IMUNOGLOBULINI: ZGRADBA, VRSTE IN FUNKCIJE - ANATOMIJA IN FIZIOLOGIJA - 2026

V imunoglobulini so molekule proizvedene celice B in plazemske celice, ki pomagajo obrambo organizma. Sestavljeni so iz biomolekule glikoproteina, ki pripada imunskemu sistemu. So po albuminu ena najbolj obilnih beljakovin v krvnem serumu.

Protitelesa so drugo ime za imunoglobuline, zaradi globljega vedenja zaradi elektroforeze krvnega seruma, ki jih vsebuje, veljajo za globuline. Imunoglobulinska molekula je lahko preprosta ali kompleksna, odvisno od tega, ali je predstavljen kot monomer ali polimeriziran.

Skupna struktura imunoglobulinov je podobna črki "Y". Obstaja pet vrst imunoglobulinov, ki predstavljajo morfološke, funkcionalne in lokacijske razlike v telesu. Strukturne razlike protiteles niso v obliki, ampak v sestavi; vsaka vrsta ima poseben cilj.

Imunski odziv, ki ga spodbujajo imunoglobulini, je zelo specifičen in zelo zapleten mehanizem. Spodbuda za njegovo izločanje s celicami se aktivira v prisotnosti tujih agentov v telesu, kot so bakterije. Vloga imunoglobulina bo, da se veže na tuj element in ga izloči.

Imunoglobulini ali protitelesa so lahko prisotni tako v krvi kot na membranski površini organov. Te biomolekule predstavljajo pomembne elemente v obrambnem sistemu človeškega telesa.

Struktura

Struktura protiteles vsebuje aminokisline in ogljikove hidrate, oligosaharide. Prevladujoča prisotnost aminokislin, njihova količina in porazdelitev je tisto, kar določa strukturo imunoglobulina.

Kot vsi proteini imajo tudi imunoglobulini primarne, sekundarne, terciarne in kvaternarne strukture, ki določajo njihov tipičen videz.

Glede na število prisotnih aminokislin imajo imunoglobulini dve vrsti verig: težka in lahka. Tudi glede na zaporedje aminokislin v svoji strukturi ima vsaka veriga spremenljivo območje in konstantno območje.

Težke verige

Težke verige imunoglobulinov ustrezajo polipeptidnim enotam, ki jih sestavljajo zaporedja 440 aminokislin.

Vsak imunoglobulin ima 2 težki verigi in vsaka od njih ima spremenljivo območje in konstantno območje. Stalno območje ima 330 aminokislin in spremenljivo 110 sekvenciranih aminokislin.

Struktura težke verige je pri vsakem imunoglobulinu različna. Obstaja skupaj 5 vrst težke verige, ki določajo vrste imunoglobulina.

Tipi težkih verig so identificirani z grškimi črkami γ, μ, α, ε, δ za imunoglobuline IgG, IgM, IgA, IgE in IgD.

Stalno območje težkih verig ε in μ tvorijo štiri domene, tiste, ki ustrezajo α, γ, δ, pa tri. Tako bo vsako konstantno območje za vsako vrsto imunoglobulina drugačno, vendar skupno za imunoglobuline iste vrste.

Spremenljivo območje težke verige je sestavljeno iz ene same imunoglobulinske domene. Ta regija ima zaporedje 110 aminokislin in bo različna, odvisno od specifičnosti protitelesa za antigen.

V strukturi težkih verig lahko opazimo zvijanje ali upogib - imenovan tečaj -, ki predstavlja gibljivo območje verige.

Lahke verige

Lahke verige imunoglobulina so polipeptidi, sestavljeni iz približno 220 aminokislin. Pri človeku obstajata dve vrsti lahke verige: kappa (κ) in lambda (λ), slednja s štirimi podtipi. Stalne in variabilne domene imajo zaporedja po 110 aminokislin.

Protitelo ima lahko dve κ (κκ) lahki verigi ali par λ (λλ) verig, vendar ni mogoče, da ima hkrati eno od vsake vrste.

Fc in Fab segmenti

Ker ima vsak imunoglobulin obliko podobno "Y", ga lahko razdelimo na dva segmenta. "Spodnji" segment, osnova, imenujemo kristalizirana frakcija ali Fc; medtem ko kraki «Y» tvorita Fab ali frakcijo, ki se veže na antigen. Vsak od teh strukturnih odsekov imunoglobulina opravlja drugačno funkcijo.

Segment Fc

Segment Fc ima dve ali tri konstantne domene težkih verig imunoglobulina.

Fc se lahko veže na beljakovine ali specifičen receptor na bazofilce, eozinofile ali mastocite in tako sproži specifični imunski odziv, ki bo odpravil antigen. Fc ustreza karboksilnemu koncu imunoglobulina.

Fab segment

Fab frakcija ali segment protitelesa vsebuje spremenljive domene na njihovih koncih, poleg konstantnih domen težke in lahke verige.

Stalno domeno težke verige nadaljujemo z domenami Fc segmenta, ki tvorijo tečaj. Ustreza amino-terminalnemu koncu imunoglobulina.

Pomen segmenta Fab je v tem, da omogoča vezavo na antigene, tuje in potencialno škodljive snovi.

Variabilne domene vsakega imunoglobulina zagotavljajo njegovo specifičnost za dani antigen; ta lastnost celo omogoča njegovo uporabo pri diagnozi vnetnih in nalezljivih bolezni.

Vrste

Avtor Alejandro Porto, prek Wikimedia Commons

Do sedaj znani imunoglobulini imajo specifično težko verigo, ki je konstantna za vsako od njih in se razlikuje od drugih.

Obstaja pet sort težkih verig, ki določajo pet vrst imunoglobulinov, katerih funkcije so različne.

Imunoglobulin G (IgG)

Imunoglobulin G je najštevilčnejša sorta. Ima gama težko verigo in se pojavlja v umolekularni ali monomerni obliki.

IgG je najpogostejši tako v krvnem serumu kot v tkivu. Minimalne spremembe v aminokislinskem zaporedju njegove težke verige določajo njegovo delitev na podtipe: 1, 2, 3 in 4.

Imunoglobulin G ima v svojem Fc segmentu 330 aminokislin in molekularno maso 150.000, od tega 105.000 ustreza njegovi težki verigi.

Imunoglobulin M (IgM)

Imunoglobulin M je pentamer, katerega težka veriga je μ. Njegova molekulska teža je visoka, približno 900.000.

Aminokislinsko zaporedje njegove težke verige je v svoji Fc frakciji 440. Najdemo ga v krvnem serumu, ki predstavlja 10 do 12% imunoglobulinov. IgM ima samo eno podvrsto.

Imunoglobulin A (IgA)

Ustreza težki verigi tipa α in predstavlja 15% celotnih imunoglobulinov. IgA najdemo tako v krvi kot izločki, tudi v materinem mleku, v obliki monomera ali dimerja. Molekulska teža tega imunoglobulina je 320 000 in ima dve podtipi: IgA1 in IgA2.

Imunoglobulin E (IgE)

Imunoglobulin E je sestavljen iz težke verige tipa ε in je v serumu zelo malo, približno 0,002%.

IgE ima molekulsko maso 200.000 in je kot monomer prisoten predvsem v serumu, nosni sluzi in slini. Pogosto najdemo tudi ta imunoglobulin znotraj bazofilcev in mastocitov.

Imunoglobulin D (IgD)

Sorta težke verige δ ustreza imunoglobulinu D, ki predstavlja 0,2% skupnih imunoglobulinov. IgD ima molekulsko maso 180.000 in je strukturiran kot monomer.

Povezan je z B limfociti, pritrjen na njihovo površino. Vendar pa je vloga IgD nejasna.

Sprememba vrste

Imunoglobulini se lahko spremenijo strukturno, zaradi potrebe po obrambi pred antigenom.

Ta sprememba je posledica vloge B limfocitov pri ustvarjanju protiteles zaradi lastnosti prilagodljive imunosti. Strukturna sprememba je v konstantnem območju težke verige, ne da bi spreminjala spremenljivo območje.

Sprememba tipa ali razreda lahko povzroči, da se IgM spremeni v IgG ali IgE, in to se pojavi kot odziv, ki ga sprožita interferon gama ali interlevkini IL-4 in IL-5.

Lastnosti

Vloga, ki jo imajo imunoglobulini v imunskem sistemu, je življenjskega pomena za obrambo telesa.

Imunoglobulini so del humoralnega imunskega sistema; to so snovi, ki jih celice izločajo za zaščito pred patogeni ali škodljivimi povzročitelji.

Zagotavljajo učinkovito obrambno sredstvo, učinkovito, specifično in sistematizirano, saj imajo veliko vrednost kot imunski sistem. V imunosti imajo splošne in posebne funkcije:

Splošne funkcije

Protitelesa ali imunoglobulini izpolnjujejo tako neodvisne funkcije kot aktiviranje celično posredovanih efektorskih in sekretornih odzivov.

Vezava antigen-protitelo

Imunoglobulini imajo funkcijo vezave antigenih snovi posebej in selektivno.

Tvorba kompleksa antigen-protitelo je glavna funkcija imunoglobulina in zato imunski odziv lahko ustavi delovanje antigena. Vsako protitelo lahko veže dva ali več antigenov hkrati.

Funkcije efektorja

Večino časa kompleks antigen-protitelo služi kot pobudnik za aktiviranje specifičnih celičnih odzivov ali sprožitev zaporedja dogodkov, ki določajo izločanje antigena. Dva najpogostejša efektorska odziva sta vezivanje celic in aktivacija komplementa.

Vezava celic je odvisna od prisotnosti posebnih receptorjev za Fc segment imunoglobulina, ko se ta veže na antigen.

Celice, kot so mastociti, eozinofili, bazofili, limfociti in fagociti, imajo te receptorje in zagotavljajo mehanizme za izločanje antigenov.

Aktivacija kaskade komplementa je zapleten mehanizem, ki vključuje začetek zaporedja, zato je končni rezultat izločanje strupenih snovi, ki izločajo antigene.

Specifične funkcije

Prvič, vsaka vrsta imunoglobulina razvije specifično obrambno funkcijo:

Imunoglobulin G

- Imunoglobulin G zagotavlja večino zaščite proti antigenom, vključno z bakterijami in virusi.

- IgG aktivira mehanizme, kot sta komplementa in fagocitoza.

- Konstitucija specifičnega IgG za antigen je trajna.

- Edino protitelo, ki ga mati med nosečnostjo lahko prenese na svoje otroke, je IgG.

Imunoglobulin M

- IgM je hitro odzivno protitelo na škodljive in nalezljive povzročitelje, saj zagotavlja takojšnje delovanje, dokler ga ne nadomesti IgG.

- To protitelo aktivira celične odzive, vgrajene v limfocitno membrano, in humoralne odzive, kot je komplement.

- Je prvi imunoglobulin, ki ga je sintetiziral človek.

Imunoglobulin A

- Deluje kot obrambna ovira pred patogeni, saj se nahaja na površinah sluznic.

- Prisoten je v dihalni sluznici, prebavnem sistemu, sečilih in tudi v izločkih, kot so slina, nosna sluz in solze.

- Čeprav je njegova aktivacija komplementa nizka, ga lahko povezujemo z lizocimi, ki ubijajo bakterije.

- Prisotnost imunoglobulina D tako v materinem mleku kot v kolostrumu omogoča novorojenčku, da ga pridobi med dojenjem.

Imunoglobulin E

- Imunoglobulin E zagotavlja močan obrambni mehanizem proti antigenom, ki proizvajajo alergijo.

- Medsebojno delovanje med IgE in alergenom povzroči pojav vnetnih snovi, ki so odgovorne za simptome alergij, kot so kihanje, kašelj, koprivnica, povečana solza in nosna sluz.

- IgE se lahko prek svojega Fc segmenta pritrdi na površino parazitov, kar povzroči reakcijo, ki povzroči njihovo smrt.

Imunoglobulin D

- Monomerna struktura IgD je povezana z B-limfociti, ki z antigeni niso medsebojno vplivali, zato igrajo vlogo receptorjev.

- Vloga IgD je nejasna.

Reference

1. (sf) Medicinska definicija imunoglobulina. Pridobljeno iz medicinenet.com
2. Wikipedija (drugo). Protitelesa. Pridobljeno s strani en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobulini. Pridobljeno od sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (sf). Imunoglobulini in druge celične molekule B. Tečaj splošne imunologije. Pridobljeno od ugr.es
5. (sf) Uvod v imunoglobuline. Pridobljeno s termofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatomija imunskega sistema. Pridobljeno iz emedicine.medscape.com
7. Biokemijska vprašanja (2009). Imunoglobulini: struktura in funkcije. Pridobljeno iz biochemistryquestions.wordpress.com
8. (sf) Imunoglobulini - struktura in delovanje. Pridobljeno iz microbiologybook.org