HIDROFOBNE INTERAKCIJE: KAJ JE TO, POMEN IN PRIMERI - BIOLOGIJA - 2025

Za hidrofobne interakcije (HI) so sile, ki vzdržujejo kohezijo med nepolarnih spojin potopi v raztopino ali polarnem topilu. Za razliko od drugih nekovalentnih interakcij, kot so vodikove vezi, ionske interakcije ali sile van der Waalsa, hidrofobne interakcije niso odvisne od lastnih lastnosti topil, temveč od topil.

Zelo ponazorljiv primer teh interakcij je lahko ločitev faz, ki nastane pri mešanju vode z oljem. V tem primeru molekule olja "medsebojno delujejo", kar je posledica razporeditve molekul vode okoli njih.

Emulzija maščobe v vodi (Catrin Sohrabi, Wikimedia Commons)

Pojem teh interakcij obstaja že od pred štiridesetimi leti. Toda izraz "hidrofobna vez" je leta 1959 skoval Kauzmann, medtem ko je preučeval najpomembnejše dejavnike za stabilizacijo tridimenzionalne strukture nekaterih proteinov.

HI so ena najpomembnejših nespecifičnih interakcij, ki potekajo v bioloških sistemih. Prav tako igrajo pomembno vlogo pri najrazličnejših inženirskih aplikacijah ter v kemični in farmacevtski industriji, ki jih poznamo danes.

Kaj so hidrofobne interakcije?

Fizični vzrok IH temelji na nezmožnosti nepolarnih snovi, da v raztopini tvorijo vodikove vezi z molekulami vode.

Znane so kot "nespecifične interakcije", saj niso povezane s sorodnostjo med molekulami topljenih, temveč s težnjo vodnih molekul, da vzdržujejo lastne interakcije z vezanjem z vodikom.

Ko so v stiku z vodo, se apolarne ali hidrofobne molekule ponavadi spontano združijo, da se doseže največja stabilnost z zmanjšanjem površine stika z vodo.

Ta učinek bi lahko zamenjali za močno privlačnost, vendar je le posledica nepolarnega značaja snovi glede na topilo.

Pojasnjene s termodinamičnega vidika se te spontane asociacije pojavijo v iskanju energetsko ugodnega stanja, kjer je najmanj variacije proste energije (∆ G).

Upoštevajoč, da je ∆ G = ∆ H - T∆S, je energetsko najugodnejše stanje tisto, kjer je entropija (∆ S) večja, to je tam, kjer je manj molekul vode, katerih rotacijska in premična svoboda se s stikom zmanjšata z apolarno soluto.

Ko se apolarne molekule povezujejo med seboj, vežejo jih molekule vode, dobimo ugodnejše stanje, kot če bi te molekule ostale ločene, vsaka pa je obdana z drugačno "kletko" molekul vode.

Biološki pomen

HI so zelo pomembne, saj se pojavljajo v različnih biokemičnih procesih.

Ti procesi vključujejo konformacijske spremembe beljakovin, vezavo substratov na encime, povezavo podenot encimskih kompleksov, združevanje in tvorjenje bioloških membran, stabilizacijo beljakovin v vodnih raztopinah in drugo.

V količinskem smislu so različni avtorji prevzeli nalogo določiti pomen HI za stabilnost strukture velikega števila beljakovin, pri čemer so sklepali, da te interakcije prispevajo več kot 50%.

Številni membranski proteini (integralni in periferni) so povezani z lipidnimi dvoplastmi zahvaljujoč HI, kadar imajo ti proteini hidrofobne domene. Poleg tega je stabilnost terciarne strukture mnogih topnih beljakovin odvisna od HI.

Nekatere tehnike v preučevanju celične biologije izkoriščajo lastnost nekaterih ionskih detergentov, da tvorijo micele, ki so "hemisferične" strukture amfifilnih spojin, katerih apolarne regije se med seboj povezujejo zahvaljujoč HI.

Micele se uporabljajo tudi v farmacevtskih študijah, ki vključujejo dostavo zdravil, topnih v maščobi, njihovo tvorjenje pa je nujno tudi za absorpcijo kompleksnih vitaminov in lipidov v človeškem telesu.

Primeri hidrofobnih interakcij

Membrane

Odličen primer HI je tvorba celičnih membran. Takšne strukture so sestavljene iz fosfolipidnega dvosloja. Njegova organizacija je posledica HI, ki nastanejo med apolarnimi repi v "odbojnosti" do okoliškega vodnega medija.

Beljakovine

HI imajo velik vpliv na zlaganje globularnih beljakovin, katerih biološko aktivna oblika se pridobi po vzpostavitvi določene prostorske konfiguracije, ki jo ureja prisotnost določenih aminokislinskih ostankov v strukturi.

• Primer za apomioglobin

Apomioglobin (mioglobin, ki nima skupine hema) je majhen alfa-spiralni protein, ki je služil kot model za preučevanje procesa zlaganja in pomena IH med apolarnimi ostanki v njegovi polipeptidni verigi.

V študiji, ki sta jo leta 2006 izvedla Dyson in sod., Kjer so uporabili mutirana zaporedja apomioglobina, je bilo pokazano, da je začetek zgibanja apomioglobina odvisen predvsem od IH med aminokislinami z apolarnimi skupinami alfa-helikonov.

Tako majhne spremembe, uvedene v zaporedje aminokislin, pomenijo pomembne spremembe v terciarni strukturi, kar povzroča slabo oblikovane in neaktivne beljakovine.

Detergenti

Drug jasen primer HI je način delovanja komercialnih detergentov, ki jih uporabljamo za domače namene vsak dan.

Detergenti so amfipatične molekule (s polarno regijo in apolarno regijo). Maščobe lahko "emulgirajo", saj lahko tvorijo vodikove vezi z vodnimi molekulami in imajo hidrofobne interakcije z lipidi, ki so prisotni v maščobah.

Pri stiku z maščobami v vodni raztopini se molekule detergenta med seboj povezujejo tako, da se apolarni repi obrnejo drug proti drugemu, obdajo lipidne molekule in polarna področja so izpostavljena proti površini micele, ki vstopi stik z vodo.

Reference

1. Chandler, D. (2005). Vmesniki in gonilna sila hidrofobnega sestavljanja. Narava, 437 (7059), 640–647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Modulacija hidrofobnega medsebojnega delovanja s posredovanjem površinske nanoskostne strukture in kemije, ne monotonično s hidrofobnostjo. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Vloga hidrofobnih interakcij pri iniciaciji in širjenju beljakovinskega zlaganja. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molekularna celična biologija (5. izd.). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Membranska strukturna biologija: z biokemijskimi in biofizikalnimi temelji. Cambridge University Press. Pridobljeno s spletnega mesta www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, & Israelachvili, J. (2006). Nedavni napredek v razumevanju hidrofobnih interakcij. Zbornik Nacionalne akademije znanosti, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerjeva načela biokemije. Izdaje Omega (5. izd.).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195–280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Hidrofobne interakcije in kemična reaktivnost. Organska in biomolekularna kemija, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Prispevek hidrofobnih interakcij k stabilnosti beljakovin. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Pravi razlog, zakaj se nafta in voda ne mešata. Časopis za kemijsko izobraževanje, 75 (1), 116–118.