- Vlakne beljakovine
- α-keratini
- β-keratini
- Kolagen
- Drugi vlaknati proteini
- Globularne beljakovine
- Značilnosti terciarne strukture krogličnih proteinov
- Splošna pravila zlaganja globularnih beljakovin
- Denaturacija beljakovin
- Reference
Terciarno strukturo proteinov je tridimenzionalna konformacija, ki polipeptidne verige pridobili, ko krat nazaj na sebe. Ta konformacija se pojavi pri interakcijah med stranskimi verigami aminokislinskih ostankov polipeptida. Stranske verige lahko medsebojno delujejo ne glede na njihov položaj na proteinu.
Ker je odvisno od medsebojnih vplivov med R skupinami, terciarna struktura kaže na ponavljajoče se vidike verige, saj so te skupine za vsak aminokislinski ostanek različne. Po drugi strani je sekundarna struktura odvisna od karboksilnih in amino skupin, ki so prisotne v vseh aminokislinah.
Terciarna struktura fosfataze proteinske kinaze, s sekundarnimi strukturami v alfa vijačnici in beta listi. Vzeto in urejeno iz: A2-33. Modificiral Alejandro Porto. .
Nekateri avtorji predlagajo, da imajo vlaknasti proteini preprosto terciarno strukturo, vendar kljub temu drugi avtorji poudarjajo, da je ta struktura značilna za kroglične beljakovine.
Vlakne beljakovine
V vlaknatih beljakovinah so polipeptidne verige razporejene v obliki dolgih filamentov ali dolgih listov; na splošno jih sestavlja ena vrsta sekundarne strukture. Ta sekundarna struktura je v večini primerov pomembnejša kot terciarna struktura pri določanju oblike proteina.
Njegova biološka funkcija je strukturna, saj daje moč in / ali elastičnost organom in strukturam, kjer jih najdemo, hkrati pa jih drži skupaj. Vsi vlaknati beljakovine so v vodi zaradi velike količine hidrofobnih aminokislinskih ostankov netopni.
Med temi vlaknastimi beljakovinami so keratini in kolagen. Prve najdemo v vezivnih tkivih in v strukturah, kot so dlake, nohti (α-keratini), luske in perje (β-keratini). Kolagen se med drugim nahaja v kosteh, kiteh in koži.
α-keratini
Ti proteini so del tako imenovanih proteinov vmesnih filamentov, ki igrajo pomembno vlogo v citoskeletu večceličnih organizmov. Poleg tega so glavna sestavina las, nohtov, volne, rogov, kopit in ena glavnih beljakovin v živalski koži.
Struktura molekule je α vijačnica. Dva pramena α-keratina sta lahko razporejena vzporedno in ena na drugi navita, tako da medsebojno delujejo hidrofobne R skupine. Na ta način se ustvari superhelična struktura ali kroglica z levim navijanjem.
Terciarna struktura α-keratina je preprosta in v njem prevladuje sekundarna struktura α-vijačnice. Po drugi strani pa je prisotna tudi kvaternarna struktura, saj v superhelični strukturi sodelujeta dve molekuli, ki medsebojno delujeta prek nekovalentnih vezi.
β-keratini
Primarna struktura je podobna strukturi α-keratinov, vendar v njihovi sekundarni strukturi prevladujejo β listi. So glavna sestavina plazilskih lusk in ptičjega perja.
Kolagen
Ta protein lahko predstavlja več kot 30% celotne beljakovinske mase nekaterih živali. Najdemo ga med hrustanci, kostmi, tetivami, roženico in kožo.
Sekundarna struktura kolagena je edinstvena, saj jo na vsakem koraku predstavlja levičasta vijačnica s 3,3 aminokislinskih ostankov. Tri levičaste vijačne verige (α verige) se ovijajo drug ob drugem in dajejo desničarsko superkolorirano molekulo, ki jo nekateri avtorji imenujejo tropokolagen.
Molekule tropokolagena se združijo v tvorbo kolagenskih vlaken, ki imajo visoko trdnost, ki je boljša od jekla in je primerljiva z bakrom visoke trdnosti.
Drugi vlaknati proteini
Druge vrste vlaknastih beljakovin so fibroin in elastin. Prva je sestavljena iz β listov, ki so sestavljeni predvsem iz glicina, alanina in serina.
Stranske verige teh aminokislin so majhne, zato jih je mogoče tesno zapakirati. Rezultat je vlakno, ki je hkrati zelo odporno in zelo malo raztegljivo.
V elastinu valin nadomešča serin med glavnimi sestavnimi aminokislinami. Za razliko od fibroina je elastin zelo razširljiv, od tod tudi njegovo ime. V sestavi molekule deluje tudi lizin, ki lahko sodeluje v navzkrižnih povezavah, ki elastinu omogočajo, da ob ponovni napetosti ponovno dobi obliko.
Globularne beljakovine
Globularni proteini so za razliko od vlaknastih topni in imajo običajno več vrst sekundarnih struktur. Pri teh pa so pomembnejše tridimenzionalne konformacije, ki jih pridobijo pri zgibanju na sebi (terciarna struktura).
Te posebne tridimenzionalne konformacije dajejo posebno biološko aktivnost vsakemu proteinu. Glavna funkcija teh beljakovin je regulativna, kot se dogaja z encimi.
Značilnosti terciarne strukture krogličnih proteinov
Terciarna struktura krogličnih beljakovin ima nekaj pomembnih lastnosti:
- Globularni proteini so kompaktni zaradi pakiranja z zgibanjem polipeptidne verige.
- Oddaljeni aminokislinski ostanki v primarni strukturi polipeptidnih verig so tesno povezani, zaradi česar se lahko med seboj prepletajo.
- Večji kroglični proteini (več kot 200 aminokislin) imajo lahko več kompaktnih segmentov, neodvisnih drug od drugega in s posebnimi funkcijami, in vsak od teh segmentov se imenuje domena. Domena ima lahko med 50 in 350 aminokislinskih ostankov.
Terciarna struktura mioglobina. Vzeto in urejeno pri: Thomas Splettstoesser. Modificiral Alejandro Porto. .
Splošna pravila zlaganja globularnih beljakovin
Kot smo že poudarili, beljakovine predstavljajo posebne oblike zlaganja, ki jim dajejo tudi posebne značilnosti. To zlaganje ni naključno in mu daje prednost primarna in sekundarna struktura ter nekatere nekovalentne interakcije, obstajajo pa tudi nekatere fizične omejitve zlaganja, za katere so določena nekatera pravila:
- Vsi kroglični proteini imajo definirane vzorce porazdelitve, hidrofobne R skupine so usmerjene v notranjost molekule in hidrofilni ostanki v zunanji plasti. Za to sta potrebni vsaj dve plasti sekundarne strukture. Zanica β-α-β in vertikala α-α lahko zagotavljata ti dve plasti.
- Plošče β so običajno razporejene v levo valjani obliki.
- V polipeptidni verigi lahko pride do različnih zavojev, ki prehajajo iz ene sekundarne strukture v drugo, na primer obratov β ali γ, ki lahko obrnejo smer verige s štirimi ostanki aminokislin ali manj.
- Globularni proteini imajo α vijake, β liste, zavoje in nepravilno strukturirane segmente.
Denaturacija beljakovin
Če protein izgubi svojo naravno (naravno) tridimenzionalno strukturo, izgubi svojo biološko aktivnost in večino svojih specifičnih lastnosti. Ta postopek je znan po imenu denaturacija.
Denaturacija se lahko pojavi, kadar se naravne okoljske razmere spremenijo, na primer s spreminjanjem temperature ali pH. Postopek je v mnogih beljakovinah nepopravljiv; vendar lahko drugi obnovijo svojo naravno strukturo, ko se obnovijo normalni okoljski pogoji.
Reference
- CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biokemerija. 3. izdaja Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
- R. Murray, P. Mayes, DC Granner in VW Rodwell (1996). Harper's Biochemestry. Appleton in Lange.
- JM Berg, JL Tymoczko in L. Stryer (2002). Biokemerija. 5. izdaja WH Freeman in družba.
- WM Becker, LJ Kleinsmith in J. Hardin (2006) Svet celice. 6. izdaja Pearson Education Inc.
- A. Lehninger (1978). Biokemija. Ediciones Omega, SA
- T. McKee in JR McKee (2003). Biokemija: molekularna osnova življenja. 3. izdaja McGraw-HiII Companies, Inc.