KERATIN: VRSTE, ZGRADBA, LOKACIJA IN FUNKCIJE - BIOLOGIJA - 2025

Keratin je netopen vlaknata beljakovina, ki tvori na strukturni del celic in integuments mnogih organizmov, zlasti vretenčarji. Ima zelo raznolike oblike in ni zelo reaktiven, kemijsko gledano.

Njegovo strukturo sta prvič opisala znanstvenika Linus Pauling in Robert Corey leta 1951, medtem ko sta analizirala strukturo živalske dlake. Ti raziskovalci so dali tudi vpogled v strukturo miozina v mišičnem tkivu.

Organizacijska shema alfa-keratina (Vir: Mlpatton via Wikimedia Commons)

Po kolagenu je ena najpomembnejših beljakovin pri živalih in predstavlja večino suhe teže dlake, volne, nohtov, krempljev in kopit, perja, rogov in znaten del zunanji sloj kože.

Elementi ali "keratinizirani" deli živali imajo lahko zelo različne morfologije, ki so v veliki meri odvisne od funkcije, ki jo opravljajo v posameznem organizmu.

Keratin je protein, ki ima lastnosti, ki mu dajejo veliko mehansko učinkovitost v smislu napetosti in stiskanja. Proizvaja ga posebna vrsta celic, imenovana "keratinociti", ki običajno umrejo po njeni proizvodnji.

Nekateri avtorji trdijo, da se keratini izražajo tkivno in za oder specifično. V ljudeh je več kot 30 genov, ki kodirajo te beljakovine in pripadajo družini, ki se je razvila skozi več krogov genetskega podvajanja.

Vrste keratinov in njihova struktura

V bistvu obstajata dve vrsti keratinov: α in β. Odlikuje jih osnovna struktura, sestavljena predvsem iz polipeptidnih verig, ki se lahko navijejo kot alfa vijaki (α-keratini) ali se vzporedno pridružijo kot β-zloženi listi (β-keratini).

α-keratini

Ta vrsta keratina je najbolj raziskana in znano je, da imajo sesalci vsaj 30 različnih različic te vrste keratina. Pri teh živalih so α-keratini del nohtov, dlake, rogov, kopit, koprive in povrhnjice.

Tako kot kolagen tudi ti beljakovine v svoji strukturi vsebujejo velik delež majhnih aminokislin, kot sta glicin in alanin, ki omogočata vzpostavitev alfa vijačnic. Molekularno strukturo α-keratina sestavljajo tri različne regije: (1) kristalne vlaknine ali vijaki, (2) končne domene nitk in (3) matrica.

Vijačnice sta dve in tvorita zatemnilnik, ki spominja na navita spirala, ki se drži skupaj, zahvaljujoč prisotnosti vezi ali disulfidnih mostov (SS). Vsak od vijačnic ima približno 3,6 aminokislinskih ostankov v vsakem koraku in je sestavljen iz približno 310 aminokislin.

Te zvite kolute lahko nato povežemo, da tvorijo strukturo, znano kot protofilament ali protofibril, ki se lahko sestavi z drugimi enakimi vrstami.

Protofilamenti imajo ne-spiralne N- in C-termine, ki so bogati z ostanki cisteina in so pritrjeni na jedro ali matrično območje. Te molekule polimerizirajo, da tvorijo vmesne nitke s premerom blizu 7 nm.

Ločimo dve vrsti vmesnih filamentov, sestavljenih iz keratina: kisli vmesni filamenti (tip I) in bazični (tip II). Te so vdelane v beljakovinsko matrico in način, kako so ta vlakna razporejena, neposredno vpliva na mehanske lastnosti strukture, ki jo sestavljajo.

V nitkah tipa I so vijaki med seboj povezani s tremi "vijačnimi spoji", znanimi kot L1, L12 in L2 in ki naj bi zagotovili prilagodljivost vijačni domeni. V nitkah tipa II obstajata tudi dve poddomeni, ki ležita med spiralnimi domenami.

Primer strukture z α-keratini: lasje

Če analiziramo strukturo tipičnih las, je v premeru približno 20 mikronov in so sestavljene iz mrtvih celic, ki vsebujejo pakirane makrofibrile, ki so usmerjene vzporedno (drug ob drugem).

Dlaka sesalcev, kot je ta krava, je narejena iz keratina (Vir: Frank Winkler prek pixabay.com)

Makrofibrili so sestavljeni iz mikrofibrilov, ki so manjšega premera in so med seboj povezani z amorfno beljakovinsko snovjo z visoko vsebnostjo žvepla.

Te mikrofibrile so skupine manjših protofibrilov z organizacijskim vzorcem 9 + 2, kar pomeni, da devet protofibrilov obkroža dve osrednji protofibrili; vse te strukture so v bistvu sestavljene iz α-keratina.

Mehki keratini in trdni keratini

Α-keratini se lahko glede na vsebnost žvepla razvrstijo kot mehki keratini ali trdi keratini. To je povezano s silo mehanske odpornosti, ki jo vsiljujejo disulfidne vezi v strukturi beljakovin.

V skupino trdih keratinov spadajo tisti, ki so del las, rogov in nohtov, mehki keratini pa so predstavljeni z nitkami, ki jih najdemo v koži in koži.

Disulfidne vezi lahko odstranite z uporabo reducirnega sredstva, tako da živali, sestavljene iz keratina, niso zlahka prebavljive, razen če imajo črevesje, bogato z merkaptani, kot je to pri nekaterih žuželkah.

β-keratini

Β-keratini so veliko močnejši od α-keratinov in jih najdemo pri plazilcih in pticah kot del krempljev, lusk, perja in kljunov. V gekonih so mikrovillije, ki jih najdemo na nogah (gobe), prav tako sestavljene iz tega proteina.

Njegova molekularna struktura je sestavljena iz β prepognjenih listov, ki jih tvorijo antiparalne polipeptidne verige, ki so med seboj povezane preko vodikovih ali vodikovih vezi. Te verige, ena poleg druge, tvorijo majhne toge in ravne površine, rahlo zložene.

Kje je in kakšne so njegove funkcije?

Funkcije keratina so povezane predvsem z vrsto strukture, ki jo gradi, in kje se nahaja v telesu živali.

Tako kot drugi vlaknasti proteini tudi celicam daje stabilnost in strukturno togost, saj spada v veliko družino beljakovin, znanih kot družina vmesnih filamentov, ki so beljakovine citoskeleta.

V zaščiti in pokritosti

Zgornja plast kože višjih živali ima veliko mrežo vmesnih filamentov, ki jih tvori keratin. Ta plast se imenuje povrhnjica in je pri ljudeh debela med 30 mikroni in 1 nm.

Povrhnjica deluje kot zaščitna ovira pred različnimi vrstami mehanskega in kemičnega stresa, sintetizira pa jo posebna vrsta celic, imenovana "keratinociti."

Poleg povrhnjice je še bolj zunanja plast, ki se nenehno razliva in je znana kot stratum corneum, ki opravlja podobne funkcije.

Trnje in perje različne živali uporabljajo tudi za lastno zaščito pred plenilci in drugimi agresorji.

"Oklop" Pangolinov, majhnih žuželkastih sesalcev, ki naseljujejo Azijo in Afriko, je sestavljen tudi iz keratinskih "lusk", ki jih ščitijo.

Na področju obrambe in drugih funkcij

Rogove opazimo pri živalih iz družine Bovidae, to je pri kravah, ovcah in kozah. So zelo močne in odporne strukture in živali, ki jih imajo, jih uporabljajo kot organe obrambe in udvaranja.

Rogove tvori koščeno središče, sestavljeno iz "gobaste" kosti, ki je prekrita s kožo, ki štrli iz zadnjega področja lobanje.

Nohti so še en primer telesnih delov, sestavljenih iz keratina (Vir: Adobe Stock prek pixabay.com)

Kremplji in nohti poleg svojih funkcij pri hranjenju in zadrževanju služijo tudi živalim kot "orožje" obrambe pred napadalci in plenilci.

Kljuni ptic služijo več namenom, med drugim so hrana, obramba, udvaranje, izmenjava toplote in negovanje. V pticah v naravi najdemo več sort kljunov, zlasti glede oblike, barve, velikosti in moči povezanih čeljusti.

Kljuni so kot rogovi sestavljeni iz koščenega jedra, ki štrli iz lobanje in prekritega z močnimi listi β-keratina.

Zobi mandibuliranih živali (vretenčarji prednikov) so sestavljeni iz keratina in imajo podobno kot zobje "višjih" vretenčarjev več funkcij pri hranjenju in obrambi.

Na poti

Kopita številnih prežvekovalnih in kopitarskih živali (konji, osli, loki itd.) So izdelani iz keratina, so zelo odporni in so zasnovani za zaščito nog in pomoč pri gibanju.

Perje, ki ga ptice uporabljajo tudi za gibanje, je narejeno iz β-keratina. Te strukture imajo tudi funkcije kamuflaže, parjenja, toplotne izolacije in neprepustnosti.

Perje in kljun ptic je sestavljen tudi iz keratina (Vir: Couleur, prek pixabay.com)

V industriji

Tekstilna industrija je eno izmed glavnih izkoriščevalcev keratiniziranih struktur, antropocentrično gledano. Volna in dlaka mnogih živali je pomembna na industrijski ravni, saj z njimi izdelujejo različna oblačila, ki so uporabna za moške z različnih vidikov.

Reference

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Barvni atlas biokemije (2. izd.). New York, ZDA: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biokemija (3. izd.). San Francisco, Kalifornija: Pearson.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Lehningerjeva načela biokemije. Izdaje Omega (5. izd.).
4. Pauling, L., in Corey, R. (1951). Struktura las, mišic in sorodnih beljakovin. Kemija, 37, 261–271.
5. Phillips, D., Korge, B., in James, W. (1994). Keratin in keratinizacija. Časopis Ameriške akademije za dermatologijo, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG, & Dyke, ME Van. (2010). Pregled biomaterialov na osnovi keratina za biomedicinske aplikacije. Gradivo, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). Molekularna genetika keratinskih motenj. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., in Voet, J. (2006). Biokemija (3. izd.). Uredništvo Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratin: Struktura, mehanske lastnosti, pojav v bioloških organizmih in napori pri bioinspiraciji. Napredek v znanosti o materialih.