LIZIN: ZNAČILNOSTI, STRUKTURA, FUNKCIJE, BIOSINTEZA - BIOLOGIJA - 2026

Lizina ( Lys , K ) ali -diaminocaproic ε kisline , je eden od 22 aminokislin, ki bi se beljakovine živih organizmov in za človeka, se šteje , da bistveno, ker nima poti za biosintezo.

Drechsel ga je odkril leta 1889 kot produkt hidrolize (razgradnje) kazeinogena. Leta kasneje so Fischer, Siegfried in Hedin ugotovili, da je tudi del beljakovin, kot so želatina, jajčni albumin, konglutin, fibrin in druge beljakovine.

Kemična struktura aminokisline lizin (Vir: Borb, prek Wikimedia Commons)

Pozneje se je pojavil pri kalitvi sadik in v večini preučenih rastlinskih beljakovin, s katerimi je bila določena njegova številčnost kot splošni sestavni del vseh celičnih beljakovin.

Velja za eno glavnih "omejevalnih" aminokislin pri dietah, bogatih z žiti, zato se domneva, da vpliva na kakovost vsebnosti beljakovin, ki jo zaužijejo različne nerazvite populacije sveta.

Nekatere raziskave so pokazale, da vnos lizina ugodno proizvaja proizvodnjo in sproščanje hormonov inzulina in glukagona, ki imata pomemben vpliv na telesno energijsko presnovo.

značilnosti

Lizin je pozitivno nabita α-aminokislina, ima 146 g / mol molekulske mase, vrednost konstante disocijacije njene stranske verige (R) pa je 10,53, kar pomeni, da je pri fiziološkem pH njegova nadomestna amino skupina je popolnoma ioniziran, kar daje aminokislini neto pozitiven naboj.

Njegov pojav v beljakovinah različnih vrst živih organizmov je blizu 6%, različni avtorji pa menijo, da je lizin ključen za rast in ustrezno obnovo tkiv.

Celice imajo veliko količino derivatov lizina, ki izpolnjujejo najrazličnejše fiziološke funkcije. Med njimi so hidroksilizin, metil-lizin in drugi.

To je ketogena aminokislina, kar pomeni, da njen metabolizem ustvarja ogljikove okostje vmesnih substratov za tvorbo poti molekul, kot je acetil-CoA, z naknadno tvorbo ketonskih teles v jetrih.

Za razliko od drugih esencialnih aminokislin to ni glukogena aminokislina. Z drugimi besedami, njegova degradacija se ne konča s proizvodnjo posrednikov, ki proizvajajo glukozo.

Struktura

Lizin uvrščamo v skupino osnovnih aminokislin, katerih stranske verige imajo ionizabilne skupine s pozitivnimi naboji.

Njegova stranska veriga ali skupina R ima drugo primarno amino skupino, ki je pritrjena na atom ogljika v položaju ε njene alifatske verige, od tod tudi ime "ε-aminokaprojska".

Ima α atom ogljika, na katerega sta vezana atom vodika, amino skupina, karboksilna skupina in R stranska veriga, označena z molekularno formulo (-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Ker ima stranska veriga tri metilenske skupine in čeprav ima molekula lizina pri fiziološkem pH pozitivno nabito aminokislino, ima ta R skupina močan hidrofobni značaj, zato je pogosto "zakopan" v beljakovinskih strukturah. , pri čemer pustimo samo ε-amino skupino.

Amino skupina v lizinski stranski verigi je zelo reaktivna in na splošno sodeluje na aktivnih mestih mnogih proteinov z encimsko aktivnostjo.

Lastnosti

Lizin, ki je esencialna aminokislina, kot mikrohranilo opravlja več funkcij, zlasti pri ljudeh in drugih živalih, vendar je tudi presnovek v različnih organizmih, kot so bakterije, kvas, rastline in alge.

Karakteristike njegove stranske verige, zlasti lastnosti ε-amino skupine, vezane na ogljikovodikovo verigo, ki lahko tvori vodikove vezi, ji dajejo posebne lastnosti, zaradi katerih je udeležen v katalitičnih reakcijah v različnih vrstah encimov.

Zelo pomembno je za normalno rast in preoblikovanje mišic. Poleg tega je molekula predhodnica za karnitin, spojino, ki se sintetizira v jetrih, možganih in ledvicah, ki je odgovorna za transport maščobnih kislin v mitohondrije za proizvodnjo energije.

Ta aminokislina je potrebna tudi za sintezo in tvorbo kolagena, pomembnega beljakovine sistema vezivnega tkiva v človeškem telesu, zato prispeva k ohranjanju strukture kože in kosti.

Ima eksperimentalno prepoznane funkcije v:

- Zaščita črevesja pred stresnimi dražljaji, onesnaženje z bakterijskimi in virusnimi patogeni itd.

- Zmanjšajte simptome kronične tesnobe

- Spodbujati rast dojenčkov, ki odraščajo pri dietah slabe kakovosti

Biosinteza

Človek in drugi sesalci ne morejo sintetizirati aminokisline lizin in vivo, zato ga morajo dobiti iz živalskih in rastlinskih beljakovin, ki jih zaužijejo s hrano.

V naravnem svetu sta se razvili dve različni poti biosinteze lizina: enega, ki ga uporabljajo "nižje" bakterije, rastline in glive, in drugega, ki ga uporabljajo eugleneidi in "višje" glive.

Biosinteza lizina v rastlinah, nižjih glivah in bakterijah

V teh organizmih se lizin pridobiva iz diaminopimelične kisline po 7-stopenjski poti, začenši s pirvatom in aspartatnim polaldehidom. Na primer, za bakterije ta pot vključuje proizvodnjo lizina za (1) sintezo beljakovin, (2) sintezo diaminopimelata in (3) sintezo lizina, ki bo uporabljena v celični steni peptidoglikana.

Aspartat v organizmih, ki predstavljajo to pot, ne povzroča le lizina, ampak vodi tudi do proizvodnje metionina in treonina.

Pot se odcepi v aspartatni polaldehid za proizvodnjo lizina in v homoserin, ki je predhodnik treonina in metionina.

Biosinteza lizina v višjih in euglenidnih glivah

Sinteza de novo lizina v višjih glivah in euglenidnih mikroorganizmih poteka skozi vmesni L-α-aminoadipat, ki se večkrat preoblikuje na različne načine kot pri bakterijah in rastlinah.

Pot je sestavljena iz 8 encimskih korakov, ki vključujejo 7 prostih intermediatov. Prva polovica poti poteka v mitohondrijih in doseže sintezo α-aminoadipata. Pretvorba α-aminoadipata v L-lizin se zgodi kasneje v citosolu.

- Prvi korak poti je kondenzacija molekul α-ketoglutarata in acetil-CoA s encimom homocitrat sintaza, ki daje homocitronsko kislino.

- Homocitrna kislina se dehidrira v cis-homoakonitna kislina, ki se nato z encimom homoakonitaze pretvori v homoizocitronsko kislino.

- Homoizocitronska kislina se oksidira s homoizocitrat dehidrogenazo in tako doseže prehodno tvorbo oksoglutarata, ki izgubi molekulo ogljikovega dioksida (CO2) in konča kot α-katoadipna kislina.

- Ta zadnja spojina se transaminira s postopkom, odvisnim od glutamata, zahvaljujoč delovanju encima aminoadipata aminotransferaze, ki proizvaja L-α-aminoadipinsko kislino.

- Stranska veriga L-α-aminoadipinske kisline se zmanjša z nastankom L-α-aminoadipinske-8-polaldehidne kisline z delovanjem aminoadipata reduktaze, reakcije, ki zahteva ATP in NADPH.

- Sakropin reduktaza nato katalizira kondenzacijo L-α-aminoadipinske kisline-8-polaldehida z molekulo L-glutamata. Nato se imino zmanjša in pridobi sukropin.

- Končno ogljikovo dušikovo vez v glutamatnem delu saharopina "prereže" encim saharopin dehidrogenaza, pri čemer dobita L-lizin in α-ketoglutaratno kislino kot končna produkta.

Nadomestki lizinu

Eksperimentalni testi in analize, izvedene s podganami v obdobju rasti, so omogočile razjasnitev, da lahko ε-N-acetil-lizin nadomesti lizin za podporo rasti potomcev in to zahvaljujoč prisotnosti encima: ε-lizin acilaze .

Ta encim katalizira hidrolizo ε-N-acetil-lizina, da nastane lizin, in to zelo hitro in v velikih količinah.

Degradacija

Pri vseh vrstah sesalcev prvi korak razgradnje lizina katalizira encim lizin-2-oksoglutarat reduktaza, ki lahko pretvori lizin in α-oksoglutarat v saharopin, aminokislinski derivat, prisoten v živalskih fizioloških tekočinah in katerega obstoj v njih je bil prikazan konec 60. let.

Sukropin se pretvori v α-aminoadipat δ-semialdehid in glutamat z delovanjem encima saharopin dehidrogenaza. Drug encim lahko uporabi sakropin kot substrat, da ga ponovno hidrolizira v lizin in α-oksoglutarat, in to je znano kot saharopin oksidoreduktaza.

Sakropin, eden glavnih presnovnih posrednikov pri razgradnji lizina, ima v fizioloških pogojih izjemno visoko stopnjo prometa, zato se ne nabira v tekočinah ali tkivih, kar dokazujejo visoke ugotovljene aktivnosti saharopin dehidrogenaze.

Količina in aktivnost encimov, ki sodelujejo pri presnovi lizina, sta v veliki meri odvisni od različnih genetskih vidikov vsake posamezne vrste, saj obstajajo notranje razlike in posebni mehanizmi nadzora ali regulacije.

"Sacaropinurija"

Obstaja patološko stanje, povezano z veliko izgubo aminokislin, kot so lizin, citrulin in histidin skozi urin, in to je znano kot "saharopinurija". Sukropin je aminokislinski derivat metabolizma lizina, ki se izloča skupaj s tremi aminokislinami, omenjenimi v urinu "sakropinurnih" bolnikov.

Sukropin je bil prvotno odkrit v pivskem kvasu in je predhodnik lizina v teh mikroorganizmih. V drugih evkariontskih organizmih ta spojina nastaja med razgradnjo lizina v mitohondrijih hepatocitov.

Živila, bogata z lizinom

Lizin se pridobiva iz živil, zaužitih v prehrani, povprečen odrasel človek pa ga potrebuje vsaj 0,8 g na dan. Najdemo ga v številnih beljakovinah živalskega izvora, zlasti v rdečem mesu, kot so goveje meso, jagnjetina in piščanec.

Najdemo ga v ribah, kot so tuna in losos, in v morskih sadežih, kot so ostrige, kozice in školjke. Prisotna je tudi v sestavnih beljakovinah mlečnih izdelkov in njihovih derivatov.

V rastlinski hrani ga najdemo v krompirju, papriki in por. Najdemo ga tudi v avokadu, breskvah in hruškah. V stročnicah, kot so fižol, čičerika in soja; v bučnih semenih, v makadamijskih oreščkih in v oreščkih (mehko, orešček itd.).

Prednosti njegovega vnosa

Ta aminokislina je vključena v številna zdravila za prehrano, torej izolirana iz naravnih spojin, zlasti rastlin.

Uporablja se kot antikonvulzivno sredstvo, izkazalo pa se je tudi za učinkovito zaviranje razmnoževanja virusa Herpes Simplex tipa 1 (HSV-1), ki se običajno manifestira v času stresa, ko je imunski sistem depresiven ali "oslabljen" kot mehurji. ali herpes na ustnicah.

Učinkovitost dodatkov L-lizina za zdravljenje prehladov je posledica dejstva, da "tekmuje" ali "blokira" arginin, drugo beljakovinsko aminokislino, ki je potrebna za razmnoževanje HSV-1.

Ugotovljeno je bilo, da ima lizin tudi antiaksiolitične učinke, saj pomaga blokirati receptorje, ki so vključeni v odzive na različne stresne dražljaje, poleg tega, da sodelujejo pri znižanju ravni kortizola, "stresnega hormona".

Nekatere študije so pokazale, da je lahko med drugim koristna za zaviranje rasti rakavih tumorjev, za zdravje oči, za nadzor krvnega tlaka.

Pri živalih

Običajna strategija za zdravljenje okužb z virusom herpesa I pri mačkah je dopolnitev lizina. Vendar pa nekatere znanstvene publikacije ugotavljajo, da ta aminokislina pri mačjih nima nobene protivirusne lastnosti, ampak deluje z zmanjšanjem koncentracije arginina.

O zdravju dojenčkov

Pokazalo se je, da je poskusno zaužitje L-lizina, ki ga dodajamo mleku dojenčkov v obdobju laktacije, koristno za povečanje telesne mase in vzbujanje apetita pri otrocih v prvih fazah poporodnega razvoja.

Vendar lahko presežek L-lizina povzroči prekomerno izločanje aminokislin z urinom, tako nevtralnih kot osnovnih lastnosti, kar povzroči njihovo neravnovesje v telesu.

Prekomerno dopolnjevanje L-lizina lahko privede do zaviranja rasti in drugih očitnih histoloških učinkov na glavne organe, verjetno zaradi izgube aminokislin v urinu.

V isti študiji so tudi pokazali, da dopolnitev lizina izboljša prehranske lastnosti zaužitih rastlinskih beljakovin.

Druge podobne študije, izvedene pri odraslih in otrocih obeh spolov v Gani, Siriji in Bangladešu, so pokazale koristne lastnosti vnosa lizina za zmanjšanje driske pri otrocih in nekaterih smrtnih dihalnih stanj pri odraslih moških.

Motnje pomanjkanja lizina

Kot vse esencialne in nebistvene aminokisline je tudi lizin potreben za pravilno sintezo celičnih beljakovin, ki prispevajo k nastanku telesnih organskih sistemov.

Označene pomanjkljivosti lizina v prehrani, saj gre za esencialno aminokislino, ki je telo ne proizvaja, lahko povzroči razvoj tesnobnih simptomov, ki jih posreduje serotonin, poleg driske, povezane tudi s serotoninskimi receptorji.

Reference

1. Bol, S., & Bunnik, EM (2015). Dopolnitev lizina ni učinkovita za preprečevanje ali zdravljenje okužbe z mačjim herpesvirusom 1 pri mačkah: sistematičen pregled. BMC Veterinary Research, 11 (1).
2. Carson, N., Scally, B., Neill, D., & Carré, I. (1968). Saharopinurija: nova prirojena napaka metabolizma lizina. Narava, 218, 679.
3. Colina R, J., Díaz E, M., Manzanilla M, L., Araque M, H., Martínez G, G., Rossini V, M., in Jerez-Timaure, N. (2015). Vrednotenje prebavljive ravni lizina pri dietah z visoko energijsko gostoto za prašiče. Revija MVZ Córdoba, 20 (2), 4522.
4. Štipendisti, BFCI, & Lewis, MHR (1973). Metabolizem lizina pri sesalcih. Biochemical Journal, 136, 329-334.
5. Fornazier, RF, Azevedo, RA, Ferreira, RR, & Varisi, VA (2003). Lizinski katabolizem: pretok, metabolična vloga in regulacija. Brazilski vestnik fiziologije rastlin, 15 (1), 9–18.
6. Ghosh, S., Smriga, M., Vuvor, F., Suri, D., Mohammed, H., Armah, SM, & Scrimshaw, NS (2010). Vpliv dopolnjevanja lizina na zdravje in obolevnost pri osebah, ki pripadajo revnim obmestnim gospodinjstvom v Akri, Gana. American Journal of Clinical Nutrition, 92 (4), 928–939.
7. Hutton, Kalifornija, Perugini, MA, in Gerrard, JA (2007). Inhibicija biosinteze lizina: razvijajoča se antibiotična strategija. Molekularni biosistemi, 3 (7), 458–465.
8. Kalogeropoulou, D., LaFave, L., Schweim, K., Gannon, MC, & Nuttall, FQ (2009). Zaužitje lizina občutno zmanjša odziv na glukozo na zaužito glukozo brez spremembe insulinskega odziva. American Journal of Clinical Nutrition, 90 (2), 314–320.
9. Nagai, H., & Takeshita, S. (1961). Prehranski učinek dopolnitve L-lizina na rast dojenčkov in otrok. Paediatria Japonica, 4 (8), 40–46.
10. O'Brien, S. (2018). Healthline. Pridobljeno 4. septembra 2019 s spletnega mesta www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits
11. Zabriskie, TM, in Jackson, MD (2000). Biosinteza in presnova lizina v glivah. Poročila o naravnih izdelkih, 17 (1), 85–97.