LIZOCIM: ZNAČILNOSTI, STRUKTURA, FUNKCIJE - BIOLOGIJA - 2026

V lizocimi so hidrolitična encimi porazdeli po naravi sposoben hidrolize glikozidnimi vezmi peptidoglikana stene bakterij. Prisotni so v rastlinah in živalih in delujejo kot obrambni mehanizem proti bakterijskim okužbam.

Odkritje teh encimov sega v leto 1922, ko je Aleksander Fleming spoznal, da obstaja protein, ki ima katalitično sposobnost liziranja bakterij v nekaterih človeških tkivih in izločkih.

Grafična predstavitev strukture lizocimov (vir: Jawahar Swaminathan in osebje MSD na Evropskem inštitutu za bioinformatiko prek Wikimedia Commons)

Zahvaljujoč enostavnemu pridobivanju in majhnosti je bil lizocim eden prvih encimov, ki se je sekvenciral, njegova struktura pa je bila določena s pomočjo rentgenskih žarkov, trenutno pa se uporablja kot vzorčni sistem v kemiji beljakovin, encimologiji, kristalografiji in molekularni biologiji.

Lizocim je "bakteriolitični" encim, ki je specializiran za hidrolizo β-1,4 glikozidnih vezi, ki tvorijo med N-acetilmuramsko kislino in N-acetilglukozaminom, prisotno v celični steni peptidoglikana, ki je še posebej izpostavljena gram-pozitivne bakterije.

Ima različne funkcije, prebavne in imunološke, v vseh organizmih, kjer se izraža in uporablja kot biotehnološki vir za različne namene.

značilnosti

Lizozimi se izražajo v glavnih skupinah živih organizmov na planetu, vendar so pri živalih še posebej v izobilju in iz teh so jih nadalje očistili in preučili.

Pri ljudeh se lizocim nahaja v visokih koncentracijah v različnih tekočinah in tkivih, kot so jetra, hrustanec, slina, sluz in solze. Izražajo se s hematopoetskimi celicami, najdemo pa jih tudi v granulocitih, monocitih in makrofagih, pa tudi v drugih predhodnih celicah v kostnem mozgu.

Lizozimi rastlinskega izvora hidrolizirajo substrate, podobne tistim, ki jih uporabljajo drugi tesno povezani encimi, znani kot hitinaze, zato lahko tudi hidrolizirajo vezi v citinu, čeprav z manjšo učinkovitostjo.

Vrste lizocimov pri živalih in njihove značilnosti

V živalskem kraljestvu so bile opisane vsaj tri vrste lizocimov:

-Lozimi tipa C ("C" " c onvencional" ali " c hicken", kar pomeni piščanca angleščina)

-Lizozimi tipa G ("G" za " g oose", kar v angleščini pomeni gos) in

-Lizocimi tipa I ("I" iz " i nevretenčarjev")

Trije razredi lizocimov se med seboj razlikujejo glede na aminokislinsko zaporedje, biokemijske lastnosti in encimske lastnosti.

Lizocimi tipa C

Ti lizocimi veljajo za "vzorčne" encime te družine, saj so služili kot model za preučevanje strukture in delovanja. Znani so kot tip "C" angleškega piščanca, saj so jih prvič izolirali iz piščančjih jajc.

V tem razredu so lizocimi, ki jih proizvaja večina vretenčarjev, zlasti ptic in sesalcev. Vključuje tudi encime, ki so prisotni pri nekaterih členonožcih, kot so Lepidoptera, Diptera, nekateri pajkovi in ​​raki.

So majhni encimi, saj imajo molekulsko maso, ki ne presega 15 kDa. So osnovne beljakovine z visokimi izoelektričnimi točkami.

Lizocimi tipa G

Prvi lizocim te vrste je bil ugotovljen v gosjem jajčnem beljaku in je prisoten pri številnih vrstah ptic, kot so piščanci, labodi, noji, kasovarji in druge.

V nekaterih primerih so lizocimi tipa G pogostejši od lizocimov tipa C v jajčnih beljakih nekaterih ptic, v drugih pa obratno, lizocimi tipa C so bolj obilni.

Ti lizocimi so prisotni tudi v školjkah in v nekaterih plaščarjih. So nekoliko večje od beljakovin tipa C, vendar njihova molekularna teža običajno ne presega 25 kDa.

Lizocimi tipa I

Ti lizocimi so prisotni predvsem pri nevretenčarjih. Njegova prisotnost je bila ugotovljena pri kokoših, iglokožcih, rakih, žuželkah, mehkužcih in ogorčicah, odsotna pa je pri sesalcih in drugih vretenčarjih.

Imajo bolj kisle izoelektrične točke kot beljakovine tipa C in tipa G.

Struktura

Tri vrste živalskih encimov, opisane v prejšnjem razdelku, imajo dokaj podobne tridimenzionalne strukture.

Človeški lizocim je lizocim tipa C in je bil prvi od teh encimov, ki so ga preučevali in strukturirali. Je majhen protein s 130 aminokislinskimi ostanki in ga kodira gen, ki se nahaja na kromosomu 12, ki ima 4 eksone in 3 introne.

Njegova struktura je razdeljena na dve domeni: eno je znano kot domena α, drugo pa β domena . Domena α je sestavljena iz štirih alfa vijačnic, a β domena je sestavljena iz protiparalnega β lista in velike zanke.

Katalitično mesto encima se nahaja v razcepu, ki je tvorjen med obema domenoma, za vezavo s substratom pa ima ostanke glutaminske kisline in asparaginske kisline. Poleg tega ima vsaj šest "subite", znanih kot A, B, C, D, E in F, ki se lahko vežejo na šest zaporednih ostankov sladkorja.

Lastnosti

Lizocim nima samo fizioloških funkcij pri zaščiti in boju proti bakterijskim okužbam v organizmih, ki ga izražajo, ampak je bil, kot rečeno, s pomočjo kemičnega, encimskega in strukturnega vidika zelo koristen kot vzorčni encim.

V današnji industriji je prepoznan kot močan baktericid in se uporablja za konzerviranje hrane in drog.

Zahvaljujoč reakciji, ki jo ti encimi katalizirajo, lahko delujejo na različne bakterijske populacije in spremenijo stabilnost njihovih sten, kar se nato prevede v celično lizo.

V povezavi z drugimi podobnimi encimi lahko lizocimi delujejo tako na gram-pozitivne kot gram-negativne bakterije, zato jih lahko štejemo za dele antibakterijskega "imunskega" sistema različnih razredov organizmov.

V belih krvnih celicah, prisotnih v krvi sesalcev, imajo ti encimi pomembne funkcije pri razgradnji invazivnih mikroorganizmov, zaradi česar so ključni za imunski sistem ljudi in drugih sesalcev.

Lizocimi v rastlinah izpolnjujejo v bistvu enake funkcije kot pri živalih, ki jih izražajo, saj so prva linija obrambe pred bakterijskimi patogeni.

Reference

1. Callewaert, L., & Michels, W. (2010). Lizocimi v živalskem kraljestvu. J. Biosci. , 35 (1), 127–160.
2. Merlini, G., Bellotti, V. (2005). Lizocim: Paradigmatična molekula za raziskovanje strukture, delovanja in napačnega beljakovin beljakovin. Clinica Chimica Acta, 357, 168–172.
3. Mir, A. (1977). Lizocim: kratek pregled. Podiplomski medicinski časopis, 53, 257–259.
4. Sahoo, NR, Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, TK, Dayal, S., & Sahoo, M. (2012). Lizocim v živinoreji: vodnik po izbiri bolezni. Journal of Animal Science Advances, 2 (4), 347–360.
5. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y., & Wintjens, R. (2010). Strukturna razmerja v družini lizocimov: pomembni dokazi za motive podpisovanja glikozidne hidrolaze. PLOS One, 5 (11), 1–10.