IZOLEVCIN: ZNAČILNOSTI, FUNKCIJE, BIOSINTEZA, HRANA - BIOLOGIJA - 2026

Izolevcina (lle, I) je eden od 22 naravne aminokisline kot del proteinov. Ker človeško telo, podobno kot pri nekaterih drugih sesalcih, tega ne more sintetizirati, spada izolevcin med 9 esencialnih aminokislin, ki jih je treba dobiti iz prehrane.

To aminokislino je znanstvenik F. Ehrlich prvič izoliral leta 1903 iz dušičnih sestavin pesa ali melase pese. Pozneje je isti avtor ločil izolevcin od produktov razgradnje fibrina in drugih proteinov.

Kemična zgradba aminokisline izolevcin (Vir: Clavecin via Wikimedia Commons)

Gre za nepolarno aminokislino, ki je prisotna v velikem delu celičnih beljakovin živih organizmov, poleg tega je del skupine razvejanih verig aminokislin BCAA (iz angleščine B ranched C hain A mino A cids), skupaj z levcinom in valin.

Deluje pri vzpostavljanju terciarne strukture številnih beljakovin, poleg tega pa sodeluje pri tvorbi različnih presnovnih predhodnikov, povezanih s presnovo celične energije.

značilnosti

Izolevcin je razvrščen v skupino nepolarnih aminokislin z R skupinami ali verigami alifatične narave, torej s hidrofobnimi ogljikovodičnimi verigami.

Zaradi te značilnosti se aminokisline te skupine, kot so alanin, valin in levcin, nagibajo medsebojno blizu, kar prispeva k stabilizaciji beljakovin, katerih del so s hidrofobnimi interakcijami.

Ta nepolarna aminokislina tehta približno 131 g / mol in je prisotna v beljakovinah v deležu blizu 6%, ki je pogosto "zakopan" v njihovo sredino (zahvaljujoč hidrofobnim lastnostim).

Struktura

Izoleucin je α-aminokislina, ki ima tako kot druge aminokisline osrednji ogljikov atom, imenovan α ogljik (ki je kiralni), na katerega so vezane štiri različne skupine: atom vodika, amino skupina (-NH2), karboksilna skupina (-COOH) in stranska veriga ali R skupina.

R skupino izolevcina sestavlja en sam razvejen ogljikovodik s 4 atomi ogljika (-CH3-CH2-CH (CH3)), v verigi katerega je tudi kiralni ogljikov atom.

Zaradi te lastnosti ima izoleucin štiri možne oblike: dva sta optična izomera, znana kot L-izolevcin in D-izolevcin, druga dva pa diastereoizomere L-izolevcina. Prevladujoča oblika beljakovin je L-izolevcin.

Molekularna formula izolevcina je C6H13NO2, njegovo kemijsko ime pa je α-amino-β-metil-β-etilpropionska kislina ali 2-amino-3-metil pentatonska kislina.

Lastnosti

Izoleucin ima več fizioloških funkcij pri živalih, vključno z

- Celjenje ran

- Razstrupljanje z dušikovimi odpadki

- Spodbujanje imunskih funkcij in

- Spodbujanje izločanja različnih hormonov.

Velja za glukogensko aminokislino, saj služi kot predhodnica molekule za sintezo intermediatov cikla citronske kisline (Krebsov cikel), ki kasneje prispevajo k tvorbi glukoze v jetrih.

Zaradi tega domneva, da izolevcin sodeluje pri uravnavanju ravni glukoze v plazmi, kar ima pomembne posledice z energijskega vidika telesa.

Izoleucin prispeva k sinteznim potam glutamina in alanina, saj prispeva k ravnovesju med aminokislinami z razvejeno verigo.

Nekateri avtorji v kliničnih okoljih opozarjajo, da so lahko povečane koncentracije izolevcina, levcina, tirozina in valina značilni markerji celic, ki jih prizadenejo tumorji, čemur sledi povečanje ravni glutamina.

Druge funkcije

Različne znanstvene raziskave so pokazale, da je izolevcin potreben za sintezo hemoglobina, beljakovine, ki je odgovorna za transport kisika v krvi mnogih živali.

Poleg tega ta aminokislina aktivira vnos hranil v celice; Nekatere raziskave razkrivajo, da lahko med dolgotrajnim postom nadomesti glukozo kot vir energije, poleg tega pa je to ketogena aminokislina.

Ketogene aminokisline so tiste, katerih ogljikovi okostji se lahko shranijo kot maščobne kisline ali ogljikovi hidrati in tako delujejo v rezervi energije.

Izoleucin in druge aminokisline z razvejano verigo (poleg rastnih faktorjev in okoljskih pogojev) delujejo na aktiviranje ciljne signalne poti Rapamicina, mTOR (m ehanični T arget R apamicina).

Ta pot je pomembna signalna pot pri evkariontih, ki lahko nadzorujejo rast in metabolizem celic, pa tudi sintezo beljakovin in avtofagijo. Poleg tega nadzoruje napredek staranja in nekatere patologije, kot sta rak ali diabetes.

Biosinteza

Ljudje in druge živali ne morejo sintetizirati izolevcina, vendar je to del celičnih beljakovin zahvaljujoč njegovemu pridobivanju iz hrane, ki jo zaužijemo dnevno.

Rastline, glive in večina mikroorganizmov so sposobne sintetizirati to aminokislino z nekoliko zapletenih poti, ki so na splošno povezane s tistimi iz drugih aminokislin, ki se prav tako štejejo za človeka.

Obstajajo na primer poti za proizvodnjo izolevcina, lizina, metionina in treonina iz aspartata.

Zlasti pri bakterijah nastaja izolevcin iz aminokisline treonin preko piruvata skozi pot, ki vključuje kondenzacijo 2 piruvatnih ogljikov z molekulo α-ketobutirata, pridobljeno iz treonina.

Reakcija se začne z delovanjem encima treonin dehidrataza, ki katalizira dehidracijo treonina, da nastane α-ketobutirat in amonij (NH3). Pozneje isti koraki, ki sodelujejo v biosintezi valina, prispevajo k korakom

- Transaminacija

- oksidativna dekarboksilacija ustreznih keto kislin in

- Dehidriranje.

Pri tej vrsti mikroorganizmov je sinteza aminokislin, kot so lizin, metionin, treonin in izolevcin, zelo usklajena in regulirana, zlasti z negativnimi povratnimi informacijami, kjer produkti reakcij zavirajo aktivnost vpletenih encimov.

Kljub dejstvu, da sta izolevcin kot levcin in valin esencialni aminokislini za človeka, ga lahko encimi aminotransferaze v telesnih tkivih reverzibilno pretvorijo v ustrezne α-keto kisline, ki jih lahko sčasoma nadomestijo v prehrana.

Degradacija

Tako kot številne aminokisline, ki jih v naravi poznamo, se lahko izolevcin razgradi, da tvori posrednike različnih presnovnih poti, med katerimi izstopa Krebsov cikel (ki zagotavlja največ količine koencimov, ki delujejo za proizvodnjo energije oz. za biosintezo drugih spojin).

Izolevcin, triptofan, lizin, fenilalanin, tirozin, treonin in levcin se lahko uporabljajo za proizvodnjo acetil-CoA, ključnega presnovnega vmesnega materiala za več celičnih reakcij.

Za razliko od drugih aminokislin se aminokisline z razvejano verigo (levcin, izolevcin in valin) ne razgradijo v jetrih, temveč se oksidirajo kot goriva v mišicah, možganih, ledvicah in maščobnem tkivu.

Ti organi in tkiva lahko uporabljajo te aminokisline zahvaljujoč prisotnosti encima aminotransferaze, ki lahko deluje na vse tri in proizvaja ustrezne α-keto aminokisline.

Ko nastajajo ti oksidirani derivati ​​aminokislin, encimski kompleks α-keto kisline dehidrogenaze katalizira njihovo oksidacijsko dekarboksilacijo, kjer sprosti molekulo ogljikovega dioksida (CO2) in ustvari acil-CoA derivat zadevnih aminokislin.

Patologije, povezane s presnovo izolevcina

Okvare v presnovi izolevcina in drugih aminokislin lahko povzročijo različne nenavadne in zapletene patologije, kot je na primer bolezen "Javorjev sirup urin" (urin z vonjem po javorjevem sirupu) ali ketoacidurijo z razvejano verigo.

Kot pove že njegovo ime, je za to bolezen značilna značilna aroma urina bolnikov, ki trpijo, pa tudi bruhanje, napadi, duševna zaostalost in prezgodnja smrt.

Zlasti mora storiti napake v encimskem kompleksu α-keto kislina dehidrogenaza, s katero se aminokisline z razvejano verigo, kot so izolevcin in njegovi oksidirani derivati, izločajo z urinom.

Skupno so patologije, povezane s katabolizmom aminokislin z razvejano verigo, kot je izolevcin, znane kot organske kisline, čeprav so tiste, ki so neposredno povezane s to aminokislino, precej redke.

Živila, bogata z izolevcinom

Ta aminokislina je bogata v mišičnih tkivih živali, zato je med drugim tudi meso živalskega izvora, kot so goveje meso, svinjina, ribe in druga podobna, kot so jagnjetina, piščanec, puranje, divjačina. , so bogati z njo.

Najdemo ga tudi v mlečnih izdelkih in njihovih derivatih, kot je sir. V jajcih in tudi v različnih vrstah semen in oreščkov je bistven del beljakovin, ki jih sestavljajo.

Veliko je v soji in grahu, pa tudi v izvlečkih kvasovk, ki se uporabljajo za različne namene hrane.

Ravni izolevcina v plazmi za odraslega človeka znašata med 30 in 108 µmol / l, za otroke in mlade med 2 in 18 letom med 22 in 107 µmol / l, za dojenčke med 0 in 2 leti pa približno med 26 in 86 μmol / l.

Ti podatki kažejo, da je uživanje hrane, bogate s to in drugimi sorodnimi aminokislinami, potrebno za vzdrževanje številnih fizioloških funkcij organizma, saj jih človek ne more sintetizirati de novo.

Prednosti njegovega vnosa

Prehranska dopolnila izolevcina običajno vsebujejo druge esencialne aminokisline z razvejeno verigo, kot so valin ali levcin ali druge.

Med najpogostejšimi primeri uživanja izolevcina so prehranska dopolnila, ki jih športniki uporabljajo za povečanje odstotka mišične mase ali sinteze beljakovin. Vendar pa se o znanstvenih podlagah, na katerih se te prakse podpirajo, nenehno razpravlja in njihovi rezultati niso popolnoma zagotovljeni.

Izolevcin se uporablja za preprečevanje presnovnih učinkov pomanjkanja vitaminov (pelagra), značilnih za bolnike, ki imajo diete, bogate s sirekom in koruzo, ki so živila z veliko levcina, ki lahko vplivajo na presnovo triptofana in nikotinske kisline pri ljudeh.

Učinki pelagre pri poskusnih podganah na primer vključujejo zamude v rasti, ki jih premagamo z dodatkom izolevcina.

- v živalski proizvodnji

Na področju živalske proizvodnje so bile v pilotnih preskusih za krmljenje prašičev, ki rastejo v nadzorovanih pogojih, uporabljene aminokisline, kot so lizin, treonin, metionin in izolevcin.

Zdi se, da zlasti izolevcin vpliva na asimilacijo dušika, čeprav ne prispeva k povečanju telesne teže pri teh domačih živalih.

- V nekaterih kliničnih stanjih

Nekatere publikacije kažejo, da izoleucin lahko zniža raven glukoze v plazmi, zato je njegov vnos priporočljiv pri bolnikih, ki trpijo zaradi motenj, kot so diabetes ali nizka stopnja proizvodnje inzulina.

Virusne okužbe

Dopolnilo izolevcina se je izkazalo za koristno pri bolnikih, okuženih z rotavirusom, ki povzročajo bolezni, kot sta gastroenteritis in driska pri majhnih otrocih in drugih mladih živalih.

Nedavne študije zaključujejo, da uživanje te aminokisline pri poskusnih živalih z zgoraj omenjenimi lastnostmi (okuženih z rotavirusom) pomaga pri rasti in uspešnosti prirojenega imunskega sistema zahvaljujoč aktiviranju signalnih poti PRR ali receptorjev s prepoznavanjem vzorci.

Motnje pomanjkanja

Pomanjkanje izolevcina lahko povzroči težave z vidom, kožo (kot je dermatitis) in črevesjem (očitno kot driska in druge gastrointestinalne manifestacije).

Ker gre za nujno aminokislino za tvorbo in sintezo hemoglobina, pa tudi za regeneracijo eritrocitov (krvnih celic), ima lahko hudo pomanjkanje izolevcina hude fiziološke posledice, zlasti povezane z slabokrvnostjo in drugimi hematološkimi boleznimi. .

To je bilo eksperimentalno dokazano pri "običajnih" glodavcih, ki so jim dieti izoliucin navajali slabo prehrano, kar se konča z razvojem pomembnih slabokrvnih stanj.

Vendar pa izolevcin sodeluje pri tvorbi hemoglobina samo pri dojenčkih, saj beljakovine odraslega človeka nimajo pomembnih količin take aminokisline; to pomeni, da se pomanjkanje izolevcina najbolj kaže v zgodnjih fazah razvoja.

Reference

1. Aders Plimmer, R. (1908). Kemijska ustava beljakovin. I. del, London, Velika Britanija: Longmans, Green in CO.
2. Aders Plimmer, R. (1908). Kemijska ustava beljakovin. Del II. London, Velika Britanija: Longmans, Green in CO.
3. Barret, G., Elmore, D. (2004). Aminokisline in peptidi. Cambridge: Cambridge University Press.
4. Blau, N., Duran, M., Blaskovics, M., & Gibson, K. (1996). Zdravnikov vodnik za laboratorijsko diagnozo presnovnih bolezni (2. izd.).
5. Bradford, H. (1931). Zgodovina odkritja aminokislin. II. Pregled aminokislin, ki so bile od leta 1931 opisane kot sestavine naravnih beljakovin. Napredek v kemiji beljakovin, 81–171.
6. Campos-Ferraz, PL, Bozza, T., Nicastro, H., & Lancha, AH (2013). Razločni učinki levcina ali mešanice aminokislin z razvejano verigo (levcin, izolevcin in valin) na odpornosti proti utrujenosti ter na razgradnjo mišic in jeter-glikogena pri usposobljenih podganah. Prehrana, 29 (11–12), 1388–1394.
7. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Aminokisline Aminokisline. V Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (3. izd., Str. 1–12). Lippincott.
8. Chandran, K., in Damodaran, M. (1951). Aminokisline in beljakovine v tvorbi hemoglobina 2. Izolevcin. Biochemical Journal, 49, 393–398.
9. Chung, AS, & Beames, RM (1974). Lizin, treonin, metionin in izolevcin dodatek ječmenu miru za gojenje prašičev. Pes. J. Anim. Sci., 436, 429–436.
10. Dejong, C., Meijerink, W., van Berlo, C., Deutz, N., & Soeters, P. (1996). Znižane koncentracije izolevcina v plazmi po krvavitvah v zgornjem prebavilih pri ljudeh. Črevesje, 39, 13-17.
11. Edsall, J. (1960). Aminokisline, beljakovine in biokemija raka (Vol. 241). London: Academic Press, Inc.
12. Enciklopedija Britannica. (2012). Pridobljeno 30. avgusta 2019 s https://www.britannica.com/science/isoleucine
13. Gelfand, R., Hendler, R., in Sherwin, R. (1979). Prehranski ogljikovi hidrati in presnova zaužite beljakovine. Lancet, 65–68.
14. Hudson, B. (1992). Biokemija živilskih beljakovin. Springer-Science + Business Media, BV
15. Knerr, I., Vockley, J., & Gibson, KM (2014). Motnje levcina, izolevcina in metabolizma valinov. V N. Blau (Ed.), Zdravnikov vodnik za diagnozo, zdravljenje in spremljanje dednih metaboličnih bolezni (str. 103–141).
16. Korman, SH (2006). Prirojene napake razgradnje izolevcina: pregled. Molekularna genetika in presnova, 89 (4), 289–299.
17. Krishnaswamy, K., & Gopalan, C. (1971). Vpliv izolevcina na kožo in elektroencefalogram v Pellagraju. Lancet, 1167–1169.
18. Martin, RE, & Kirk, K. (2007). Transport bistvenega izolevcina hranil v človeških eritrocitih, okuženih z parazitom malarije Plasmodium falciparum. Kri, 109 (5), 2217–2224.
19. Nacionalni center za informacije o biotehnologiji. Baza podatkov PubChem. l-izolevcin, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Izoleucin (dostopano 31. avgusta 2019)
20. Nuttall, FQ, Schweim, K., & Gannon, MC (2008). Vpliv peroralno uporabljenega izolevcina z glukozo in brez nje na koncentracije insulina, glukagona in glukoze pri osebah, ki niso diabetični. Evropski e-časopis za klinično prehrano in presnovo, 3 (4), 152–158.
21. van Berlo, CLH, van de Bogaard, AEJM, van der Heijden, MAH, van Eijk, HMH, Janssen, MA, Bost, MCF, & Soeters, PB (1989). Ali je povečano sproščanje amoniaka po krvavitvah v prebavnem traktu posledica popolne odsotnosti izolevcina v hemoglobinu? Študija pri prašičih. Hepatologija, 10 (3), 315–323.
22. Vickery, HB, Schmidt, CLA (1931). Zgodovina odkritja aminokislin. Kemični pregledi, 9 (2), 169–318.
23. Wolfe, RR (2017). Aminokisline z razvejano verigo in sinteza mišičnih beljakovin pri ljudeh: mit ali resničnost? Časopis Mednarodnega združenja za športno prehrano, 14 (1), 1–7.
24. Wu, G. (2009). Aminokisline: Presnova, funkcije in prehrana. Aminokisline, 37 (1), 1–17.