nadzor sinteze maltaze v kvasu. Molekularna mikrobiologija, 5 (9), 2079–2084.
8. Odbor za nomenklaturo Mednarodne zveze za biokemijo in molekularno biologijo (NC-IUBMB). (2019). Pridobljeno iz qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (devetnajst devetdeset pet). Glikogenoza tipa II (pomanjkanje kisle maltaze). Muscle & Nerve, 3, 61–69.
10. Simpson, G., in Naylor, J. (1962). Študije dormancije v semenu Avene fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659–1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Struktura in specifičnost amfifilne prašičje črevesne mikroviluske maltaze / glukoamilaze. Evropski časopis za biokemijo, 126, 559–568.