LIPAZA: ZNAČILNOSTI, ZGRADBA, VRSTE, FUNKCIJE - BIOLOGIJA - 2026

Za lipaze predstavljajo velika družina encimov, ki lahko katalizirajo hidrolizo estrskih vezi, prisotnih v substrate, kot so trigliceridi, fosfolipidi, estrov holesterola in nekatere vitamine.

Prisotni so v praktično vseh kraljestvih življenja, tako v mikroorganizmih, kot so bakterije in kvasovke, kot tudi v rastlinah in živalih; v vsaki vrsti organizma imajo ti encimi posebne lastnosti in lastnosti, ki jih razlikujejo drug od drugega.

Grafična predstavitev molekularne strukture lipaze (Vir: Jawahar Swaminathan in osebje MSD na Evropskem inštitutu za bioinformatiko prek Wikimedia Commons)

Glede na vrsto razvrstitve lahko razlikujemo med "resničnimi" lipazami, znanimi tudi kot triacilglicerolne lipaze, in drugimi encimi s podobno lipolitično aktivnostjo, kot so fosfolipaze, sterolski esterazi in esteraze retinil-palmitita.

Prvo objavljeno poročilo o zaporedju encima lipaze je bilo De Caro in sod. Leta 1981, ki so preučevali triakcilglicerolno lipazo trebušne slinavke pri prašičih. Kasnejše študije so pokazale obstoj mnogih drugih sistemskih lipaz v živih organizmih.

Najpomembnejše lipaze pri živalih so prebavne lipaze, ki jih proizvajata trebušna slinavka in jetra, ki sodelujejo pri presnovi maščob, ki se v prehrani redno porabljajo, zato imajo z različnih vidikov pomembne fiziološke posledice.

Trenutno teh encimov ne preučujemo samo za klinične in / ali presnovne namene, ampak jih tudi industrijsko proizvajamo v komercialne namene za predelavo hrane in drugih proizvodov, in jih je mogoče dobiti z gojenjem posebnih mikroorganizmov.

značilnosti

Lipaze so topni v vodi proteini in katalizirajo hidrolizne reakcije na netopnih substratih. V naravi jih najdemo v ravnovesju med njihovo aktivno obliko in neaktivno obliko, aktivacija ali inaktivacija pa je odvisna od različnih notranjih celičnih dejavnikov.

Spadajo v naddružino encimov hidrolaze z zloženkami α / β, kamor so razvrščene tudi esteraze, tioesteraze, nekatere proteaze in peroksidaze, dehalogenaze in druge znotrajcelične hidrolaze.

Lipaze so kodirane z geni, ki spadajo v družino, ki vključuje gene, ki kodirajo pankreasno lipazo, jetrno lipazo, lipoprotein lipazo, endotelno lipazo in fosfatidilserin fosfolipazo A1.

Katalitični mehanizem

Nekateri avtorji predlagajo, da je oblika katalize, ki jo imajo ti encimi, analogna obliki serinske proteaze, kar je povezano s prisotnostjo treh posebnih aminokislinskih ostankov na aktivnem mestu.

Mehanizem hidrolize vključuje tvorbo enzimsko-substratnega kompleksa (lipaza: triglicerid), nato tvorbo hemiiacetalnega intermediat in nato sproščanje diacilglicerida in maščobne kisline.

Zadnji korak v hidrolizi, sproščanje maščobne kisline z aktivnega mesta, se zgodi po vzorcu, imenovanem model "katapult", kar pomeni, da se po cepitvi ali razpadu esterske vezi maščobna kislina s mesta hitro izloči. katalitično.

Specifičnost podlage

Lipaze so lahko specifične in se razlikujejo med substrati, kot so trigliceridi, diacilgliceridi, monogliceridi in fosfolipidi. Nekatere so specifične glede maščobnih kislin, torej glede na njihovo dolžino, stopnjo nasičenosti itd.

Izbirni so lahko tudi glede na regijo, v kateri katalizirajo hidrolizo, kar pomeni, da imajo lahko pozicijsko specifičnost glede mesta, na katerega se molekule maščobne kisline vežejo na hrbtenico glicerola (na katerega koli od treh ogljikov).

Struktura

Kot za druge člane encimske družine, ki jim pripadajo, je tudi za lipaze značilna topologija, sestavljena iz α-vijačnic in β prepognjenih listov. Katalitično mesto teh encimov je običajno sestavljeno iz triade aminokislin: serina, asparaginske ali glutaminske kisline in histidina.

Večina lipaz je glikoproteinov, ki imajo molekulsko maso od 50 do 70 kDa, odvisno od velikosti ogljikovih hidratov.

Človeška lipoza trebušne slinavke

Ima 449 aminokislinskih ostankov in dve ločeni domeni: eno N-terminal, kjer najdemo katalitično mesto in značilni pregib hidrolaz (α / β), in drugo C-terminal, manjše velikosti in velja za "pomožno", z strukturo, imenovano "β-sendvič".

Njegova molekulska teža je med 45 in 53 kDa, katalitična aktivnost pa je višja pri temperaturah blizu 37 ° C in pri pH med 6 in 10.

Lastnosti

Na primer, lipaze imajo nekoliko različne fiziološke funkcije, odvisno od organa, kjer jih najdemo pri sesalcih.

Kot rečeno, obstajajo specifične lipaze v trebušni slinavki, jetrih, jajčnikih in nadledvičnih žlezah (v ledvicah) in v endotelijskih tkivih.

Jetrne lipaze so odgovorne za presnovo delcev lipoproteina, to so kompleksi, ki jih tvorijo lipidi in beljakovine, ki delujejo predvsem pri transportu trigliceridov in holesterola med organi in tkivi.

Konkretno, lipaze sodelujejo pri hidrolizi ali sproščanju maščobnih kislin iz molekul trigliceridov, ki jih vsebujejo lipoproteini. To je potrebno za pridobivanje energije iz teh molekul ali za njihovo recikliranje, pri čemer se uporabljajo kot predhodniki pri sintezi drugih spojin.

Endotelne lipaze so prisotne v jetrih, pljučih, ščitnici in reproduktivnih organih, izražanje njihovih genov pa uravnavajo različni citokini. Ti encimi sodelujejo tudi pri presnovi lipoproteinov.

Industrijske funkcije

V industriji proizvodnje mlečne hrane je običajna uporaba lipaz za hidrolizo maščob, ki so prisotne v mleku, kar ima neposredne učinke na "izboljšanje" okusa v sirih, kremah in drugih mlečnih izdelkih.

Uporabljajo se tudi pri proizvodnji drugih živilskih izdelkov, zlasti med fermentacijo, da bi izboljšali okus in "prebavljivost" nekaterih industrijsko pripravljenih živil.

Uporaba lipaz mikrobnega izvora je daleč od živilske industrije priljubljena pri pripravi detergentov in splošnih čistilnih snovi, ki zmanjšujejo škodljive vplive na okolje, ki jih povzroča ogromna kemična obremenitev, prisotna v običajnih čistilnih izdelkih.

Reference

1. Lowe, ME (2002). Trigliceridne lipaze trebušne slinavke. Journal of Lipid Research, 43, 2007–2016.
2. Mead, JR, Irvine, SA in Ramji, DP (2002). Lipoprotein lipaza: zgradba, delovanje, regulacija in vloga pri bolezni. J. Mol. Med., 80, 753–769.
3. Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Jetrna lipaza: razmerje med strukturo in funkcijo, sinteza in regulacija. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H.,… Nong, Z. (2004). Jetrna lipaza, presnova lipoproteinov in aterogeneza. Arterioskleroza, tromboza in vaskularna biologija, 24, 1750–1754.
5. Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I.,… Zhao, XIN (2012). Lipaze sesalcev in rib. Recenzije v Fisheries Science, 29, 37–41.