Ovalbumin je najbolj bogat beljakovin v "jasnih" jajc ptic. Spada v družino beljakovin, znanih kot "serpin" ali "inhibitor serinske proteaze", ki je izjemno raznolika skupina evkariontskih beljakovin (vključuje več kot 300 homolognih beljakovin).
Bil je eden prvih beljakovin, izoliranih z veliko čistostjo, zaradi svoje presenetljive številčnosti v reproduktivnih strukturah ptic pa se pogosto uporablja kot "model" pri pripravi "standardov" za preučevanje strukture, lastnosti oz. sintezo in izločanje številnih beljakovin.
Molekularna struktura ovalbumina (Vir: Jawahar Swaminathan in osebje MSD na Evropskem inštitutu za bioinformatiko prek Wikimedia Commons)
Procentualno gledano ovalbumin obsega med 60 in 65% celotne vsebnosti beljakovin jajčnega beljaka, vendar za razliko od ostalih članov družine beljakovin Serpin nima aktivnosti kot zaviralec proteaze.
Bela piščančja jajca imajo tudi druge beljakovine:
- Ovotransferrin, imenovan tudi konalbumin, ki predstavlja 13% celotne vsebnosti beljakovin v beljaku
- Ovomucoid, glikoprotein, ki obsega 11% celotne vrednosti
- Ovomucin, drug sulfatirani glikoprotein, ki predstavlja 3,5%
- lizocim ali muramidaza, ki vsebuje tudi 3,5% celotne beljakovine
- Globulini, ki predstavljajo 4%
Sinteza ovalbumina nastane iz mešanice vmesnih peptidov med tranzitom jajčeca skozi jajcevod ptic in poročajo, da se prepisovanje genov zgodi le kot odziv na prisotnost estrogena, spolnega hormona.
Struktura
Ovalbumin je monomerni fosfoglikoprotein z molekulsko maso približno 45 kDa in izoelektrično točko blizu 4,5. Zato v svoji strukturi obstajajo številna mesta fosforilacije in glikozilacije, ki so zelo pogoste posttralacijske modifikacije beljakovin.
Ta protein je kodiran s 7.700 baznih genov, za katere je značilna prisotnost 8 eksonov, prepletenih s 7 introni, zato obstaja sum, da je njegov sel podvržen več post-transkripcijskim spremembam, da se dobi zrel protein.
Ovalbumin iz piščančjih jajc ima 386 aminokislinskih ostankov in pokazalo se je, da je čista oblika tega proteina sestavljena iz treh podrazredov, znanih kot A1, A2 in A3, značilni po tem, da vsebujejo dve, eno in eno fosfatno skupino.
Kar zadeva terciarno strukturo, aminokislinsko zaporedje ovalbumina razkriva prisotnost 6 cisteinskih ostankov, med katerimi nastajajo štirje disulfidni mostovi. Poleg tega so nekatere strukturne študije pokazale, da je N-končni konec tega proteina acetiliran.
S-
Ko so jajca shranjena, se struktura ovalbumina spremeni, kar tvori tisto, kar je v literaturi znano kot S-ovalbumin, ki je bolj stabilna oblika pred vročino in ki nastane zaradi mehanizmov izmenjave med disulfidi in sulfhidrili.
Poleg temperature skladiščenja se ta "oblika" ovalbumina oblikuje tudi glede na notranji pH jajčec, kar lahko pričakujemo pri kateri koli vrsti beljakovin v naravi.
S-ovalbumin je torej pripisan nekaterim preobčutljivostnim reakcijam, ki jih nekateri trpijo po zaužitju jajčec.
Lastnosti
Kljub temu, da ovalbumin spada v družino beljakovin, za katere je značilno, da delujejo kot zaviralci proteaze, nima zaviralne aktivnosti in njegova funkcija ni bila v celoti razjasnjena.
Vendar pa obstaja domneva, da je potencialna funkcija tega encima prevoz in skladiščenje kovinskih ionov do zarodka in iz njega. Drugi avtorji so predlagali, da deluje tudi kot prehranski vir zarodka med rastjo.
Z eksperimentalnega vidika predstavlja ovalbumin enega glavnih "modelnih" beljakovin za različne strukturne, funkcionalne, sintezne in sisteme preučevanja izločanja beljakovin, zato je bil zelo pomemben za napredek v znanstvenih zadevah.
Funkcije za živilsko industrijo
Poleg tega, ker je eden najbolj obilnih beljakovin v piščančjem jajčnem beljaku, je to izredno pomemben protein za prehrano ljudi in drugih živali, ki jedo jajca različnih ptic.
V kulinaričnem pogledu se ovalbumin, pa tudi preostali beljakovine v jajčnem beljaku, uporabljajo zaradi njihovih funkcionalnih lastnosti, zlasti za sposobnost penjenja, procesa, v katerem se polipeptidi denaturirajo in tvorijo zračni vmesnik. stabilna tekočina, značilna za disperzijsko stanje.
Denaturacija
Ker ima ovalbumin številne sulfhidrilne skupine, je precej reaktiven in zlahka denaturiran protein.
Temperatura denaturacije ovalbumina je med 84 in 93 ° C, pri čemer je 93 tista, ki označuje obliko S-ovalbumina, ki je bolj stabilna pri višjih temperaturah. Denaturacija ovalbumina s toploto povzroči nastanek značilnih belkastih "gelov", ki jih opazimo med kuhanjem jajc.
Pražena jajca (Vir: WhatamIdoing prek Wikimedia Commons)
Tudi PH je pomemben dejavnik pri denaturaciji tega proteina, pa tudi o vrsti in koncentraciji soli. Za ovalbumin je pH za denaturacijo približno 6,6.
V različnih denaturacijskih pogojih imajo molekule ovalbumina visoko nagnjenost k združevanju, postopek, ki ga običajno lahko pospešimo z dodatkom soli in zvišanjem temperature.
Sposobnost ovalbumina in drugih beljakovin jajčnega beljaka, da pri segrevanju tvorijo gel podobne strukture, kot tudi njihova sposobnost, da se vežejo na molekule vode in delujejo kot emulgatorji, so tisto, kar jim daje najpomembnejše funkcionalne lastnosti in zato jih tako izkoriščajo predvsem v prehrambeni industriji.
Postopek denaturacije tega proteina je bil zelo koristen za raziskovanje mehanizmov prehoda med trdnim in gelnim stanjem, pa tudi za preučevanje učinka različnih vrst soli v različnih koncentracijah (ionska jakost) na celovitost beljakovin.
Reference
- Huntington, JA, in Stein, PE (2001). Sestava in lastnosti ovalbumina. Časopis za kromatografijo B: Biomedicinske znanosti in aplikacije, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Nepovratna toplotna denaturacija in tvorba linearnih agregatov ovalbumina. Hidrokoloidi hrane, 3 (2), 123–134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, & Fothergill, JE (1981). Popolno zaporedje aminokislin hen ovalbumina. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335–345.
- Phillips, GO, Williams, PA (ur.). (2011). Priročnik s prehranskimi beljakovinami. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Družina ovalbuminov serpinskih beljakovin. FEBS pisma, 315 (2), 105–108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Biosinteza ovalbumina. Narava, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). Znanost o živilih v industriji jajčnih praškov. Vloga znanosti o materialih v bioinženiringu hrane (str. 505-537). Akademski tisk.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, & Visschers, RW (2003). Toplotno povzročena denaturacija in združevanje ovalbumina pri nevtralnem pH, opisano z nepovratno kinetiko prvega reda. Znanost o beljakovinah: publikacija Protein Society, 12 (12), 2693–2703.